过量表达的出芽酵母蛋白激酶Ypk1磷酸化调控

出芽酵母(Saccharomyces cerevisiae)中的Ypk1与人体蛋白激酶SGK(Human serum-and glucocorticoid-induciblekinase)同源.Ypk1的504位苏氨酸残基是其激活环内的磷酸化位点,也称之为PDK1位点,而662位苏氨酸残基是位于其疏水区的PDK2位点,这两个位点的磷酸化对其激酶活性非常重要.对Ypk1过量表达后其PDK1和PDK2位点的磷酸化调控研究结果显示,Ypk1过量表达后其PDK1和PDK2位点磷酸化水平在对数生长期呈现递增趋势,至平台期趋于稳定并在7 d的时序衰老过程中始终维持较高的磷酸化水平.在野生型细胞中分别过量表达Ypk1T504A和Ypk1T662A两个突变体会导致细胞对渗透压胁迫敏感性增加.而短暂渗透压胁迫处理会导致过量表达的Ypk1的PDK1和PDK2位点部分去磷酸化.研究结果表明过量表达的Ypk1的PDK1和PDK2位点磷酸化在出芽酵母时序衰老及胁迫应答过程中发挥着重要作用.