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江西融入长江经济带发展的问题研究
1
作者
郭久鹏
张振华
《商业经济》
2020年第7期45-46,131,共3页
江西要紧紧抓住建设长江经济带这一重大机遇,依托得天独厚的区位优势,丰富的绿色生态资源,中央和地方性优惠政策以及沿江经济发展基础来构建经济发展方式转变、产业结构升级、交通系统完善、产业集聚、绿色生态的格局,并积极融入长江经...
江西要紧紧抓住建设长江经济带这一重大机遇,依托得天独厚的区位优势,丰富的绿色生态资源,中央和地方性优惠政策以及沿江经济发展基础来构建经济发展方式转变、产业结构升级、交通系统完善、产业集聚、绿色生态的格局,并积极融入长江经济带建设将使江西达到一个沿江内陆开放合作和现代化经济建设的新高度。
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关键词
长江经济带
创新驱动
产业聚集
绿色生态
城市群
下载PDF
职称材料
细粒棘球绦虫EgG1Y162新型多表位疫苗的设计及其免疫特性研究
被引量:
1
2
作者
张涛
郭久鹏
+4 位作者
魏来
热甫克提·艾尼瓦尔
努尔阿米乃姆·库杜斯
于明凯
李玉娇
《中国病原生物学杂志》
CSCD
北大核心
2023年第12期1424-1429,1433,共7页
目的应用软件和在线网络分析EgG1Y162的氨基酸序列,了解其理化性质及二、三级结构特点;预测该抗原的T、B细胞表位,筛选优势表位并将其与热休克蛋白HSP70进行联合重组表达,验证该新型多表位疫苗刺激机体产生的免疫反应。方法通过NCBI检...
目的应用软件和在线网络分析EgG1Y162的氨基酸序列,了解其理化性质及二、三级结构特点;预测该抗原的T、B细胞表位,筛选优势表位并将其与热休克蛋白HSP70进行联合重组表达,验证该新型多表位疫苗刺激机体产生的免疫反应。方法通过NCBI检索获取EgG1Y162和HSP70的氨基酸序列,利用Protparam、NetPhos、TMHMM-2.0等在线程序分析EgG1Y162蛋白的分子质量、等电点、氨基酸组成、跨膜结构域、磷酸化位点,预测其二、三级结构及T、B细胞表位。结合预测结果优化确定最终的表位信息,将优化的优势表位信息与HSP70分子对接,构建重组HSP70-EgG1Y162,通过酶联免疫斑点试验(ELISPOT)检测对比分析HSP70蛋白、EgG1Y162和HSP70-EgG1Y162诱导产生的免疫反应强度。结果预测EgG1Y162蛋白由120 aa组成,HSP70由762 aa组成。在线分析EgG1Y162蛋白的二级结构中α-螺旋约占22.50%,延长链约占28.33%,β-转角约占6.67%,无规则卷曲约占42.50%。筛选EgG1Y162抗原的优势T、B细胞表位,然后以HSP70蛋白为载体与EgG1Y162抗原T-B细胞联合表位及连接蛋白Linker-GGGS构建HSP70-EgG1Y162多表位疫苗,免疫小鼠后取脾细胞进行ELISPOT检测,反应斑点的灰度值较对照组显著增高,即HSP70-EgG1Y162具有免疫原性。结论生物信息学方法分析预测细粒棘球绦虫EgG1Y162蛋白含有丰富的T、B细胞表位,筛选的优势表位与热休克蛋白HSP70融合后能够增强该新型包虫多表位抗原的免疫原性,ELISPOT证实以HSP70蛋白和EgG1Y162构建的HSP70-EgG1Y162多表位疫苗免疫原性增强,该设计方法有望成为设计优势疫苗的一种新方法,为包虫病的预防提供新思路。
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关键词
EgG1Y162
T细胞表位
B细胞表位
分子对接
原文传递
题名
江西融入长江经济带发展的问题研究
1
作者
郭久鹏
张振华
机构
九江学院经济与管理学院
出处
《商业经济》
2020年第7期45-46,131,共3页
文摘
江西要紧紧抓住建设长江经济带这一重大机遇,依托得天独厚的区位优势,丰富的绿色生态资源,中央和地方性优惠政策以及沿江经济发展基础来构建经济发展方式转变、产业结构升级、交通系统完善、产业集聚、绿色生态的格局,并积极融入长江经济带建设将使江西达到一个沿江内陆开放合作和现代化经济建设的新高度。
关键词
长江经济带
创新驱动
产业聚集
绿色生态
城市群
分类号
F590 [经济管理—旅游管理]
下载PDF
职称材料
题名
细粒棘球绦虫EgG1Y162新型多表位疫苗的设计及其免疫特性研究
被引量:
1
2
作者
张涛
郭久鹏
魏来
热甫克提·艾尼瓦尔
努尔阿米乃姆·库杜斯
于明凯
李玉娇
机构
新疆医科大学第一临床学院
新疆医科大学基础医学院
新疆医科大学第一附属医院
出处
《中国病原生物学杂志》
CSCD
北大核心
2023年第12期1424-1429,1433,共7页
基金
国家自然科学基金项目(32160182)
新疆维吾尔自治区科学技术厅杰出青年项目(2022D01E69),新疆医科大学大学生创新训练计划项目(CX2021009)
新疆医科大学第一附属医院优秀青年人才培养专项。
文摘
目的应用软件和在线网络分析EgG1Y162的氨基酸序列,了解其理化性质及二、三级结构特点;预测该抗原的T、B细胞表位,筛选优势表位并将其与热休克蛋白HSP70进行联合重组表达,验证该新型多表位疫苗刺激机体产生的免疫反应。方法通过NCBI检索获取EgG1Y162和HSP70的氨基酸序列,利用Protparam、NetPhos、TMHMM-2.0等在线程序分析EgG1Y162蛋白的分子质量、等电点、氨基酸组成、跨膜结构域、磷酸化位点,预测其二、三级结构及T、B细胞表位。结合预测结果优化确定最终的表位信息,将优化的优势表位信息与HSP70分子对接,构建重组HSP70-EgG1Y162,通过酶联免疫斑点试验(ELISPOT)检测对比分析HSP70蛋白、EgG1Y162和HSP70-EgG1Y162诱导产生的免疫反应强度。结果预测EgG1Y162蛋白由120 aa组成,HSP70由762 aa组成。在线分析EgG1Y162蛋白的二级结构中α-螺旋约占22.50%,延长链约占28.33%,β-转角约占6.67%,无规则卷曲约占42.50%。筛选EgG1Y162抗原的优势T、B细胞表位,然后以HSP70蛋白为载体与EgG1Y162抗原T-B细胞联合表位及连接蛋白Linker-GGGS构建HSP70-EgG1Y162多表位疫苗,免疫小鼠后取脾细胞进行ELISPOT检测,反应斑点的灰度值较对照组显著增高,即HSP70-EgG1Y162具有免疫原性。结论生物信息学方法分析预测细粒棘球绦虫EgG1Y162蛋白含有丰富的T、B细胞表位,筛选的优势表位与热休克蛋白HSP70融合后能够增强该新型包虫多表位抗原的免疫原性,ELISPOT证实以HSP70蛋白和EgG1Y162构建的HSP70-EgG1Y162多表位疫苗免疫原性增强,该设计方法有望成为设计优势疫苗的一种新方法,为包虫病的预防提供新思路。
关键词
EgG1Y162
T细胞表位
B细胞表位
分子对接
Keywords
EgG1Y162
T cell epitope
B cell epitope
molecular docking
分类号
R383.33 [医药卫生—医学寄生虫学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
江西融入长江经济带发展的问题研究
郭久鹏
张振华
《商业经济》
2020
0
下载PDF
职称材料
2
细粒棘球绦虫EgG1Y162新型多表位疫苗的设计及其免疫特性研究
张涛
郭久鹏
魏来
热甫克提·艾尼瓦尔
努尔阿米乃姆·库杜斯
于明凯
李玉娇
《中国病原生物学杂志》
CSCD
北大核心
2023
1
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