采用紫外吸收光谱、荧光光谱及红外光谱研究了pH3.0、pH7.0、pH9.0条件下表没食子儿茶素没食子酸酯((-)-Epigallocatechin-3-gallate,EGCG)与大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)的相互作用。结果表明,EGCG与SPI之间能发生相互作用,...采用紫外吸收光谱、荧光光谱及红外光谱研究了pH3.0、pH7.0、pH9.0条件下表没食子儿茶素没食子酸酯((-)-Epigallocatechin-3-gallate,EGCG)与大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)的相互作用。结果表明,EGCG与SPI之间能发生相互作用,且在不同pH值下EGCG与SPI的相互作用可能会导致氨基酸残基微环境发生改变。EGCG对SPI的荧光具有强烈的静态猝灭作用;且SPI与EGCG的亲和力在pH7.0时最强。在pH3.0和pH7.0条件下,EGCG与SPI的结合主要是由范德华力和氢键驱动的自发络合过程;而在pH9.0条件下,EGCG与SPI之间的结合力主要为疏水作用。傅里叶变换红外光谱进一步表明EGCG与SPI之间的相互作用依靠多种作用力相互维持。在pH3.0、7.0条件下,除氢键外,两者的相互作用也包括了由疏水作用驱动的有利结合过程;此外,在pH9.0时,在EGCG与SPI的结合中观察到了共价作用。EGCG在不同pH值水平下诱导C—H弯曲振动等基团微环境的变化,这可能暗示着SPI与EGCG的结合可能使得SPI二级结构发生改变。展开更多
文摘采用紫外吸收光谱、荧光光谱及红外光谱研究了pH3.0、pH7.0、pH9.0条件下表没食子儿茶素没食子酸酯((-)-Epigallocatechin-3-gallate,EGCG)与大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)的相互作用。结果表明,EGCG与SPI之间能发生相互作用,且在不同pH值下EGCG与SPI的相互作用可能会导致氨基酸残基微环境发生改变。EGCG对SPI的荧光具有强烈的静态猝灭作用;且SPI与EGCG的亲和力在pH7.0时最强。在pH3.0和pH7.0条件下,EGCG与SPI的结合主要是由范德华力和氢键驱动的自发络合过程;而在pH9.0条件下,EGCG与SPI之间的结合力主要为疏水作用。傅里叶变换红外光谱进一步表明EGCG与SPI之间的相互作用依靠多种作用力相互维持。在pH3.0、7.0条件下,除氢键外,两者的相互作用也包括了由疏水作用驱动的有利结合过程;此外,在pH9.0时,在EGCG与SPI的结合中观察到了共价作用。EGCG在不同pH值水平下诱导C—H弯曲振动等基团微环境的变化,这可能暗示着SPI与EGCG的结合可能使得SPI二级结构发生改变。
