固氮酶活性中心FeMo-Cofactor对N_2活化方式的探讨

结合实验和理论计算的结果，讨论了固氮酶的活性中心铁钼辅基（ＦｅＭｏ－ｃｏ－ｆａｃｔｏｒ）对Ｎ２的各种活化方式，并在此基础上提出了一种新模型，即Ｎ２在ＦｅＭｏ－ｃｏｆａｃｔｏｒ的内部以“４Ｆｅ端基配位＋２Ｆｅ侧基配位”的方式被活化，Ｎ２的三重键完全断裂，断裂产生的两个含Ｎ的碎片分别偏向两侧的“窗口”，再在Ｈ的进攻下被还原为ＮＨ３，并分别从两侧的“窗口”离去。

固氮酶活性中心研究五十年

固氮酶是固氮微生物在常温常压下固氮成氨的催化剂,其活性中心的结构从Fe_(2)S_(2)·Mo_(2)O_(2)演变到MoFe_(7)S_(9)C(RHhomocit)(cys)(his)(H_(4)homocit=高柠檬酸,Hcys=半胱氨酸,Hhis=组氨酸)。本文将回顾这一重要的历史过程,探讨化学模拟、光谱学、理论计算和生物化学,特别是结构生物学等领域在固氮酶活性中心研究中的重要成就,从化学结构的角度看固氮酶活性中心研究五十年。

固氮酶铁钼辅因子FeMo-co在水与非水体系内重组活力与催化活力的比较研究

本文提出一种测定FeMo-co催化活力的反应体系,用此反应体系,在测定FeMo-co催化活力的过程中,FeMo-co与变种UW45抽提液的重组活性始终保持不变。讨论了水含量、还原剂对FeMo-co催化活力和重组活力的影响。

固氮酶单、双钼铁钼辅基的制备和特性

固氮酶单、双钼铁钼辅基的制备与N-甲基甲酰胺碱度有关．质子激发X射线发射光谱和电感耦合等离子体发射光谱分析技术测定单、双钼铁钼辅基的钼铁流元素组成比值均为1∶6∶6．在紫外可见光谱区内，单、双钼铁钼辅基均无特征吸收峰，不含高柠檬酸盐。

固氮酶底物络合活化模式的量子化学计算

用改进的ＥＨＭＯ方法对分子氮和乙炔作为固氮酶底物时的络合活化模式进行了总能量及电荷分布的量化近似计算。结果表明固氮酶底物活性中心（ＦｅＭｏ－ｃｏ）对于分子氮和其它底物在络合活化时是区别对待的。

固氮酶的固氮机理和其人工模拟问题的探讨

固氮酶将Ｎ２还原为ＮＨ３的过程是自然界实现氮循环的重要环节。本文着重对固氮酶的固氮机理和其活性中心ＦｅＭｏ辅基的人工模拟合成进行探讨，其中包括ＦｅＭｏ蛋白中的质子和电子的传递，ＦｅＭｏ辅基对Ｎ２的活化方式，Ｍｏ原子的作用，固氮活性的测试。最后还就固氮酶的活性中心ＦｅＭｏ辅基的人工模拟合成进行了探讨。

棕色固氮菌固氮酶钼铁蛋白M(H)中心的酸不稳定硫及高柠檬酸盐含量分析

采用电感耦合等离子发射光谱技术及质子激发X-射线发射光谱技术定量测定棕色固氮菌固氮酶M(H)活性中心酸不稳定硫的含量。而用气相色谱技术测定表明,经纯化的M(H)活性中心不含高柠檬酸盐或其它有机部分。

膜电位调控棕色固氮菌表达新生理特性的研究

膜电位对棕色固氮菌整体细胞固氮活性有调控作用。外加扫描电位能调控缺固氮酶活性中心、无固氮活性的棕色固氮菌突变菌株 CA30表达略高于天然棕色固氮菌的固氮活性。

Diversity of Nitrogenase Systems in Diazotrophs

Nitrogenase is a metalloprotein complex that catalyses the reaction of biological nitrogen fixation. At least three genetically distinct nitrogenase systems have been confirmed in diazotrophs, namely Nil, Vnf, and Anf, in which the active-site central metals are Mo, V, and Fe, respectively. The present review summarizes progress on the genetic, structural, and functional investigations into the three nitrogenases and discusses the possibility of the existence of other novel nitrogenases.