鸭IgG提取方法的比较试验

用辛酸 硫酸铵法提取鸭IgG并与传统提取方法硫酸钠、硫酸铵法进行比较。结果表明 ,3种方法回收的IgG依次为 12 .35、8.36和 10 .14mg/mL ,而且辛酸 硫酸铵法回收IgG纯度高 ,可用于免疫标记技术 ,比色谱层析快速、操作简单、价格低廉。用该法以鸭卵黄提取IgG ,回收的IgG为 13 .5 8mg/mL ,氯仿法为 8.5 5mg/mL ,PEG不能回收 ;辛酸 硫酸铵法从鸭卵黄得到的IgG活性最高。

从新鲜牛奶中提取β-乳球蛋白

用调ｐＨ至等电点的方法将脱脂牛乳中的酪蛋白除去，乳清用ＳｅｐｈａｃｒｙｌＳ－２００凝胶过滤，得到较纯的β－乳球蛋白。ＳＤＳ－聚丙烯酰胺凝胶电泳显示一条带，并与β－乳球蛋白标准品的位置一致。

骨中生长因子——β_2微球蛋白的分离提纯

本文采用牦牛骨粉,经4M盐酸胍提取,Sephadex G-75柱层析分离,在第二、三段收集物中含促进DNA合成的物质,定性试验证实含β_2m。将有活性的部分上CM—23柱离子交换层析分离,得三个峰,其中第二峰含促DNA合成物,证实为β_2m。SDS—PACE表明分子量在11,500～10,500之间。

大孔及涂敷硅球作基质的组氨酸拟亲和色谱纯化人免疫球蛋白G

研究用小分子组氨酸作配体、大孔硅球为基质的拟亲和色谱分离纯化人免疫蛋白G(IgG),认为键合组氨酸具有半抗原体质而与IgG发生免疫亲和作用.以色谱组份重新进样验证了色谱柱对IgG亲和专一性,并用包敷Dextran大孔硅球作基质的拟亲和色谱纯化入血清中的lgG,减少了色谱峰拖尾,缩短分离时间.

亲和层析法分离纯化猪血浆α_2-巨球蛋白

本文报道通过聚乙二醇分级沉淀,Cibacron Blue F3GA Sepharose4B染料亲和层析和Zn螯合Sepharose4B亲和层析从猪血浆中分离纯化的方法,经高pH不连续PAGE、低pH不连续PAGE和SDS-PAGE检测证明为电泳纯。N-末端氨基酸为丝氨酸,亚基分子量为182000。

人心肌肌球蛋白轻链的提取、纯化和电泳分析

用一种简便有效的方法，从１３０ｇ成人心室肌中先提职心肌肌球蛋白纯品３１８ｍｇ，再从中进一步分离和纯化得到肌球蛋白轻链１８ｍｇ。纯化肌球蛋白轻链的核酸含量＜０．０１％，基本不含有肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白及其它蛋白。ＳＤＳ－ＰＡＧＥ显示，人肌球蛋白轻链１和轻链２的分子量为２４ｋＤ和２０ｋＤ。纯化猪心肌球蛋白的Ｃａ２＋－ＡＴＰ酶活性为０．４６μｍｏｌＰｉ／ｍｇ／ｍｉｎ，其分离后的轻链亚基则无此活性。本文对人和猪的心室肌肌球蛋白轻链的电泳行为进行了分析。

蜜蜂组织培养物中r-球蛋白的提取纯制和鉴定

从蜜蜂组织培养物中分离纯制得r-球蛋白1.25％(W/W),并制成蛋白含量为0.25％(W/V)的安■冻干剂。本品经电泳及氨基酸分析,分子量测定与对照品结果一致,与资料报导相符合,提供了应用的科学依据。

一步洗脱离子交换色谱法分离纯化蛋黄中IgY

报道了一步洗脱离子交换色谱法分离纯化蛋黄水溶性组分 (WSF)中IgY的新方法 .通过将含IgY的WSF用pH7.0磷酸盐缓冲液 (PBS)调整至盐浓度为 0 .0 75mol L ,上样到DEAEToyoprarl6 50M阴离子交换色谱柱 ,用 0 .15mol LpH7.0PBS洗脱、收集 ,再经SDS -聚丙烯酰胺凝胶电泳检验为单一组分 .分离方法简单、分离纯化效果好 ,总蛋白回收率达