pH对乳糖-乳铁蛋白复合物结构及理化特性的影响

为了探究热处理条件下不同pH对乳铁蛋白(LF)-乳糖复合物的结构与理化特性的作用,对LF-乳糖复合物的浊度、粒径、微观结构和构象进行测定。结果表明:在不同pH(2~10)条件下,LF-乳糖以不同的结构存在。在pH为2和4的酸性环境中,LF和乳糖处于共溶状态,热处理前后溶液浊度没有明显变化,其粒径维持在10 nm左右。在弱酸性和碱性环境中(6~10),LF和乳糖形成复合物,其溶液浊度明显增大,其粒径也从约10 nm增加到约460 nm。扫描电镜(SEM)显示了其结构从零散分布到线性聚集,再到团状聚集的过程。红外光谱(FT-IR)显示了复合物形成后的酰胺带和890 cm^(-1)处β-糖苷键的特征峰的变化。圆二色谱(CD)显示α-螺旋随pH增加从20.62%减少到18.23%,β-折叠则逐渐从33.35%增加到37.17%。SDS-PAGE图谱表明,碱性条件下生成了以非二硫键为主要作用力的聚集体。研究结果拓展了乳铁蛋白在食品中的应用。

温度对乌鳢鱼皮胶原蛋白肽聚集体结构及理化特性的影响

研究乌鳢鱼皮胶原蛋白肽在20~52℃低温诱导下自组装体的结构稳定性与理化性质,比较分析聚集体变化过程中圆二色谱、自组装动力学、微观结构、凝胶强度、粒径、黏度、变性温度和红外光谱的变化。结果表明:在20~30℃温度范围内,升温对乌鳢鱼皮胶原蛋白肽自组装速率及聚集体稳定性具有促进作用,组装成核时间缩短13.5 min,形成的三维网络致密性增强,平均粒径增大,凝胶强度从50.23 g/cm^(2)升高至212.55 g/cm^(2)(P<0.05),最大剪切黏度增加549.34%,β-折叠相对含量增加45.42%,胶原蛋白肽结构稳定性显著增强;在30~52℃温度范围内,升温促使纤维网络结构发生溶解和絮集,凝胶强度降低97.87%(P<0.05),粒径降低46.16%,最大剪切黏度和β-折叠相对含量降低;差示量热扫描测定结果表明,聚集体自组装程度越高,其热稳定性越强。因此,适宜的温度可有效改善乌鳢鱼皮胶原蛋白肽纤维网络的结构稳定性及理化性质。

通信电源的管理与精细维护

文章主要讨论通信电源在管理和维护方面的基础工作,分析和总结一些通信电源的管理方法,同时给出一些通信电源维护要点。