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哈茨木霉酸性蛋白酶基因的克隆表达及其水解应用
1
作者
陈宇琛
杨李
+5 位作者
谷敏
陈凯欣
胡秋怡
邱小娴
彭靖怡
柯野
《现代食品科技》
CAS
北大核心
2024年第5期84-91,共8页
为了对哈茨木霉酸性蛋白酶(Acid Protease,Ap)的性质研究,采用RT-PCR克隆了哈茨木霉Ap基因,转化至毕赤酵母GS115菌株中获得高效表达,然后对该重组蛋白酶(Recombinant Acid Protease,rAp)的酶学性质和水解大豆分离蛋白的效果进行测定。...
为了对哈茨木霉酸性蛋白酶(Acid Protease,Ap)的性质研究,采用RT-PCR克隆了哈茨木霉Ap基因,转化至毕赤酵母GS115菌株中获得高效表达,然后对该重组蛋白酶(Recombinant Acid Protease,rAp)的酶学性质和水解大豆分离蛋白的效果进行测定。结果表明,重组毕赤酵母在500 mL三角瓶中诱导表达时,发酵液中rAp酶活力达到21.50 U/mL。该rAp为天冬氨酸蛋白酶,最适温度为55℃,在40℃处理120 min仍具有较强的热稳定性;最适pH值为2.50,在不同pH缓冲液中处理24 h后,pH值2.00~5.00具有较强稳定性。Cu^(2+)、Ni^(2+)和Mn^(2+)能显著促进活性,相对酶活分别高达116.21%、113.79%和117.44%;而Fe^(2+)、Fe^(3+)、0.50%SDS和5.00%Trion X-100显著抑制活性,其相对酶活分别78.02%、79.26%、2.6%和13.19%。rAp和胃蛋白酶对大豆分离蛋白水解后,水解产物中蛋白相对含量分别为14.67%和3.64%,β-伴大豆球蛋白抗原性分别降低了30.01%和26.10%,球蛋白抗原性分别降低了22.37%和15.63%。从以上结果可知,rAp对大豆分离蛋白具有较强水解和降低抗原性的能力,具有潜在的应用开发价值。
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关键词
哈茨木霉
酸性蛋白酶
酶学性质
大豆分离蛋白
水解作用
下载PDF
职称材料
棘孢木霉天冬氨酸蛋白酶基因的克隆表达及其对大豆分离蛋白的水解
2
作者
周迪
邱小娴
+1 位作者
柯野
胡秋怡
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2023年第20期175-182,共8页
为开发木霉天冬氨酸蛋白酶的应用潜能,采用实时聚合酶链式反应技术,从棘孢木霉(Trichoderma asperellum)中克隆蛋白酶基因asp,并在毕赤酵母(Pichia pastoris)GS115中成功表达,进一步对重组蛋白酶rAsp进行分离纯化,分析其生化特性及对大...
为开发木霉天冬氨酸蛋白酶的应用潜能,采用实时聚合酶链式反应技术,从棘孢木霉(Trichoderma asperellum)中克隆蛋白酶基因asp,并在毕赤酵母(Pichia pastoris)GS115中成功表达,进一步对重组蛋白酶rAsp进行分离纯化,分析其生化特性及对大豆分离蛋白的水解作用。结果显示,asp基因编码的蛋白酶属于天冬氨酸蛋白酶家族,其序列与本家族成员序列相似性最高为47.74%。在三角瓶中诱导表达时,发酵液中rAsp的酶活力为25.8 U/mL。rAsp最适反应pH值和温度分别为2.5和45℃,在pH 2.0~6.0范围和45℃以下具有较强的稳定性。Cu^(2+)和Mn2+具有促进rAsp活性的作用,而Fe^(3+)、十二烷基硫酸钠和胃蛋白酶抑制剂显著抑制rAsp的活性。rAsp对大豆分离蛋白的水解效率较商业化胃蛋白酶高7.7%;同时,降低β-伴大豆球蛋白和球蛋白致敏性的能力分别是胃蛋白酶的1.4倍和1.8倍。因此,rAsp在大豆蛋白加工应用中具有潜在的开发价值。
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关键词
棘孢木霉
重组天冬氨酸蛋白酶
生化特性
大豆分离蛋白
致敏性
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职称材料
题名
哈茨木霉酸性蛋白酶基因的克隆表达及其水解应用
1
作者
陈宇琛
杨李
谷敏
陈凯欣
胡秋怡
邱小娴
彭靖怡
柯野
机构
韶关学院生物与农业学院
仲恺农业工程学院资源与环境学院
出处
《现代食品科技》
CAS
北大核心
2024年第5期84-91,共8页
基金
广东省自然科学基金项目(2018A0303130108)
韶关学院大学生创新创业训练计划国家级项目(202210576016)
广东大学生科技创新培育专项资金资助项目(pdjh2023b0474)。
文摘
为了对哈茨木霉酸性蛋白酶(Acid Protease,Ap)的性质研究,采用RT-PCR克隆了哈茨木霉Ap基因,转化至毕赤酵母GS115菌株中获得高效表达,然后对该重组蛋白酶(Recombinant Acid Protease,rAp)的酶学性质和水解大豆分离蛋白的效果进行测定。结果表明,重组毕赤酵母在500 mL三角瓶中诱导表达时,发酵液中rAp酶活力达到21.50 U/mL。该rAp为天冬氨酸蛋白酶,最适温度为55℃,在40℃处理120 min仍具有较强的热稳定性;最适pH值为2.50,在不同pH缓冲液中处理24 h后,pH值2.00~5.00具有较强稳定性。Cu^(2+)、Ni^(2+)和Mn^(2+)能显著促进活性,相对酶活分别高达116.21%、113.79%和117.44%;而Fe^(2+)、Fe^(3+)、0.50%SDS和5.00%Trion X-100显著抑制活性,其相对酶活分别78.02%、79.26%、2.6%和13.19%。rAp和胃蛋白酶对大豆分离蛋白水解后,水解产物中蛋白相对含量分别为14.67%和3.64%,β-伴大豆球蛋白抗原性分别降低了30.01%和26.10%,球蛋白抗原性分别降低了22.37%和15.63%。从以上结果可知,rAp对大豆分离蛋白具有较强水解和降低抗原性的能力,具有潜在的应用开发价值。
关键词
哈茨木霉
酸性蛋白酶
酶学性质
大豆分离蛋白
水解作用
Keywords
Trichoderma harzianum
acid protease
enzymatic properties
soybean protein isolate
hydrolysis
分类号
TQ925 [轻工技术与工程—发酵工程]
Q78 [生物学—分子生物学]
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职称材料
题名
棘孢木霉天冬氨酸蛋白酶基因的克隆表达及其对大豆分离蛋白的水解
2
作者
周迪
邱小娴
柯野
胡秋怡
机构
韶关学院英东生物与农业学院
出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2023年第20期175-182,共8页
基金
广东省科技创新战略专项资金项目(广东省自然科学基金)(2018A0303130108)
韶关学院自然科学类科研项目(SZ2020KJ06)
+1 种基金
广东大学生科技创新培育专项资金资助项目(pdjh2023b0474)
韶关学院2022年度校级“质量工程”建设项目(课程教研27)。
文摘
为开发木霉天冬氨酸蛋白酶的应用潜能,采用实时聚合酶链式反应技术,从棘孢木霉(Trichoderma asperellum)中克隆蛋白酶基因asp,并在毕赤酵母(Pichia pastoris)GS115中成功表达,进一步对重组蛋白酶rAsp进行分离纯化,分析其生化特性及对大豆分离蛋白的水解作用。结果显示,asp基因编码的蛋白酶属于天冬氨酸蛋白酶家族,其序列与本家族成员序列相似性最高为47.74%。在三角瓶中诱导表达时,发酵液中rAsp的酶活力为25.8 U/mL。rAsp最适反应pH值和温度分别为2.5和45℃,在pH 2.0~6.0范围和45℃以下具有较强的稳定性。Cu^(2+)和Mn2+具有促进rAsp活性的作用,而Fe^(3+)、十二烷基硫酸钠和胃蛋白酶抑制剂显著抑制rAsp的活性。rAsp对大豆分离蛋白的水解效率较商业化胃蛋白酶高7.7%;同时,降低β-伴大豆球蛋白和球蛋白致敏性的能力分别是胃蛋白酶的1.4倍和1.8倍。因此,rAsp在大豆蛋白加工应用中具有潜在的开发价值。
关键词
棘孢木霉
重组天冬氨酸蛋白酶
生化特性
大豆分离蛋白
致敏性
Keywords
Trichoderma asperellum
recombinant aspartic protease
biochemical properties
soy protein isolate
allergenicity
分类号
TS214.2 [轻工技术与工程—粮食、油脂及植物蛋白工程]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
哈茨木霉酸性蛋白酶基因的克隆表达及其水解应用
陈宇琛
杨李
谷敏
陈凯欣
胡秋怡
邱小娴
彭靖怡
柯野
《现代食品科技》
CAS
北大核心
2024
0
下载PDF
职称材料
2
棘孢木霉天冬氨酸蛋白酶基因的克隆表达及其对大豆分离蛋白的水解
周迪
邱小娴
柯野
胡秋怡
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2023
0
下载PDF
职称材料
已选择
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