汞(II)与牛血红蛋白相互作用的研究

本文采用紫外光谱(UV/VIS)、荧光光谱和圆二色谱等方法,对汞(II)与牛血红蛋白(BHb)的相互作用进行了研究。结果表明:Hg2+处理导致BHb紫外吸收的增加,出现LMCT带,并随Hg2+浓度的增加LMCT带强度显著增强。BHb分子中Soret带的吸收随着Hg2+作用时间的增加而持续降低,表明Hg2+使部分血红素辅基从BHb中脱离出来。蛋白内源荧光光谱显示,Hg2+与BHb的结合会影响蛋白质的三级结构和四级结构。远紫外圆二色谱表明,Hg2+处理会导致BHb蛋白的α-螺旋含量减少。