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杆状病毒蛋白融合肽LdF在溶液中的NMR结构研究 被引量:1
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作者 熊景文 曾丹云 +1 位作者 姜凌 刘买利 《波谱学杂志》 CAS CSCD 北大核心 2012年第1期60-67,共8页
LD130是舞毒蛾核多角体病毒(Lymantria dispar multiple nucleopolyhedrovirus,LdMNPV)的膜融合蛋白(F蛋白),其F1亚基N端疏水的保守区为介导膜融合过程的活性肽段,即融合肽区域.利用核磁共振的方法,确定了该融合肽在酸性条件下类膜环境... LD130是舞毒蛾核多角体病毒(Lymantria dispar multiple nucleopolyhedrovirus,LdMNPV)的膜融合蛋白(F蛋白),其F1亚基N端疏水的保守区为介导膜融合过程的活性肽段,即融合肽区域.利用核磁共振的方法,确定了该融合肽在酸性条件下类膜环境中的溶液结构.结果表明融合肽LdF具有典型的α螺旋结构,整个肽段于类膜环境中呈现两亲性,即螺旋沿轴向可分为亲水侧面和亲脂侧面.该结构有利于对病毒囊膜与细胞膜融合过程的深入理解与研究. 展开更多
关键词 核磁共振(NMR) 结构 2D NMR 杆状病毒融合肽
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