The conserved ubiquitin-like protein Hub1 plays a critical role in splicing in human cells

与正规象 ubiquitin 一样蛋白质不同， Hub1 不形成共有原子价与底层结合，但是 proteinsnon-covalently 绑。在 Saccharomyces cerevisiae， Hub1 与 spliceosomes 联系并且调停，没有影响通常拼接的 pre-mRNA SRC1 的其他的拼接。人的 Hub1 高度类似于它的酵母相当或相同的事物，而是它的细胞的 functionremains 大部分未经勘探。这里，我们证明人的 Hub1 作为在酵母绑在 spliceosomal 蛋白质 Snu66；然而， unlikeits S。cerevisiae 相当或相同的事物，人的 Hub1 为生存能力是必要的。在 Hub1 导致的人的 vivo 弄空延长了各种各样的细胞的缺点，包括拼接的点缀畸形，部分原子 retentionof mRNAs，有丝分裂的大祸，并且因而由 apoptosis 的房间死亡。然而， Hub1 弄空的早后果仅仅是严重 splicingdefects 为特定拼接地点导致 exon 跳过和 intron 保留。因此，象 ubiquitin 一样 proteinHub1 不是为拼接，而是其他的拼接的 spliceosome performanceand facilitator 的一个调节的人通常需要的一个正规 spliceosomal 因素。