StxB/HlyA(CT)融合蛋白的分泌表达和StxB在小鼠内的特异免疫反应

本文将志贺氏毒素B亚单位(StxB)与大肠杆菌溶血素A的C末端(HlyA(CT))相融合,蛋白StxB/HlyA(CT)不仅能在大肠杆菌中分泌到胞外,而且也能从aroA突变的减毒鼠伤寒沙门氏菌中分泌出去。当用高拷贝质粒pUC18作载体时,上述融合蛋白对宿主细胞有毒性,但以低拷贝质粒pBR322取代之后,该融合蛋白不再对宿主细胞产生任何不利影响。融合蛋白StxB/HlyA(CT)无论是在aerobactin启动子、或是在β-内酰胺酶启动子的控制下,均能在大肠杆菌和鼠伤寒沙门氏菌中恒定地表达,并能输送至胞外。以表达StxB/HlyA(CT)的aroA突变的鼠伤寒沙门氏菌SL3261免疫小鼠,引起了显著的B亚单位特异的粘膜和血清抗体反应。首次报道了融合至大肠杆菌溶血素A的C末端的外源多肽能从沙门氏菌中分泌至胞外,这种分泌多肽且能刺激抗原的特异性免疫反应。