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Denaturation studies on bovine serum albumin–bile salt system:Bile salt stabilizes bovine serum albumin through hydrophobicity 被引量:1
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作者 Karpagaraj Malarkani Ivy Sarkar Susithra Selvama 《Journal of Pharmaceutical Analysis》 SCIE CAS CSCD 2018年第1期27-36,共10页
Protein denaturation is under intensive research, since it leads to neurological disorders of severe consequences. Avoiding denaturation and stabilizing the proteins in their native state is of great importance,especi... Protein denaturation is under intensive research, since it leads to neurological disorders of severe consequences. Avoiding denaturation and stabilizing the proteins in their native state is of great importance,especially when proteins are used as drug molecules or vaccines. It is preferred to add pharmaceutical excipients in protein formulations to avoid denaturation and thereby stabilize them. The present study aimed at using bile salts(BSs), a group of well-known drug delivery systems, for stabilization of proteins.Bovine serum albumin(BSA) was taken as the model protein, whose association with two BSs, namely sodium cholate(Na C) and sodium deoxycholate(Na DC), was studied. Denaturation studies on the preformed BSA-BS systems were carried out under chemical and physical denaturation conditions. Urea was used as the chemical denaturant and BSA-BS systems were subjected to various temperature conditions to understand the thermal(physical) denaturation. With the denaturation conditions prescribed here,the data obtained is informative on the association of BSA-BS systems to be hydrophobic and this effect of hydrophobicity plays an important role in stabilizing the serum albumin in its native state under both chemical and thermal denaturation. 展开更多
关键词 BILE salts bovine serum albumin Chemical denaturATION Thermal denaturATION TRYPTOPHAN fluorescence Protein stabilization
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Pressure- and Urea-Induced Denaturation of Bovine Serum Albumin: Considerations about Protein Heterogeneity
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作者 Douglas Ricardo Norberto Joelma Mauricio Vieira +2 位作者 Ancelmo Rabelo de Souza Jose Ailton Conceicao Bispo Carlos Francisco Sampaio Bonafe 《Open Journal of Biophysics》 2012年第1期4-14,共11页
Urea denatures proteins at different concentrations, depending on the experimental conditions and the protein. We in-vestigated the pressure-induced denaturation of bovine serum albumin (BSA) in the presence of subden... Urea denatures proteins at different concentrations, depending on the experimental conditions and the protein. We in-vestigated the pressure-induced denaturation of bovine serum albumin (BSA) in the presence of subdenaturing concen-trations of urea based on a two-state equilibrium. Pressure-induced denaturation was enhanced at urea concentrations ([U]) of 3.5 M to 8.0 M, with the free energy of denaturation at atmospheric pressure ranging from +5.0 to –2.5 kJ/mol of BSA. The m values appeared to be biphasic, with m1 and m2 of 0.92 and 2.35 kJ mol–1?M–1, respectively. Plots of versus ln[U] yielded values of u, the apparent stoichiometric coefficient, of 1.68 and 6.67 mol of urea/mol of BSA for m1 and m2, respectively. These values were compared with the m and u values of other monomeric proteins reported in or calculated from the literature. The very low values of u systematically observed for proteins were suggestive of heterogeneity in the free energy of denaturation. Thus, a u value of 140 mol of urea/mol of BSA may indicate the existence of a heterogeneous molecular population with respect to the free energy of dena-turation. 展开更多
关键词 Apparent Stoichiometric Coefficient bovine serum albumin High Pressure-Induced denaturATION PROTEIN HETEROGENEITY Urea-Induced denaturATION
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Preparation of Bovine Serum Albumin Microspheres by an Acetone-ethanol Heat Denaturation Method
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作者 何琳 陈国强 +1 位作者 路英杰 陈金春 《Journal of Chinese Pharmaceutical Sciences》 CAS 1997年第2期28-35,共8页
Stable sub 500 nm bovine serum albumin (BSA) microsphere suspensions were produced by controlled addition of acetone and ethanol to an aqueous solution of BSA, followed by stabilization process of the formed microsphe... Stable sub 500 nm bovine serum albumin (BSA) microsphere suspensions were produced by controlled addition of acetone and ethanol to an aqueous solution of BSA, followed by stabilization process of the formed microspheres at an elevated temperature. Microspheres produced by this acetone ethanol heat denaturation method were stabilized at relatively low temperatures (70~75℃) over a short period of time (20 min). The acetone ethanol heat denaturation method, in comparison with the traditional oil/ water technique for preparation of albumin microspheres, which requires high temperature (over 100℃) and longer heating time (more than 30 min) for stabilization, offers a number of advantages. This report describes the influence of process conditions, such as ratios of acetone to ethanol to BSA aqueous solution, heating time and heating temperature, on microsphere formation and their stability. A loading efficiency of 40% rose bengal was achieved. Rose bengal release rates from these microspheres in phosphate buffered saline medium at 37 ℃ were dependent on microsphere stabilities and 25% to 60% of initial loading drug were released in 15 days. 展开更多
关键词 bovine serum albumin Microsphere manufacture Protein denaturation Rose bengal Release study MICROENCAPSULATION
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锌试剂与牛血清白蛋白作用机理的研究 被引量:28
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作者 迟燕华 庄稼 +2 位作者 李娜 李克安 童沈阳 《高等学校化学学报》 SCIE EI CAS CSCD 北大核心 1999年第11期1697-1702,共6页
采用UV光谱法研究了锌试剂与牛血清白蛋白(BSA)在弱酸性溶液中的结合反应, 研究了溶液吸光度与BSA 浓度的关系. 测得其表观摩尔吸光系数εP= 1.3×106 L·m ol- 1·cm - 1, 最大结合数n=... 采用UV光谱法研究了锌试剂与牛血清白蛋白(BSA)在弱酸性溶液中的结合反应, 研究了溶液吸光度与BSA 浓度的关系. 测得其表观摩尔吸光系数εP= 1.3×106 L·m ol- 1·cm - 1, 最大结合数n= 278, 表观结合常数Kc= 8×107. 研究了小分子探针与蛋白质的反应机理及在蛋白质上的结合部位及结合力类型. 它们之间主要是以分子间的静电引力结合反应. 离子强度对结合反应有显著的影响; 不同类型的表面活性剂均以不同的程度和形式对反应有影响. 讨论了此结合反应的模式, 认为该反应基本符合Scatchard 模型. 展开更多
关键词 锌试剂 血清白蛋白 BSA 结合常数 表面活性剂
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核壳结构AgInS_2@ZnS量子点的合成及荧光性能 被引量:7
5
作者 吕鉴泉 胡芹芹 +2 位作者 丁然 张霞 周兴旺 《高等学校化学学报》 SCIE EI CAS CSCD 北大核心 2013年第11期2478-2482,共5页
合成了一种新型核壳结构的AgInS2@ZnS量子点并研究了其荧光性能.AgInS2@ZnS的合成包括以变性牛血清白蛋白(dBSA)为稳定剂水相法构建AgInS2核以及形成ZnS壳两部分.考察了配方和工艺条件对该量子点荧光性能的影响,并采用x射线粉末衍... 合成了一种新型核壳结构的AgInS2@ZnS量子点并研究了其荧光性能.AgInS2@ZnS的合成包括以变性牛血清白蛋白(dBSA)为稳定剂水相法构建AgInS2核以及形成ZnS壳两部分.考察了配方和工艺条件对该量子点荧光性能的影响,并采用x射线粉末衍射(XRD)等手段对制备的纳米粒子进行了表征.结果表明,AgInS2@ZnS是一种核壳结构的纳米物质,其粒径介于5~7nm之间,荧光量子产率达35.3%. 展开更多
关键词 AgInS @ZnS量子点 核壳结构 变性牛血清白蛋白 荧光性能
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表面活性剂对蛋白质变性作用的研究 被引量:26
6
作者 林爱华 孙小梅 李步海 《中南民族大学学报(自然科学版)》 CAS 2002年第1期21-24,共4页
研究了 5种表面活性剂 :吐温 80 (Tween80 ) ,十六烷基三甲溴化胺 (CTAB) ,溴代十六烷基吡啶 (CPB) ,十二烷基硫酸钠 (SDS) ,十二烷基苯磺酸钠 (L AS)对牛血清白蛋白 (BSA)性质的影响 ,分别实验了时间、浓度、p H值对 BSA的变性作用 .... 研究了 5种表面活性剂 :吐温 80 (Tween80 ) ,十六烷基三甲溴化胺 (CTAB) ,溴代十六烷基吡啶 (CPB) ,十二烷基硫酸钠 (SDS) ,十二烷基苯磺酸钠 (L AS)对牛血清白蛋白 (BSA)性质的影响 ,分别实验了时间、浓度、p H值对 BSA的变性作用 .结果表明 :在表面活性剂的临界胶束浓度 (CMC)附近 ,室温、中性 p H条件下 ,表面活性剂对BSA的构象有一定的保护作用 。 展开更多
关键词 表面活性剂 蛋白质 牛血清白蛋白 变性作用
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高灵敏CdTe量子点探针的构建及与金属离子的作用 被引量:8
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作者 程芳 刘贞 +2 位作者 胡育筑 吴盛美 严拯宇 《高等学校化学学报》 SCIE EI CAS CSCD 北大核心 2012年第3期475-480,共6页
采用变性的牛血清白蛋白(dBSA)对水相合成的CdTe量子点进行修饰,构建了高灵敏金属离子探针,研究了其对重金属离子的检测性能并对机理进行了探讨.通过优化反应条件,合成了具有高量子产率的以巯基乙酸为稳定剂的水溶性CdTe量子点,并采用... 采用变性的牛血清白蛋白(dBSA)对水相合成的CdTe量子点进行修饰,构建了高灵敏金属离子探针,研究了其对重金属离子的检测性能并对机理进行了探讨.通过优化反应条件,合成了具有高量子产率的以巯基乙酸为稳定剂的水溶性CdTe量子点,并采用变性的牛血清白蛋白分别对不同粒径的CdTe量子点进行修饰,确定变性的牛血清白蛋白与不同粒径量子点之间的最佳比例.在纯化变性的牛血清白蛋白修饰的量子点(dBSA-QDs)的基础上,研究了该量子点与不同金属离子的作用.结果表明,量子点经修饰后,其量子产率、抗光漂白性及稳定性得到显著提高;而且dBSA-QDs的荧光可被重金属离子有效猝灭,与巯基乙酸稳定的量子点(TGA-QDs)相比,检测灵敏度显著提高. 展开更多
关键词 碲化镉量子点 巯基乙酸 变性的牛血清白蛋白 金属离子
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牛血清蛋白在盐酸胍和尿素体系中变性的微量热研究 被引量:14
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作者 李向荣 郭伟 卢雁 《化学学报》 SCIE CAS CSCD 北大核心 2008年第5期515-519,共5页
在30℃时用恒温微量热法研究了不同pH值下盐酸胍、尿素诱导牛血清蛋白变性的过程.并用Privalov提出的简单键合模型对量热数据进行了分析,计算了表观键合常数K,简单键合的单个表观键合自由能△G和总吉布斯能△G(a),用变性中点的直线外推... 在30℃时用恒温微量热法研究了不同pH值下盐酸胍、尿素诱导牛血清蛋白变性的过程.并用Privalov提出的简单键合模型对量热数据进行了分析,计算了表观键合常数K,简单键合的单个表观键合自由能△G和总吉布斯能△G(a),用变性中点的直线外推方法求出了表观变性焓△Hd.实验结果表明,牛血清蛋白与盐酸胍的键合在碱性条件下更易进行,牛血清蛋白在盐酸胍溶液中的变性焓△Hd在牛血清蛋白的pH=6.97和7.05时为350kJ·mol-1,在pH=9.30时为275kJ·mol-1,表明牛血清蛋白在接近中性时较稳定.而牛血清蛋白与尿素的键合在酸性条件下更易进行,此变性焓△Hd在牛血清蛋白的pH=6.97时为295kJ@mol-1,在pH=7.05和9.30时为230kJ·mol-1.此结果说明牛血清蛋白在两种变性剂溶液中的展开程度是不同的. 展开更多
关键词 牛血清蛋白 恒温微量热 盐酸胍 尿素 变性
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荧光猝灭法和动态光散射法研究尿素-水混合溶剂中牛血清白蛋白的构象变化 被引量:5
9
作者 边平凤 马林 +3 位作者 王旭 许莉 魏志强 林瑞森 《化学学报》 SCIE CAS CSCD 北大核心 2008年第18期2037-2042,共6页
利用荧光猝灭法和动态光散射法测定尿素-水混合溶剂中牛血清白蛋白(BSA)与荧光素的结合距离和BSA的流体动力学半径,并通过分析BSA和荧光素在BSA-尿素-水和荧光素-尿素-水三元体系以及BSA-荧光素-尿素-水四元体系中荧光光谱的变化,探讨... 利用荧光猝灭法和动态光散射法测定尿素-水混合溶剂中牛血清白蛋白(BSA)与荧光素的结合距离和BSA的流体动力学半径,并通过分析BSA和荧光素在BSA-尿素-水和荧光素-尿素-水三元体系以及BSA-荧光素-尿素-水四元体系中荧光光谱的变化,探讨尿素与蛋白质分子在水溶液中相互作用的机理及其对蛋白质构象的影响.结果显示,BSA的3个结构域在尿素-水混合溶剂中具有不同的稳定性,其中结构域III在尿素-水混合溶剂中是不稳定的,而结构域I和结构域II分别在尿素浓度大于3.0和4.0mol·L-1的混合溶剂中发生去折叠.试验发现,BSA结构域II在低于去折叠浓度的尿素-水混合溶剂中形成更为紧密的构象,这一现象可以归因于尿素与BSA结合引起的"蛋白质粘稠效应"。 展开更多
关键词 牛血清白蛋白 尿素 变性 荧光猝灭 动态光散射
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荧光光谱法研究牛血清蛋白在盐酸胍体系中的变性 被引量:4
10
作者 李向荣 闫云辉 《分析测试学报》 CAS CSCD 北大核心 2011年第9期1039-1043,共5页
应用荧光光谱技术,对盐酸胍与牛血清蛋白在30℃水溶液中的结合作用及造成牛血清蛋白变性的过程进行了研究,考察了盐酸胍诱导牛血清蛋白变性时荧光强度和峰位的变化规律,并计算出伸展分数fu,变性平衡常数Ku,伸展吉布斯自由能ΔGu,衡量蛋... 应用荧光光谱技术,对盐酸胍与牛血清蛋白在30℃水溶液中的结合作用及造成牛血清蛋白变性的过程进行了研究,考察了盐酸胍诱导牛血清蛋白变性时荧光强度和峰位的变化规律,并计算出伸展分数fu,变性平衡常数Ku,伸展吉布斯自由能ΔGu,衡量蛋白质对变性剂稳定性的参量ΔGH2O,衡量蛋白质变性协同性的参量m和变性中点c1/2。研究结果表明,盐酸胍通过直接和间接的两种作用造成牛血清蛋白变性,伸展分数fu随盐酸胍浓度的变化呈3个阶段,当盐酸胍浓度达6.0 mol.L-1时,伸展分数fu约为1,结构完全打开,牛血清蛋白完全变性。 展开更多
关键词 荧光光谱法 牛血清蛋白 盐酸胍 变性
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荧光光谱法研究牛血清蛋白在尿素体系中的变性 被引量:1
11
作者 李向荣 晁淑军 《化学研究与应用》 CAS CSCD 北大核心 2011年第11期1509-1513,共5页
应用荧光光谱技术,对尿素与牛血清蛋白在30℃水溶液中的结合作用及造成牛血清蛋白变性的过程进行了研究,获取了尿素诱导牛血清蛋白变性时相对荧光强度和峰位的变化规律。用Pace等提出的公式分析了相对荧光强度数据,得到了牛血清蛋白变... 应用荧光光谱技术,对尿素与牛血清蛋白在30℃水溶液中的结合作用及造成牛血清蛋白变性的过程进行了研究,获取了尿素诱导牛血清蛋白变性时相对荧光强度和峰位的变化规律。用Pace等提出的公式分析了相对荧光强度数据,得到了牛血清蛋白变性时的伸展分数fu随溶液pH值和尿素浓度的变化规律。求出了变性平衡常数Ku,伸展吉布斯自由能ΔGu,衡量蛋白质对变性剂稳定性的参量ΔGH2O以及衡量蛋白质变性协同性的参量m和变性中点[D]1/2。通过对实验结果的热力学分析表明,尿素是通过直接和间接的两种作用造成牛血清蛋白变性的,伸展分数fu随尿素浓度的变化呈现3个阶段:尿素浓度达到4 mol.L-1之前为第一阶段,主要产生的是尿素与牛血清蛋白的直接结合作用,在弱酸性条件下这种作用较强;尿素浓度为4 mol.L-1到6 mol.L-1之间为第二阶段,主要通过与溶剂水的作用间接造成蛋白质疏水基团周围水的氢键结构的变化,牛血清蛋白的结构变得更为紧密,形成蛋白质粘稠效应。尿素浓度超过6 mol.L-1之后为第三阶段,尿素分子继续与暴露出来的基团进行结合,当尿素浓度达到8 mol.L-1时,伸展分数约为1,结构完全打开,牛血清蛋白完全变性。 展开更多
关键词 牛血清蛋白 荧光光谱法 尿素 变性
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蛋白质水力学半径的测定及用于蛋白质变性过程的实时监控 被引量:3
12
作者 白丽燕 陈春琴 +1 位作者 林东强 姚善泾 《化工学报》 EI CAS CSCD 北大核心 2008年第6期1485-1489,共5页
采用纳米粒度分析仪Zetasizer Nano测定了牛血清白蛋白(BSA)的水力学半径,考察了pH、离子强度、表面活性剂等的影响,并用于BSA热变性和脲变性过程的实时跟踪。随pH增大,BSA水力学半径呈"U"形变化趋势;酸性条件下,分子膨胀,随... 采用纳米粒度分析仪Zetasizer Nano测定了牛血清白蛋白(BSA)的水力学半径,考察了pH、离子强度、表面活性剂等的影响,并用于BSA热变性和脲变性过程的实时跟踪。随pH增大,BSA水力学半径呈"U"形变化趋势;酸性条件下,分子膨胀,随着盐浓度升高,BSA分子先小幅减小后显著增大;中性pH范围,离子强度对蛋白质分子尺寸影响很小,蛋白质性质相对稳定。离子型表面活性剂在蛋白质表面吸附,从而影响BSA水力学半径。通过水力学半径的测量实时跟踪蛋白质变性过程的分子变化,发现增加热变性中离子强度可加快变性速率,SDS加入增大了BSA变性温度Tm。脲在促使BSA分子扩张的同时,对链伸展有抑制作用;在DTT存在下,BSA的水力学半径随着时间变化逐渐增大。结果表明,简便的水力学半径测量可以用于蛋白质大小的表征,并可实时跟踪蛋白变性过程的分子尺度变化。 展开更多
关键词 水力学半径 牛血清白蛋白 表面活性剂 热变性
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乳清蛋白组分在脱脂乳和乳清体系中热变性率的比较研究 被引量:2
13
作者 麻志宁 王媛媛 +2 位作者 李红娟 李洪波 于景华 《中国乳品工业》 CAS 北大核心 2019年第12期4-8,共5页
脱脂乳粉生产过程的预杀菌工艺对乳清蛋白变性有很大影响,乳清蛋白的变性程度主要取决于温度和时间的变化。本文对脱脂乳体系和乳清体系进行55~95℃,1~30 min加热处理,通过反相高效液相色谱(RP-HPLC)检测加热后样品中乳清蛋白主要组分... 脱脂乳粉生产过程的预杀菌工艺对乳清蛋白变性有很大影响,乳清蛋白的变性程度主要取决于温度和时间的变化。本文对脱脂乳体系和乳清体系进行55~95℃,1~30 min加热处理,通过反相高效液相色谱(RP-HPLC)检测加热后样品中乳清蛋白主要组分并进行比较分析。结果表明:在脱脂乳体系与乳清体系中,牛血清白蛋白(BSA)变性趋势基本相同,温度达到65℃时变性显著,85~95℃几乎全部变性。α-乳白蛋白(α-La)的变性率在温度低于75℃时变性率差异较小,而在75~95℃的加热范围内变性率区别明显。β-乳球蛋白(β-Lg)在75~85℃加热范围内变性率有明显差异,3种乳清蛋白组分的热变性程度均显示出受热时间和温度的累积效应,最终趋向全部变性。与脱脂乳中蛋白热变性比较表明,酪蛋白对乳清蛋白中牛血清白蛋白的变性影响不大,而在65~95℃间对α-乳白蛋白、β-乳球蛋白的热变性有一定的促进作用。 展开更多
关键词 乳清蛋白 热变性 牛血清白蛋白 Α-乳白蛋白 Β-乳球蛋白
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Effect of Native Disulfide Bonds on the Denaturation of Proteins in 6 mol/L Guanidinium Chloride——A Fourier Transformed Infrared Study 被引量:1
14
作者 胡朝红 邹承鲁 《Science China Chemistry》 SCIE EI CAS 1993年第5期568-574,共7页
The unfolding of bovine serum albumin, lysozyme and ribonuclease A denatured in 6 mol/L GuHCl with their disulfide bridges intact and reduced have been compared by FTIR studies. The peak positions and heights in the d... The unfolding of bovine serum albumin, lysozyme and ribonuclease A denatured in 6 mol/L GuHCl with their disulfide bridges intact and reduced have been compared by FTIR studies. The peak positions and heights in the deconvolved spectra of amide I bands of the above denatured proteins with native disulfide bonds show marked differences whereas those for the denatured proteins without disulfide linkages are closely similar. The above and other evidence suggest that denatured proteins with intact disulfides still have considerable ordered conformation even in 6 mol/L GuHCl. 展开更多
关键词 ribonuelease A bovine serum albumin LYSOZYME denaturATION unordered structure.
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FK506对d-BSA超载的NRK-52E细胞增殖的影响
15
作者 李静 夏正坤 +5 位作者 高远赋 樊忠民 蔡晓懿 高春林 何旭 张沛 《现代医学》 2012年第3期259-263,共5页
目的:探讨他克莫司(tacrolimus,FK506)对去脂牛血清白蛋白(denatured bovine serum albumin,d-BSA)超载的大鼠肾小管上皮细胞(normal rat kidney proximal tubular epithelial cell line,NRK-52E)增殖的影响。方法:(1)以不同终质量浓度(... 目的:探讨他克莫司(tacrolimus,FK506)对去脂牛血清白蛋白(denatured bovine serum albumin,d-BSA)超载的大鼠肾小管上皮细胞(normal rat kidney proximal tubular epithelial cell line,NRK-52E)增殖的影响。方法:(1)以不同终质量浓度(1、5、10、20、50 mg·ml-1)d-BSA超载NRK-52E,以正常培养的NRK-52E细胞为对照组,观察不同浓度d-BSA对细胞增殖的影响及d-BSA(20 mg·ml-1)超载不同时间(6、12、24 h)对NRK-52E增殖的影响。(2)以不同浓度(0.1、1、10、20 ng·ml-1)FK506预处理NRK-52E 4 h后加入终质量浓度为20 mg·ml-1d-BSA共孵育24 h,观察不同浓度FK506预处理对d-BSA超载细胞增殖的影响。(3)以10 ng·ml-1的FK506预处理4 h后加入终质量浓度为20 mg·ml-1d-BSA共孵育NRK-52E,观察不同时间(6、12、24 h)对细胞增殖影响。以上细胞增殖测定均采用四甲基偶氮唑盐法(MTT)。结果:(1)终质量浓度为1 mg·ml-1的d-BSA超载NRK-52E 24 h后无明显促进细胞增殖的作用(P>0.05);终质量浓度为5 mg·ml-1的d-BSA能够促进细胞增殖(P<0.05),终质量浓度为10、20、50 mg·ml-1的d-BSA能够显著促进细胞增殖(P<0.01)。(2)以终质量浓度为0.1 ng·ml-1的FK506预处理NRK-52E,细胞增殖与对照组比较差异无统计学意义(P>0.05);终质量浓度为1 ng·ml-1的FK506具有抑制d-BSA诱导的细胞增殖的作用(P<0.05);10、20 ng·ml-1FK506能够显著抑制-d-BSA诱导的细胞增殖(P<0.01)。(3)终质量浓度为10 ng·ml-1的FK506预处理4 h后加入终质量浓度为20 mg·ml-1d-BSA共孵育NRK-52E,6 h后,具有抑制细胞增殖的作用(P<0.05),共孵育12、24 h后,抑制细胞增殖的作用更加显著(P<0.01)。结论:d-BSA超载NRK-52E可以诱导细胞增殖,FK506具有抑制d-BSA促进NRK-52E细胞增殖的作用。 展开更多
关键词 他克莫司 肾小管上皮细胞 去脂牛血清白蛋白
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