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转谷氨酰胺酶改善大豆11S球蛋白聚合的研究 被引量:6
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作者 刘颖 徐锦丽 +2 位作者 瑙阿敏 郑智超 窦博新 《食品工业科技》 CAS CSCD 北大核心 2014年第8期180-183,187,共5页
研究了转谷氨酰胺酶(Transglutaminase,TGase)改善大豆11S蛋白聚合的条件。采用碱性蛋白酶酶解大豆蛋白11S,再利用转谷氨酰胺酶对酶解后的大豆蛋白11S进行聚合,得知改性后大豆蛋白11S聚合物的分子量15ku左右。加酶量在30U/g时,TGase... 研究了转谷氨酰胺酶(Transglutaminase,TGase)改善大豆11S蛋白聚合的条件。采用碱性蛋白酶酶解大豆蛋白11S,再利用转谷氨酰胺酶对酶解后的大豆蛋白11S进行聚合,得知改性后大豆蛋白11S聚合物的分子量15ku左右。加酶量在30U/g时,TGase对催化大豆蛋白11S聚合效果最佳,加酶量过高或过低均不利于反应。离子强度I=0.2时有利于聚合物的形成。pH在8.0~9.0之间有利于聚合物的形成。反应温度在45℃左右有利于TGase酶发挥活性使得聚合物更易形成。改性前乳化性及其稳定性分别是30.27%和37.78%,改性后乳化性及其稳定性分别是61.15%和79.28%。 展开更多
关键词 大豆蛋白11S 转谷氨酰胺酶 酶改性 乳化性及乳化稳定性
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