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R^(49)A^(50)RGDN^(54)P^(55)突变成I^(49)P^(50)RGDM^(54)P^(55)对华丽蛇毒素活性的影响(英文)
1
作者
徐存拴
Salman Rahman
《河南科学》
2003年第4期426-430,共5页
用基因点突变技术将已知具有强抑制血小板凝集作用的去整合蛋白———kistrin的RGD袢区IPRGDMP替换抑制血小板凝集作用较弱的elegantinRGD袢相应部位的RARGDNP,重构一个新的杂合的去整合蛋白,然后,分析该杂合蛋白对血小板凝集的抑制作...
用基因点突变技术将已知具有强抑制血小板凝集作用的去整合蛋白———kistrin的RGD袢区IPRGDMP替换抑制血小板凝集作用较弱的elegantinRGD袢相应部位的RARGDNP,重构一个新的杂合的去整合蛋白,然后,分析该杂合蛋白对血小板凝集的抑制作用。结果表明,重组的杂合去整合蛋白比野生型elegantin具有更强的抑制血小板凝集活性。推测RGD顺序两翼的氨基酸残基在保持去整合蛋白的结构和功能中起重要作用。
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关键词
华丽蛇毒素
基因点突变
去整合蛋白
血小板凝集
IPRGDMP
RARGDNP
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题名
R^(49)A^(50)RGDN^(54)P^(55)突变成I^(49)P^(50)RGDM^(54)P^(55)对华丽蛇毒素活性的影响(英文)
1
作者
徐存拴
Salman Rahman
机构
河南师范大学生命科学学院
伦敦大学皇家医学院凝血研究室
出处
《河南科学》
2003年第4期426-430,共5页
基金
ThisworkwassupportedbytheProjectofBioengineeringKeyLaboratoryofHenanProvince (No .PKL0 2 0 0 2 )
文摘
用基因点突变技术将已知具有强抑制血小板凝集作用的去整合蛋白———kistrin的RGD袢区IPRGDMP替换抑制血小板凝集作用较弱的elegantinRGD袢相应部位的RARGDNP,重构一个新的杂合的去整合蛋白,然后,分析该杂合蛋白对血小板凝集的抑制作用。结果表明,重组的杂合去整合蛋白比野生型elegantin具有更强的抑制血小板凝集活性。推测RGD顺序两翼的氨基酸残基在保持去整合蛋白的结构和功能中起重要作用。
关键词
华丽蛇毒素
基因点突变
去整合蛋白
血小板凝集
IPRGDMP
RARGDNP
Keywords
gene site-directed mutation
disintegrin
RGD motif
ADP-induced platelet aggregation
elegantin
分类号
Q754 [生物学—分子生物学]
R996.3 [医药卫生—毒理学]
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作者
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1
R^(49)A^(50)RGDN^(54)P^(55)突变成I^(49)P^(50)RGDM^(54)P^(55)对华丽蛇毒素活性的影响(英文)
徐存拴
Salman Rahman
《河南科学》
2003
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