含酪氨酸残基的食源性ACE抑制二肽的稳定性研究

本文以含酪氨酸残基的食源性血管紧张素转化酶(Angiotensin Converting Enzyme,ACE)抑制二肽为研究对象,以食源性寡肽的保存率和ACE抑制活性为指标,通过反相高效液相色谱检测二肽的热稳定性和抗胃肠道消化能力。结果表明在37、50、70℃条件下,食源性二肽Ile-Tyr(IY)、Leu-Tyr(LY)、Ala-Tyr(AY)和Ser-Tyr(SY)均有较好的热稳定性。在100℃下,SY相对IY、LY和AY热稳定性略低,其中IY表现出最好的热稳定性。AY、IY、LY和SY均具有较好的抗胃蛋白酶和胰蛋白酶消化吸收能力,经人工胃液反应2 h后,肽保存率均高于90%;经人工肠液反应6 h,肽保存率范围在83.99%~87.27%。本研究为进一步研究食源性二肽稳定性提供了重要的理论依据。

一种ACE抑制肽在不同溶液中构象变化的核磁共振

以从海蜇性腺蛋白中分离出的ACE抑制肽Ser-Tyr(SY)为研究对象,通过核磁共振实验探究其在水、DMSO以及甲醇三种溶液中的构象变化。通过1H-NMR谱和1H-1HNOESY谱分析其构象的变化。结果表明SY分子处在不同溶液环境时,其构象也发生改变。在水溶液中以柔顺自由伸展的构象存在,在甲醇溶液中是以伸展状态为优势构象并伴有折叠构象存在,在二甲基亚砜(DMSO)溶液处于折叠蜷缩的状态。本研究为进一步分析SY立体构象时溶液的选择提供了重要的理论依据。