蛋白质溶液结构及动力学的核磁共振研究

高场液相核磁共振技术作为解析高分辨率蛋白质结构的两大主要手段之一,在近二十几年的时间里得到了迅猛的发展.一方面,随着谱仪硬件技术、核磁脉冲技术和蛋白质标记技术的不断发展,液相核磁共振技术所能够研究的蛋白质不断突破分子量的限制,可以达到几万,甚至几十万.另一方面,液相核磁共振技术成功地应用于蛋白质分子动力学的研究中,是目前唯一能够对蛋白质多个位点同时进行动力学研究的实验方法,并且仍在不断地创新、发展和完善中.本文从蛋白质溶液结构的解析和动力学的研究两个主要方面对液相核磁共振研究的基本方法进行简要的介绍,并结合实例介绍一些最新的研究进展.

枯草芽孢杆菌双精氨酸转运系统TatA_y蛋白的溶液结构（英文）

存在于细菌和植物叶绿体中的双精氨酸(Tat)蛋白质转运系统能将底物蛋白以折叠的状态进行跨膜转运.该系统中的单次跨膜膜蛋白Tat A通过自身寡聚形成转运底物蛋白的通道.该文应用液体核磁共振方法解析了枯草芽孢杆菌Tat Ay蛋白在十二烷基胆碱磷酸胶束中的结构,它是由一个跨膜螺旋(TMH)和一个两亲性螺旋(APH)构成的L型结构.通过与已经报道的枯草芽孢杆菌Tat Ad蛋白的结构比较,该文能够鉴定出参与维持L型构象的重要氨基酸残基,并指出了Tat A蛋白家族中若干较为保守的结构特征.在此基础上,该文讨论了保守残基在Tat A通道形成过程中可能发挥的作用.