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Contrasting microscopic interactions determine the properties of water/methanol solutions
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作者 Carmelo Corsaro Francesco Mallamace +3 位作者 sebastiano vasi Sow-Hsin Chen H. Eugene Stanley Domenico Mallamace 《Frontiers of physics》 SCIE CSCD 2018年第1期51-56,共6页
此处,我们学习在不同甲醇发生在水 / 甲醇答案的不同显微镜的相互作用臼齿的部分,用 NMR spctroscopy。温度被发现决定相互作用统治哪个。因为象 hydrophobicity 和 hydrophilicity 一样的相互作用的存在,在水和甲醇之间混合是非理... 此处,我们学习在不同甲醇发生在水 / 甲醇答案的不同显微镜的相互作用臼齿的部分,用 NMR spctroscopy。温度被发现决定相互作用统治哪个。因为象 hydrophobicity 和 hydrophilicity 一样的相互作用的存在,在水和甲醇之间混合是非理想的,这被发现。这些结果显示在吸水、恐水病的相互作用之间的比赛在不同热区域是不同的,并且解决方案的物理性质是,这自己由解决方案的字符决定了,它接着取决于甲醇并且在温度上的鼹鼠部分。 展开更多
关键词 相互作用 物理性质 显微镜 甲醇 吸水 NMR 非理想 温度
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NMR investigation of degradation processes of ancient and modern paper at different hydration levels
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作者 Domenico Mallamace sebastiano vasi +2 位作者 Mauro Missori Francesco Mallamace Carmelo Corsaro 《Frontiers of physics》 SCIE CSCD 2018年第1期41-50,共10页
做纤维素的材料的降级过程借助于原子磁性的回声(NMR ) 被调查光谱学,与水的角色上并且在纤维素纤丝的水和机制上的特别强调。完成这,在有不同老化历史的古老、现代的样品以内的水的结构和动力学被调查。结果主要显示了那 hydrolytic... 做纤维素的材料的降级过程借助于原子磁性的回声(NMR ) 被调查光谱学,与水的角色上并且在纤维素纤丝的水和机制上的特别强调。完成这,在有不同老化历史的古老、现代的样品以内的水的结构和动力学被调查。结果主要显示了那 hydrolytic,氧化反应挑起了酸的副产品的形成。而且,降级过程被给纤维素的非结晶的区域的进步消费的水的更高的数量提高。我们为纸的降级状态的描述,以及为调查恢复处理的有效性作为一个基准建议 NMR 实验。 展开更多
关键词 NMR 纤维素 氧化反应 恢复处理 光谱学 动力学 副产品
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Dynamical changes in hydration water accompanying lysozyme thermal denaturation
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作者 Francesco Mallamace Carmelo Corsaro +4 位作者 Domenico Mallamace Nicola Cicero sebastiano vasi Giacomo Dugo H. Eugene Stanley 《Frontiers of physics》 SCIE CSCD 2015年第5期35-41,共7页
We study the dynanfics of the first hydration shell of lysozyme to determine the role of hydra- tion water that accompanies lysozyme thermal denaturation. We use nuclear magnetic resonance spectroscopy to investigate ... We study the dynanfics of the first hydration shell of lysozyme to determine the role of hydra- tion water that accompanies lysozyme thermal denaturation. We use nuclear magnetic resonance spectroscopy to investigate both the translational and rotational contributions. Data on proton self-diffusion and reorentational correlation time indicate that the kinetics of the lysozyme fold- ing/unfolding process is controlled by the dynamics of the water molecules in the first hydration shell. When the hydration water dynamics change, because of the weakening of the hydrogen bond network, the three-dimensional structure of the lysozyme is lost and denaturation is triggered. Our data indicates that at temperatures above approximately 315 K, water behaves as a simple liquid and is no longer a good solvent. 展开更多
关键词 lysozyme unfolding hydration water NMR correlation time solvent dynamics
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