WSN节点定位算法与RFID在食品安全监测中的应用

在论述RFID射频技术和WSN无线传感器网络技术的基础上,提出将RFID射频技术与WSN技术相结合的方法,解决WSN与RFID技术的融合问题和节点设计问题,根据食品安全检测中的实际情况,引入新的WSN单元蜂窝网络节点定位算法,并采用WSN单元蜂窝网络定位算法与RFID技术相结合的方式。并且设计实现RFID标签和WSN节点相融合以及RFID阅读器与WSN节点相融合,达到基于RFID传感器网络技术在食品安全质量监测中应用的目的。并通过实际以低成本的RFID标签融合RFID射频技术与WSN无线传感器网络技术,对物联网的发展具有技术应用价值。

基于蜂窝网络区域划分的节点定位算法

针对无线传感器网络节点在非测距的情况下定位误差较大的问题,采用将锚节点布置在每个单元蜂窝顶点以及中心处的部署方案,利用整个网络的几何特征进行区域划分;根据节点之间的跳数关系,将未知节点的估计位置与满足条件的区域一一对应起来,完成未知节点定位。利用MATLAB7.0仿真环境进行了算法仿真试验并分析了试验结果。对于单元蜂窝网络和簇蜂窝网络,在锚节点密度相同的情况下,定位误差为20%左右,且定位精度的变化趋于稳定,因此,算法更适合大规模网络节点定位。

EGCG与β-伴大豆球蛋白/大豆球蛋白相互作用对蛋白质结构的影响

采用荧光光谱、紫外-可见光谱、傅里叶变换红外光谱和分子对接方法,研究中性条件下β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin,7S)、大豆球蛋白(glycinin,11S)与表没食子儿茶素没食子酸酯((–)-epigallocatechin-3-gallate,EGCG)的相互作用。结果表明,在中性条件下EGCG与7S/11S蛋白之间存在相互作用,并诱导了氨基酸残基微环境发生变化。EGCG通过动态和静态方式猝灭7S/11S蛋白内源荧光。与7S蛋白相比,EGCG对11S蛋白的亲和力更高。EGCG与7S/11S蛋白的反应自发进行,两者主要通过氢键和范德华力形成物质的量比1∶1的复合物。EGCG能够降低7S/11S蛋白的表面疏水性,并随着EGCG浓度的增加,11S蛋白变化更加明显。傅里叶变换红外光谱和分子对接研究表明除氢键外,疏水相互作用也参与了复合物的形成。EGCG结合导致7S/11S蛋白二级结构发生不同变化,使蛋白质发生解折叠。

场地土分类的模糊性分析

论述了场地土的划分类别及“近震”和“远震”定义的模糊性、场地土特征周期和有关动力特征参数的综合评定计算式，最终论述了“中震”的概念及相应参数。

pH处理对EGCG与大豆蛋白相互作用的影响

采用紫外吸收光谱、荧光光谱及红外光谱研究了pH3.0、pH7.0、pH9.0条件下表没食子儿茶素没食子酸酯((-)-Epigallocatechin-3-gallate,EGCG)与大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)的相互作用。结果表明,EGCG与SPI之间能发生相互作用,且在不同pH值下EGCG与SPI的相互作用可能会导致氨基酸残基微环境发生改变。EGCG对SPI的荧光具有强烈的静态猝灭作用;且SPI与EGCG的亲和力在pH7.0时最强。在pH3.0和pH7.0条件下,EGCG与SPI的结合主要是由范德华力和氢键驱动的自发络合过程;而在pH9.0条件下,EGCG与SPI之间的结合力主要为疏水作用。傅里叶变换红外光谱进一步表明EGCG与SPI之间的相互作用依靠多种作用力相互维持。在pH3.0、7.0条件下,除氢键外,两者的相互作用也包括了由疏水作用驱动的有利结合过程;此外,在pH9.0时,在EGCG与SPI的结合中观察到了共价作用。EGCG在不同pH值水平下诱导C—H弯曲振动等基团微环境的变化,这可能暗示着SPI与EGCG的结合可能使得SPI二级结构发生改变。