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rHBsAg 结合载脂蛋白 H 的机理研究
1
作者
杨旭
peep.
,
me
《中华微生物学和免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
1997年第3期160-163,共4页
用酶免疫测定、配体印迹、酶水解、化学修饰等方法研究rHBsAg结合apoH的机理。实验结果表明,rHBsAg结合apoH是不依赖于Ca++、Mg++等二价阳离子的,其最适pH在6.5~8.0。切除apoH上的神经氨酸...
用酶免疫测定、配体印迹、酶水解、化学修饰等方法研究rHBsAg结合apoH的机理。实验结果表明,rHBsAg结合apoH是不依赖于Ca++、Mg++等二价阳离子的,其最适pH在6.5~8.0。切除apoH上的神经氨酸和N-糖苷键,apoH结合力无变化,说明糖基不是apoH结合rHBsAg所必需的。化学修饰apoH的精氨酸残基对apoH的结合力无影响。然而,修饰其中几个赖氨酸残基即可减弱直至完全破坏apoH的结合力,说明赖氨酸残基与apoH结合rHBsAg有关。由于apoH与脂蛋白,特别是CM和HDL结合,HBV有可能通过apoH,结合CM、HDL等,在脂蛋白代谢过程中进入肝细胞。
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关键词
受体
载脂蛋白H
乙型肝炎
表面抗原
原文传递
题名
rHBsAg 结合载脂蛋白 H 的机理研究
1
作者
杨旭
peep.
,
me
机构
湖南医科大学附二院肝病研究中心
出处
《中华微生物学和免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
1997年第3期160-163,共4页
文摘
用酶免疫测定、配体印迹、酶水解、化学修饰等方法研究rHBsAg结合apoH的机理。实验结果表明,rHBsAg结合apoH是不依赖于Ca++、Mg++等二价阳离子的,其最适pH在6.5~8.0。切除apoH上的神经氨酸和N-糖苷键,apoH结合力无变化,说明糖基不是apoH结合rHBsAg所必需的。化学修饰apoH的精氨酸残基对apoH的结合力无影响。然而,修饰其中几个赖氨酸残基即可减弱直至完全破坏apoH的结合力,说明赖氨酸残基与apoH结合rHBsAg有关。由于apoH与脂蛋白,特别是CM和HDL结合,HBV有可能通过apoH,结合CM、HDL等,在脂蛋白代谢过程中进入肝细胞。
关键词
受体
载脂蛋白H
乙型肝炎
表面抗原
Keywords
Hepatitis B virus Receptor Apolipoprotein H HBsAg
分类号
R512.620.3 [医药卫生—内科学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
rHBsAg 结合载脂蛋白 H 的机理研究
杨旭
peep.
,
me
《中华微生物学和免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
1997
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