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人源Pelota C端结构域的纯化、结晶及晶体结构分析
被引量:
1
1
作者
张兰君
靳林丹
+1 位作者
任海霞
林天伟
《厦门大学学报(自然科学版)》
CAS
CSCD
北大核心
2017年第1期64-71,共8页
Pelota在进化上是非常保守的RNA结合蛋白,人源Pelota mRNA分布于几乎所有的组织并作为一个多功能的蛋白参与多种生物途径.为解析人源Pelota C端结构域(C-terminal domain,CTD)的晶体结构,首先在大肠杆菌(Escherichia coli)中表达,并采...
Pelota在进化上是非常保守的RNA结合蛋白,人源Pelota mRNA分布于几乎所有的组织并作为一个多功能的蛋白参与多种生物途径.为解析人源Pelota C端结构域(C-terminal domain,CTD)的晶体结构,首先在大肠杆菌(Escherichia coli)中表达,并采用亲和层析、凝胶过滤柱层析的方法,获得了纯度大于97%的蛋白.动态光散射实验表明纯化的蛋白有较高的均一性.在筛选了1 852个结晶条件后,优化的人源Pelota CTD蛋白晶体能衍射X射线至0.26nm分辨率.蛋白晶体的空间群为P6522,晶胞常数a=7.882nm,b=7.882nm,c=19.746nm.上述结果为进一步研究Pelota的功能及其与下游蛋白的相互作用奠定了结构基础.
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关键词
Pelota
C端结构域
人源
表达
纯化
结晶
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职称材料
题名
人源Pelota C端结构域的纯化、结晶及晶体结构分析
被引量:
1
1
作者
张兰君
靳林丹
任海霞
林天伟
机构
厦门大学生命科学学院
出处
《厦门大学学报(自然科学版)》
CAS
CSCD
北大核心
2017年第1期64-71,共8页
基金
高等学校学科创新引智计划("111"计划)(B06016)
文摘
Pelota在进化上是非常保守的RNA结合蛋白,人源Pelota mRNA分布于几乎所有的组织并作为一个多功能的蛋白参与多种生物途径.为解析人源Pelota C端结构域(C-terminal domain,CTD)的晶体结构,首先在大肠杆菌(Escherichia coli)中表达,并采用亲和层析、凝胶过滤柱层析的方法,获得了纯度大于97%的蛋白.动态光散射实验表明纯化的蛋白有较高的均一性.在筛选了1 852个结晶条件后,优化的人源Pelota CTD蛋白晶体能衍射X射线至0.26nm分辨率.蛋白晶体的空间群为P6522,晶胞常数a=7.882nm,b=7.882nm,c=19.746nm.上述结果为进一步研究Pelota的功能及其与下游蛋白的相互作用奠定了结构基础.
关键词
Pelota
C端结构域
人源
表达
纯化
结晶
Keywords
Pelota C-terminal domain
human
expression
purification
crystallization
分类号
Q356.1 [生物学—遗传学]
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
人源Pelota C端结构域的纯化、结晶及晶体结构分析
张兰君
靳林丹
任海霞
林天伟
《厦门大学学报(自然科学版)》
CAS
CSCD
北大核心
2017
1
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职称材料
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