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胰蛋白酶切修饰SOD的可行性研究
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作者 葛超 张文军 《河北职业技术师范学院学报》 2000年第1期45-47,共3页
:37℃下用胰蛋白酶水解SOD ,于 2 ,4,6 ,8和 1 0h对水解样及对照进行聚丙烯酰胺凝胶电泳 ,同时用邻苯三酚自氧化法测定酶活。结果表明 ,在体外SOD不能被胰蛋白酶水解 ,不同时间处理的SOD PAGE电泳谱带与对照完全一致。即活性染色均出现 ... :37℃下用胰蛋白酶水解SOD ,于 2 ,4,6 ,8和 1 0h对水解样及对照进行聚丙烯酰胺凝胶电泳 ,同时用邻苯三酚自氧化法测定酶活。结果表明 ,在体外SOD不能被胰蛋白酶水解 ,不同时间处理的SOD PAGE电泳谱带与对照完全一致。即活性染色均出现 4条带 ,蛋白染色均出现 6条带。 4条谱带于酶活性染色图谱中表明有酶活力 ,而另 2条无活力。胰蛋白酶水解处理后SOD活力呈明显下降趋势 ,水解 1 0h酶活降至原来的 80 %左右。与对照 37℃温度处理SOD活力下降趋势相同 ,推测可能是温度使酶变性对活力下降起主要作用。 展开更多
关键词 SOD 胰蛋白酶 PAGE电泳 酶活测定
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