MALDI-TOF质谱技术研究多肽一级结构特性

海兔酸性多肽 (Aplysiaacidicpeptide,AAP)和海兔胰岛素Cβ(AplysiaInsulinCβ,AICβ)的一级结构分别由 2 7和 1 5个氨基酸残基组成 ,其中前者含有 6个亮氨酸残基 (L) ,并组成 3对L L键 ,后者仅有 2个亮氨酸残基 ,组成 1对L L键。选用基质辅助激光解吸离子化飞行时间 (matrix assistedlaserdesorption ionizationtimeoffight,MALDI TOF)质谱技术研究AAP ,AICβ 和它们分解产物的一级结构稳定性过程中 ,发现在弱酸性介质条件下 ,AAP和AICβ 的L L酰氨键键能比L R键能 (R表示除了L以外的氨基酸残基 )更强 ,不易被分解。AICβ 和猪血管紧张肽I(angiotensinI,AnI)样品中均含有单电荷的多聚肽。随着多肽聚合数递增 ,多肽质谱峰的相对强度剧减。AICβ在形成多聚肽过程中 ,发生释放H+