多肽BRC4的固相法合成及其与RAD51(231-260)的相互作用

采用Fmoc固相合成策略,以Wang树脂为载体,Fmoc保护的氨基酸为原料,HOBT/HBTU/DIEA为缩合剂,经RP-HPLC分离纯化合成了3条多肽(BRC4,BRC4-1和BRC4-2),纯度>90%,其结构经MS(ESI)确证。采用圆二色光谱研究了BRC4,BRC4-1和BRC4-2与蛋白RAD51关键肽段RAD51(231-260)的相互作用。结果表明:3条多肽与RAD51(231-260)的相互作用强度为BRC4-1>BRC4-2>BRC4。

计算机模拟HsRAD51蛋白与多肽BRC4分子对接

研究使用ZDOCK算法进行HsRAD51蛋白与多肽BRC4分子对接的准确性.采用Accelrys Discovery Studio 3.5软件计算平台,使用基于快速傅立叶转换的ZDOCK分子对接程序进行蛋白HsRAD51与乳腺易感基因BRCA2的重复基元BRC4的分子对接,然后使用RDOCK程序进行结果优化,最后将通过分子对接得到的几个蛋白-多肽复合物的三级结构与文献报道的通过X射线测得的蛋白HsRAD51与BRC4复合物的准确结构进行叠合比较,结果发现其中一些结构的叠合效果较好,碳链骨架叠合的RMSD最小的为0.034 4nm.推测使用ZDOCK分子对接程序来进行HsRAD51蛋白与多肽的对接,具有较高的准确性.该结果为今后研究HsRAD51蛋白与BRCA2其他重复基元的分子对接以及相互作用提供了重要依据.

BRCA2的BRC4基元与RAD51相互作用位点的研究进展

乳腺癌易感基因2(breast cancer susceptibility gene 2,BRCA2),是人体内一种与乳腺、卵巢、胰腺等部位的肿瘤有关的抑癌基因。人的RAD51(h RAD51)是参与DNA同源重组修复过程的关键蛋白。BRCA2蛋白通过其结构中8个高度保守的BRC重复基元来调控h RAD51通过同源重组对DNA损伤进行的修复,从而阻止细胞癌变。在BRCA2的8个BRC重复基元中,BRC4与同源重组酶h RAD51的相互作用较为明显。综述了BRCA2的BRC4基元与h RAD51相互作用位点的研究进展,为了解BRCA2与RAD51相互作用的分子机理提供基础。

KrF激光诱导BrC_2F_4Br+C_2H_4反应

激光诱导化学合成是一有兴趣的课题。不久前已报导了红外激光诱导调聚反应的结果。由于红外激光的加热特性,在许多情况下导致选择性与量子产率的矛盾。因紫外光反应的低温特性,有可能获得较高的选择性。但普通光源是宽带光源,对一个以平方断链为主的链反应,过强的吸收不利于链长的提高,而弱吸收又使反应速度太慢。为此,激光光源是满足最佳吸收的合宜光源。在使用了昂贵的激光光源后。