马铃薯小麦混合粉饼干的工艺优化

以马铃薯为主要原料制作马铃薯小麦混合粉饼干。通过正交试验确定制作条件:以100 g马铃薯小麦混合粉质量为基准,马铃薯粉小麦粉混合质量比3∶7,花生油添加量20%、木糖醇添加量30%、水添加量14%,面胚静置时间14 min,烘烤时面火180℃、底火160℃,烘烤时间15 min。将马铃薯小麦混合粉饼干与市售饼干对照,方差分析显示t=2.091,在5%水平差异的临界值为t_(9)(0.05)=2.262,2.091<2.262,即在5%水平下马铃薯小麦混合粉饼干与市售饼干无显著差异,可被消费者接受。

基于柠檬酸-铕纳米配位聚合物构建荧光探针快速检测汤煲中5’-肌苷酸含量

基于柠檬酸-铕金属有机纳米配体聚合物(citrate/europium lanthanide coordination polymer nanoparticles,Cit/Eu LCP NPs)构建快速检测肉品汤煲中5’-肌苷酸(inosine-5’-monophosphate,5’-IMP)的荧光探针。研究结果表明,5’-IMP对Cit/Eu LCP NPs有良好的荧光猝灭作用。在最佳条件下,该荧光探针在5’-IMP 2.5~200μg/mL的质量浓度范围内呈现出良好的线性关系,检出限为0.17μg/mL,且具备良好的抗干扰、稳定性和重复性。为了验证方法可行性,将该方法应用于实际鸡汤样品中的5’-IMP检测,测得加标回收率为97.85%~103.95%,可为快速检测肉品汤煲中5’-IMP提供新的思路和方法。

基于生物基质碳点构建荧光探针用于腌腊肉制品中亚硝酸盐的检测

为建立一种快速检测食品中亚硝酸盐含量的方法,以生物基质鸡爪外皮为碳源,采用一步水热法合成绿色碳量子点(carbon quantum dots,CQDs)。通过高分辨率透射电子显微镜、紫外可见吸收光谱、傅里叶变换红外光谱仪、X射线光电子能谱、荧光光谱仪对其形貌、结构及光学性质进行表征。结果表明:所制备的鸡爪外皮CQDs尺寸均匀,分散性良好,表面富含羟基、羧基、羰基等多种官能团;在365 nm紫外光照射下发射出蓝色荧光,荧光激发峰与发射峰呈现狭窄对称特征,具有良好的发光特性。在酸性溶液中,亚硝酸盐(NO_(2)^(−))具有很强的氧化性,能将Fe^(2+)转化为Fe^(3+),Fe^(3+)可与CQDs表面的含氧官能团形成配位键从而导致CQDs荧光信号被猝灭,从而可实现NO_(2)^(−)的间接检测。基于此原理构建CQDs-Fe^(2+)荧光探针,对CQDs的激发波长、缓冲液pH、反应时间进行优化。在实验优化条件下,CQDs-Fe^(2+)体系荧光猝灭值与NO_(2)^(−)浓度在1~500μmol/L范围内呈现良好的线性关系(R^(2)=0.9979),检出限为0.61μmol/L,且具备良好的抗干扰能力。将该方法应用于三种不同腌腊肉制品中亚硝酸盐的测定,结果显示回收率为98.61%~100.95%,与离子色谱检测所得的结果相接近,表明制备的CQDs-Fe^(2+)荧光探针可用于实际样品中NO_(2)^(−)的检测。综上所述,基于生物基质碳点构建的荧光探针绿色安全,制备简单,可实现对腌腊肉制品中亚硝酸盐含量的检测,具有良好的实际应用前景。

肌红蛋白血红素辅基氧化修饰对肌球蛋白功能特性及凝胶特性的影响

研究血红素辅基氧化修饰对肌球蛋白溶解度、粒径、乳化活性及乳化稳定性的影响,同时分析氧化修饰后肌球蛋白凝胶动态流变学特性、凝胶强度、保水性、水分分布变化、分子作用力以及微观结构变化,揭示氧化修饰对肌球蛋白凝胶保水性的影响机制。结果表明:低浓度血红素辅基处理肌球蛋白,蛋白溶解度无显著差异,乳化稳定性、热诱导凝胶的凝胶强度以及持水力有所提高,蛋白凝胶网络致密均匀,血红素辅基通过提高肌球蛋白凝胶分子间作用力(二硫键)使凝胶结构更加均匀有序、致密、孔洞尺寸小;同时提高了凝胶的表面亲水性和凝胶持水力,增强了凝胶中蛋白-水分子相互作用,进而增加了凝胶中不易流动水的比例,使更多水分保持在凝胶网络结构中。高浓度血红素辅基处理造成肌球蛋白溶解度降低、粒径增加、乳化活性及乳化稳定性降低同时凝胶网络结构被破坏、流变曲线趋于平坦,持水力降低。

肌红蛋白血红素辅基氧化修饰对肌球蛋白结构性质的影响

以肌球蛋白为对象,研究血红素辅基氧化修饰对肌球蛋白羰基、巯基、表面疏水性、溶解度、ATPase活力、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、内源荧光、二级结构的影响,并对血红素辅基氧化修饰肌球蛋白进行分子动力学模拟。结果表明:在低浓度血红素辅基氧化下,肌球蛋白的表面疏水性显著降低(P<0.05);高浓度血红素辅基氧化下,肌球蛋白表面疏水性显著增加(P<0.05),溶解度显著降低(P<0.05);血红素辅基处理后,肌球蛋白总巯基和活性巯基含量显著下降(P<0.05),Ca2+-ATP酶活力显著降低(P<0.05);肌球蛋白荧光强度降低、峰值蓝移及α-螺旋相对含量下降,表明血红素辅基对肌球蛋白的构象产生影响;分子动力学模拟结果证实血红素辅基能与肌球蛋白结合,但高度氧化状态下不利于维持肌球蛋白结构的稳定。综上,血红素辅基可以通过氧化修饰肌球蛋白,引起肌球蛋白结构变化,进而对肉品品质造成影响。