HIV-1蛋白酶与TMC114结合口袋内水分子作用的研究

水分子在生物分子的稳定、动力学和功能方面发挥着重要作用。采用3ns分子动力学模拟,从不同侧面系统地研究了H IV-1蛋白酶与其抑制剂TMC114结合口袋内的五个水分子的功能作用。结果表明:水分子可以保持PR-TMC114的动力学和结构以及绑定特性的稳定;复合体的晶体结构和平均结构的比较表明W at301、W at2和W at5在分子动力学模拟过程中是守恒的;对氢键的分析证实W at301可以稳定PR与TMC114抑制剂柔性区域的结构,并且W at2和W at5能增强活动位点的稳定性。