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来源于P.bacterium 1109的甘露醇脱氢酶的重组纯化及酶学性质研究
被引量:
1
1
作者
逯付之
徐炜
+3 位作者
吴昊
张文立
光翠娥
沐万孟
《食品工业科技》
CAS
北大核心
2020年第19期137-143,165,共8页
本文将来自P.bacterium 1109的甘露糖醇脱氢酶(MDH)表达并提取纯化,研究了该重组酶的酶学性质及其在甘露醇生产中的工艺条件。结果显示重组MDH是一个相对分子量为37 kDa的四聚体。氨基酸序列比对发现其与大多数MDHs的同源性小于40%。该...
本文将来自P.bacterium 1109的甘露糖醇脱氢酶(MDH)表达并提取纯化,研究了该重组酶的酶学性质及其在甘露醇生产中的工艺条件。结果显示重组MDH是一个相对分子量为37 kDa的四聚体。氨基酸序列比对发现其与大多数MDHs的同源性小于40%。该酶的最适pH和温度分别为8.5和80℃,且当金属离子Zn^(2+)存在时,重组MDH的活力提高到对照组的260%。此外,重组MDH在75℃孵育6 h后仍可保留超过85%的残留活性,热稳定性较高,比大多数MDHs的活性高。底物特异性研究表明其对D-果糖具有较高的专一性。重组MDH催化D-果糖的米氏常数(K_m)和催化效率(k_(cat)/K_m)分别为20 mmol/L和7.5 L/(mmol·min)。重组MDH在以400 mmol/L的D-果糖为底物的反应系统中,可将80%以上的D-果糖转化为甘露糖醇。通过对反应条件的优化,为后续工业化生产制备甘露醇奠定了基础。
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关键词
甘露醇
甘露醇脱氢酶(MDH)
P.bacterium
1109
热稳定性
大肠杆菌BL21(DE3)
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职称材料
题名
来源于P.bacterium 1109的甘露醇脱氢酶的重组纯化及酶学性质研究
被引量:
1
1
作者
逯付之
徐炜
吴昊
张文立
光翠娥
沐万孟
机构
江南大学食品科学与技术国家重点实验室
出处
《食品工业科技》
CAS
北大核心
2020年第19期137-143,165,共8页
基金
国家自然基金青年基金(31801583)
江苏省自然科学青年基金(BK20180607)
江南大学基本科研计划青年基金(JUSRP11966)。
文摘
本文将来自P.bacterium 1109的甘露糖醇脱氢酶(MDH)表达并提取纯化,研究了该重组酶的酶学性质及其在甘露醇生产中的工艺条件。结果显示重组MDH是一个相对分子量为37 kDa的四聚体。氨基酸序列比对发现其与大多数MDHs的同源性小于40%。该酶的最适pH和温度分别为8.5和80℃,且当金属离子Zn^(2+)存在时,重组MDH的活力提高到对照组的260%。此外,重组MDH在75℃孵育6 h后仍可保留超过85%的残留活性,热稳定性较高,比大多数MDHs的活性高。底物特异性研究表明其对D-果糖具有较高的专一性。重组MDH催化D-果糖的米氏常数(K_m)和催化效率(k_(cat)/K_m)分别为20 mmol/L和7.5 L/(mmol·min)。重组MDH在以400 mmol/L的D-果糖为底物的反应系统中,可将80%以上的D-果糖转化为甘露糖醇。通过对反应条件的优化,为后续工业化生产制备甘露醇奠定了基础。
关键词
甘露醇
甘露醇脱氢酶(MDH)
P.bacterium
1109
热稳定性
大肠杆菌BL21(DE3)
Keywords
mannitol
mannitol dehydrogenase(MDH)
P.bacterium 1109
thermostable
E.coli BL21(DE3)
分类号
TS201.3 [轻工技术与工程—食品科学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
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1
来源于P.bacterium 1109的甘露醇脱氢酶的重组纯化及酶学性质研究
逯付之
徐炜
吴昊
张文立
光翠娥
沐万孟
《食品工业科技》
CAS
北大核心
2020
1
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