山奈素与牛血清蛋白相互作用:Tachiya模型与Stern-Volmer方程的对比研究

在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱、紫外吸收光谱研究了不同温度(298、304、310 K)时,山奈素(KF)与BSA之间的相互作用。分别使用Tachiya模型与Stern-Volmer方程探讨了KF-BSA之间的结合常数、结合位点数及结合距离。结果表明,使用Tachiya模型时,体系结合常数与结合距离均随温度的升高而增大,这种趋势与Stern-Volmer方程得到的结果变化趋势一致。由Stern-Volmer方程获得的结合位点数几乎不随着温度变化而变化,但由Tachiya模型得到的实际结合位点数则随温度的改变而变化很大。Tachiya模型得到的结果更符合小分子与生物大分子相互作用的实际情况。热力学数据表明KF与BSA之间主要依靠疏水作用力结合。并利用同步荧光光谱法研究了KF对BSA构象的影响。

基于Stern-Volmer与Tachiya模型分析牛血清白蛋白与花青素的相互作用

本文采用了荧光光谱、同步荧光光谱和紫外可见光谱的方法,研究了牛血清白蛋白与花青素在不同温度(25、30、35℃)水体系中相互作用的光谱学特征,按照Stern-Volmer和Tachiya模型分析荧光光谱数据,获得了二者反应的热力学参数和结合参数(结合常数Ka、结合位点数n),进一步分析所得结合参数的差异。结果表明,花青素对牛血清白蛋白内源荧光有猝灭作用且属于静态猝灭。根据热力学参数ΔH、ΔS的数值确定它们之间的作用力主要是静电引力。同步荧光光谱显示花青素的加入引起色氨酸荧光峰波长发生蓝移,表明二者结合位点更接近于色氨酸残基。根据Stern-Volmer得出的Ka随温度的升高而降低、n却不受温度的影响,由Tachiya得出的Ka、n均会随温度的升高而增大。由此可知,Stern-Volmer获得的结合位点数几乎不随着温度变化而变化,但由Tachiya得到的实际结合位点数随温度的升高而增大,Tachiya模型得到的结果更符合小分子与生物大分子相互作用的实际情况。