对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>...对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58,品种差异对SPI的Zeta电位及粒径分布具有显著影响。相关性分析表明,SPI表面疏水性与氨基酸组成无显著相关性,表面疏水性与Zeta电位绝对值呈显著的正相关,与粒径大小呈显著的负相关。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面更多同性电荷间的排斥作用会减少蛋白分子的相互聚集,使蛋白溶液趋于稳定,同时降低蛋白质粒径大小。此时,蛋白质疏水基团的内卷程度降低,并更多暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。展开更多
以大豆分离蛋白为基础原料,运用多种蛋白分析检测手段,深入探讨70、80、85、90、100℃热处理条件对大豆分离蛋白体外模拟消化特性影响。从蛋白质水解度(the degree of hydrolysis,DH)曲线来看,随着热处理温度的升高,DH曲线呈现先上升后...以大豆分离蛋白为基础原料,运用多种蛋白分析检测手段,深入探讨70、80、85、90、100℃热处理条件对大豆分离蛋白体外模拟消化特性影响。从蛋白质水解度(the degree of hydrolysis,DH)曲线来看,随着热处理温度的升高,DH曲线呈现先上升后下降的变化趋势,而长时间也会使DH呈现下降的趋势。傅里叶转换红外光谱及拉曼光谱图分析显示,经不同温度热预处理样品的消化产物二级结构中α-螺旋结构含量较未经预处理样品的高,而β-折叠结构含量降低,β-转角与无规卷曲结构含量变化不明显;随着时间的延长,α-螺旋结构含量呈先升高后降低的变化趋势,而β-折叠结构含量先降低后升高。拉曼光谱中酪氨酸峰变化较小且不规律,热处理使色氨酸残基更趋近于"包埋态"。展开更多
文摘对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58,品种差异对SPI的Zeta电位及粒径分布具有显著影响。相关性分析表明,SPI表面疏水性与氨基酸组成无显著相关性,表面疏水性与Zeta电位绝对值呈显著的正相关,与粒径大小呈显著的负相关。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面更多同性电荷间的排斥作用会减少蛋白分子的相互聚集,使蛋白溶液趋于稳定,同时降低蛋白质粒径大小。此时,蛋白质疏水基团的内卷程度降低,并更多暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。
文摘以大豆分离蛋白为基础原料,运用多种蛋白分析检测手段,深入探讨70、80、85、90、100℃热处理条件对大豆分离蛋白体外模拟消化特性影响。从蛋白质水解度(the degree of hydrolysis,DH)曲线来看,随着热处理温度的升高,DH曲线呈现先上升后下降的变化趋势,而长时间也会使DH呈现下降的趋势。傅里叶转换红外光谱及拉曼光谱图分析显示,经不同温度热预处理样品的消化产物二级结构中α-螺旋结构含量较未经预处理样品的高,而β-折叠结构含量降低,β-转角与无规卷曲结构含量变化不明显;随着时间的延长,α-螺旋结构含量呈先升高后降低的变化趋势,而β-折叠结构含量先降低后升高。拉曼光谱中酪氨酸峰变化较小且不规律,热处理使色氨酸残基更趋近于"包埋态"。