卵白蛋白与绿原酸分子互作对蛋白结构及乳液稳定性的影响

多酚和蛋白质是构成复杂食品体系的重要物质,利用多酚和蛋白质之间的分子互作,改变蛋白结构并提升乳液稳定性,已成为当前食品加工领域的研究热点。通过荧光光谱法、同步荧光光谱法、圆二色谱法、红外光谱法研究卵白蛋白(OVA)与绿原酸(CA)的相互作用,并利用OVA-CA复合物制备高稳定性乳液。结果表明:CA对OVA的内源荧光猝灭机理为静态猝灭,结合位点数为1,结合位点更接近于OVA分子中色氨酸残基的位置。二者结合的主要作用力是氢键和疏水相互作用。CA的加入会改变OVA的蛋白质二级结构,其中,随着CA浓度的增加,α-螺旋含量逐渐增加,β-折叠含量逐渐减小。通过比较不同浓度CA下OVA-CA乳液的粒径,选择OVA∶CA=1∶0.1(摩尔比)为最适比例,制备粒径为(755.13±140.29)nm的乳液。与OVA乳液相比,OVA-CA乳液在常温下保持7 d,乳液状态稳定,同时pH值和盐离子(0~0.125 mol/L)稳定性显著提高。研究结果将为改善蛋清蛋白功能特性,拓展其在食品加工中的应用领域提供参考。