有机物对低温超强碱法制备纳米四方多晶氧化锆粉体性能的影响

利用低温超强碱法制备出了纳米四方多晶氧化锆粉体。为改善该粉体分散性较差、氧化钠含量较高的缺点 ,用有机物对粉体进行了表面改性处理 ,采用X射线荧光光谱、X射线衍射、透射电镜等对粉体性能进行了分析。结果表明 ,采用无水乙醇和柠檬酸铵对粉体进行改性处理 ,使得粉体粒度均匀、分布变窄 ,形态近球形 ,其中柠檬酸铵的处理效果尤为显著 ,使粉体平均粒径从 0 .6 9μm减小到 0 .5 4μm ;进一步的高分辨像分析结果表明 ,粉体颗粒多由 2～ 3个大小为 2 0～ 30nm的单晶组成 ,较大的团聚体较少 ,因此有机物对粉体的表面改性处理有利于获得分散性好、粒度均匀的高质量纳米氧化锆粉体。

无水乙醇辅助低温直接法制备碱式碳酸镁晶体

采用菱镁矿为原料,在无水乙醇辅助下,经水化、碳化、热解等过程,在较低温度(55℃)下制备碱式碳酸镁晶体(4MgCO3·Mg(OH)2·4H2O);采用X射线衍射仪(XRD)和扫描电镜(SEM)表征产物物相结构和微观形貌;研究热解时间、无水乙醇添加量、前驱溶液pH值以及无水乙醇加入时间对产物物相组成和形貌的影响;初步探讨无水乙醇辅助下碱式碳酸镁生长机理。结果表明:热解时间、无水乙醇添加量、前驱溶液pH值以及无水乙醇加入时间对4Mg CO3·Mg(OH)2·4H2O微观形貌和尺寸均起到调节作用;制备出平均直径为2.3μm、形貌呈玫瑰花苞状的4MgCO3·Mg(OH)2·4H2O的最佳条件为:热解时间为105 min、无水乙醇与Mg(HCO3)2溶液体积比为1∶2、前驱溶液pH值为10±0.05,此时无水乙醇加入时间对晶体无显著影响;加入无水乙醇辅助碱式碳酸镁生长过程,不仅可以减少反应所需能量,还可以形成致密度较好的双电层保护膜吸附在晶体表面,促进新核形成,加快MgCO3·3H2O向4MgCO3·Mg(OH)2·4H2O的转变速率。

低温乙醇法在猪血浆白蛋白提取中的适用性研究

[目的]探索猪血浆白蛋白的高效提取方法。[方法]对低温乙醇法在猪血浆白蛋白提取中的适用性进行了研究,设定猪血浆白蛋白提取步骤,并对离心速度、反应时间、pH、适用温度4个关键参数进行优化,对目标蛋白进行定性定量分析。[结果]低温乙醇法适合提取猪血浆白蛋白,最佳提取条件为离心速度8000 r/min,反应时间90 min,pH 4.7,温度-8℃;采用改良后的低温乙醇法,1 L猪血浆可提取白蛋白29.3 g,产品纯度为97.3%,提取时长约10 h。[结论]改良后的低温乙醇法是一种高效提取猪血浆白蛋白的可靠方法。

一种新的静注人免疫球蛋白制剂制备工艺的研究

目的初步探讨一种新的静注人免疫球蛋白的制备工艺对制品得率和主要质量指标的影响。方法以组分Ⅱ+Ⅲ经过溶解、辛酸沉淀、Capto-Q层析、Macrocap-Q层析、收集流穿液,经超滤、浓缩,制备静注人免疫球蛋白,检测蛋白液中Ig A、Ig M、白蛋白、PKA、ACA含量、纯度、收率,并与低温乙醇法比较。结果与低温乙醇法比较,辛酸沉淀法可显著降低制品中Ig A、Ig M、白蛋白、PKA含量,提高产品得率。结论采用辛酸沉淀工艺制备静注人免疫球蛋白可提高制品的质量和产量。

牦牛血清中免疫球蛋白的提取

采用饱和硫酸铵盐析法和低温乙醇法,对牦牛血清免疫球蛋白进行分离提取,比较两种方法的提取得率和产品回收率,结果表明采用低温乙醇法提取效果最佳,最佳提取条件:蒸馏水稀释倍数为3倍,乙醇添加量为25%,NaCl溶液的浓度为0.10mol·L^(-1),pH5.0。其提取得率为9.205mg/ml,产品回收率为89%,是适合于血清中免疫球蛋白粗提的有效方法。

昆虫融合抗冻蛋白提取方法的比较

目的对用低温乙醇法、硫酸铵盐析法及等电点法提取的昆虫融合抗冻蛋白EGFP-OcAFP4浓度和蛋白相对得率进行比较。方法选取不同终浓度的乙醇(5%~65%)、硫酸铵(0.2~3.0 mol/L)及pH(5.6、5.4、5.2、5.0、4.8、4.7、4.6、4.5、4.4)提取重组质粒pET28a-EGFP-OcAFP4诱导表达液破菌上清中的EGFP-OcAFP4,并检测其纯度及蛋白相对得率。结果乙醇终浓度为30%时提取EGFP-OcAFP4的纯度最高,达86.21%,蛋白相对得率为6.89%;硫酸铵终浓度为2.0 mol/L时提取EGFP-OcAFP4的纯度最高,达42.33%,蛋白相对得率为30.83%;pH为5.0时提取EGFP-OcAFP4的纯度最高,达15.46%,蛋白相对得率为11.97%。结论低温乙醇法、硫酸铵盐析法和等电点法均可用于EGFP-OcAFP4的提取,但低温乙醇法和硫酸铵盐析法提取蛋白的纯度及相对蛋白得率更高,更适用于EGFPOcAFP4的提取。

人血白蛋白中杂蛋白的生物质谱分析

目的建立基于电喷雾质谱(ESI-Q-TOF MS)技术检测人血白蛋白中杂蛋白的方法,考察国内上市的27家企业的28批白蛋白产品中的未知蛋白组分。方法按2015年版《中国药典》四部通则3121方法,采用凝胶过滤色谱柱(Hiprep16/60Sepharyl S-200HR),对人血白蛋白中的各组分进行分离,并收集其中的二聚体、多聚体组分;经除盐、浓缩和胰蛋白酶酶解后,采用BEH C18(2.1 mm×100 mm,130 )色谱柱,以水(含0.1%甲酸)-乙腈流动相梯度洗脱,采用色谱-质谱(MS)技术对多肽进行二级质谱序列测定,并利用搜库软件(PLGS3.0)分析鉴定人血白蛋白中的杂蛋白。结果利用所建立的方法对27家企业的制品进行测定,共检测出23种杂蛋白,其中载脂蛋白A-Ⅱ(apolipoprotein A-Ⅱ)、人结合珠蛋白(haptoglobin)、人血色素结合蛋白(hempoexin)、α-1B-糖蛋白(alpha-1B-glycoprotein)与α-2-HS-糖蛋白(alpha-2HS-glycoprotein)等5种蛋白为所有企业产品共有的杂蛋白;α白蛋白(VE结合蛋白)、N-乙酰-L-丙氨酸酰胺酶、触珠蛋白相关蛋白,血红蛋白(β亚基,α亚基)、转甲状腺素蛋白等蛋白大部分企业产品均存在。各企业杂蛋白数量分布在8~17种之间,27家企业产品杂蛋白种类数量差异较大。结论本方法可用于人血白蛋白中未知组分的研究,为人血白蛋白的生产工艺优化提供了指导。