刺参杀菌通透性增强蛋白N末端结构域重组蛋白的制备及功能分析

通过克隆刺参杀菌通透性增强蛋白(Bactericidal Permeability-increasing Protein,BPI)N末端的cDNA序列并进行原核表达,获得了N端活性片段体外重组蛋白,分析其抑菌谱.结果表明:刺参BPI蛋白N末端cDNA全长642 bp,编码214个氨基酸;体外表达获得了分子量为30 kDa的重组蛋白,该蛋白对副溶血弧菌、哈维氏弧菌和藤黄微球菌均具有明显的杀菌作用,其中对副溶血弧菌活性最强,抑菌圈直径达2.5 cm.