N-乙酰基-L-赖氨酸-甲酰胺对主链的理论构象分析

目的考虑到N-乙酰基-L-赖氨酸-甲酰胺的非键及静电相互作用、拓扑能、键角的弯曲和氢键,研究了它的空间结构即分析它的主链理论构象.方法当主链的最大构象可能性确定时,侧链的键角和两面角φ,ψ在每一点变化的情况下,用能量低化的方法得到了构象图,评价了主链和侧链的空间的相互制约性.当主链为低能式而侧链具有最大拓朴势时,φ,ψ,χ1-χ5角的所有组合作为初始近似的情况下,计算了分子的优势构象.结果N-乙酰基-L赖氨酸-甲酰胺的稳定构象与赖氨酸残基在蛋白质中的已知结构的几何构型相符合.

N-乙酰基-L-赖氨酸-甲酰胺侧链构象的理论分析

目的分析N-乙酰基-L-赖氨酸-甲酰胺的非键和静电相互作用、拓朴能、键角的弯曲和氢键,研究它们的空间结构。方法当主链的最大构象可能性确定时,侧链的键角和两面角φ,ψ在每一点变化的情况下,用能量低化的方法得到了构象图,并评价了主链和侧链的空间的相互制约性。当主链为低能式而侧链具有最大拓朴势时,φ,ψ,χ_1-χ_5角的所有组合作为初始近似的情况下,计算了分子的优势构象.结果N-乙酰基-L-赖氨酸-甲酰胺的稳定构象与赖氨酸残基在蛋白质中的已知结构的几何构型相符合.结论赖氨酸残基在蛋白质中构象即为赖氨酸孤立单肽的优势构象。

手性化合物与对映体药物拆分的进展

对映异构体药物在人体中存在立体选择性。近年来,我国手性药物开发工作虽然取得一定辉煌的业绩,但是手性药物与其镜像异构体在分离过程中还有很多技术难题尚未解决,这些制约着药品的品质优良度。采用高效液相色谱法、高效毛细管电泳法分离对映体药物,可以得到非常好的效果。

胰蛋白酶活性中心Asp-102、His-57和Ser-195残基的构象

目的:分析胰蛋白酶活性中心Asp-102、His-57和Ser-195残基的构象与催化之关系.方法:用半经验的构象分析法计算胰蛋白酶的约含800个原子的活性中心场中Asp-102、His-57和Ser-195催化三联体侧链的最低能量状态.结果:在胰蛋白酶的结构中,孤立残基构成优势构象,侧链的柔性与酶的催化功能相符.结论:半经验的构象分析法计算结果与用X-线结构分析胰蛋白酶复合物所得资料相一致.

离子对萃取原子吸收光谱法测定微量Cr(Ⅲ)和Cr(Ⅵ)的研究

本文研究了[TBP-Cr(Ⅵ)3-TBP]·Cl_2离子对的形成和萃取的条件,建立了一种新的高灵敏度测定微量Cr(Ⅲ)和Cr(Ⅵ)的分析方法,并利用反萃取和离子特性反应进一步验证了[TBP-Cr(Ⅵ)_2-TBP]·Cl_2离子对的存在。方法应用于地表水中微量Cr(Ⅵ)和Cr(Ⅲ)的测定,获得了满意的结果。