蛋白质与挥发性风味成分相互作用研究进展

食品体系除具备营养、乳化稳定等功能特性外,风味特性也是其重要特性之一,受蛋白质的影响很大。蛋白质降解能促进风味形成,而最主要的是通过与挥发性风味成分作用影响食品风味释放与感知,这种现象已经为人们熟知,然而其作用机制等相关研究尚存在很大不足。本文综合近年来国内外相关研究,对蛋白质与挥发性风味成分的作用机制、影响因素及目前常用的研究手段进行综述,并系统介绍和总结了蛋白质种类、构象及浓度,风味成分的理化性质及分子特性,介质条件(盐分、pH、温度)三大因素对蛋白质与风味作用的影响因素的研究进展,以期为后续研究提供参考。

肌原纤维蛋白浓度对风味物质吸附能力的影响

为探究肌原纤维蛋白浓度对风味物质的作用机制,本研究建立了肌原纤维蛋白和风味物质作用的复合体系,研究了不同浓度肌原纤维蛋白对17种典型风味化合物吸附能力的影响。结果表明,风味化合物的种类对肌原纤维蛋白的吸附能力有显著影响,一定浓度的蛋白对醛、酮、醇、酯的吸附作用强弱依次为:醛类>酯类>酮类>醇类。蛋白浓度由2 mg·m L^(-1)增加至4 mg·m L^(-1)时,对所有风味化合物吸附作用显著增强;由4 mg·m L^(-1)增加至6 mg·m L^(-1)时,蛋白对2-甲基丁醛、戊醛、己醛、丁酸乙酯吸附作用明显增强,而当蛋白浓度由6 mg·m L^(-1)增加至8 mg·m L^(-1)时,肌原纤维蛋白对所有风味化合物的吸附作用都明显减弱。蛋白对风味化合物的吸附能力的增加可能是由于较高的蛋白质浓度改变了风味化合物在气、液两相间的分配系数;然而过高浓度的蛋白对风味物质吸附能力的削弱则是蛋白质之间相互作用增强或表面张力降低的结果。本研究结果为肉类风味感知研究过程中确定蛋白浓度、挥发性风味化合物种类等关键参数和改善蛋白类食品的风味提供了参考。

氯化钠对肌原纤维蛋白与风味物质相互作用的影响

为了阐明氯化钠浓度对肌肉蛋白风味吸附特性的影响和相关原理,选取17种典型性醇类、醛类、酮类和酯类化合物,研究0.0~1.0 mol/L氯化钠浓度对肌原纤维蛋白与上述物质的吸附关系,以及对蛋白结构的影响。结果表明,肌原纤维蛋白的表面疏水性在氯化钠浓度0.0~0.4 mol/L时显著升高,在0.4~1.0 mol/L时显著下降;氯化钠浓度在0.0~0.4 mol/L时α-螺旋和β-折叠转化为β-转角,之后无显著变化;肌原纤维蛋白对醇类吸附很弱,随氯化钠浓度升高,醇类、酮类和醛类吸附性总体降低;酯类吸附性在氯化钠浓度0.0~0.4 mol/L时趋于下降,在0.4~1.0 mol/L时趋于升高。蛋白对醛、酮吸附的下降,前期可能是由于二级结构改变导致席夫碱结合位点被屏蔽,后期可能是由于疏水作用力下降;对酯类的吸附作用变化趋势与疏水性相反,是由于静电相互作用为主要结合力。

热处理时间对鸭肉肌原纤维蛋白凝胶的风味吸附能力影响

为了弄清热处理时间对肌原纤维蛋白凝胶的风味吸附能力影响,本文建立了肌原纤维蛋白与几类常见的肉类挥发性风味化合物（醇类、醛类、酮类、酯类）相互作用体系,研究了80℃热处理0-20 min过程中肌原纤维蛋白凝胶表面疏水性、二级结构、风味吸附能力的变化。结果表明,肌原纤维蛋白凝胶风味吸附能力的改变主要集中在加热0-5 min,在该时段内,肌原纤维蛋白凝胶对戊醇、己醇、2-丁酮、2-庚酮及乙酸乙酯的吸附能力显著增强（p〈0.05）;其表面疏水性显著升高（p〈0.05）,α-螺旋结构相对含量从37.48%降至33.44%（p〈0.05）,β-折叠结构由31.15%增至36.26%（p〈0.05）,β-转角结构由20.54%降低至15.52%（p〈0.05）,无规则卷曲16.12%降低至14.78%。热处理导致肌原纤维蛋白凝胶风味吸附能力的改变可能是由于其使得疏水基团暴露、二级结构发生了改变。