酰化对大豆分离蛋白乳化性能的影响

目的:研究化学改性对大豆分离蛋白(SPI)乳化性能的影响;方法:采用乙酸酐和琥珀酸酐对SPI进行化学改性;结果:随酰化试剂用量的增大,酰化程度不断提高,在相同酰化试剂用量的条件下,乙酰化程度高于琥珀酰化。SPI的乳化活性指数(EAI)和乳化稳定性(ES)都随酰化程度的增大而增大。在中性和弱碱性(pH5.0～9.0)范围内,酰化明显提高了SPI的EAI和ES,琥珀酰化的改性效果优于乙酰化;不过离子强度削弱了SPI的EAI和ES;结论:酰化可有效提高SPI的乳化性能,其中琥珀酰化的改性效果优于乙酰化。

紫苏饼粕浓缩蛋白溶解性与乳化特性的研究

以氮溶解指数、乳化活性和乳化稳定性为考察指标,研究了温度、pH值、离子强度、蛋白质质量浓度、蔗糖添加量等对紫苏饼粕浓缩蛋白溶解特性和乳化特性的影响。紫苏饼粕浓缩蛋白的NSI在50～60℃范围内最大。紫苏饼粕浓缩蛋白的等电点在pH4.4,其溶解度与pH值的关系呈典型的V型。低浓度(<0.05 mol/L)的NaCl对蛋白质的溶解性和乳化性均表现为正面作用,而高浓度(0.1～0.25 mol/L)NaCl对其影响则截然相反。添加蔗糖(0%～2.5%)明显改善了紫苏饼粕浓缩蛋白的乳化活性与乳化稳定性。

商用大豆分离蛋白乳化活性的优化

首先对三种商用大豆分离蛋白粉的溶解性、氮溶解指数和二级结构进行了比较,选择大豆分离蛋白(样品1)作为后续优化实验的供试蛋白。采用Box-Behnken响应面法研究具有优良乳化活性的大豆蛋白水解产物的生产工艺参数。以胰蛋白酶、反应温度、反应时间和反应pH为影响因子,乳化活性为响应值,确定最优生产工艺条件为:胰蛋白酶添加量为2.72%,反应温度为40℃,反应时间为4.12h,反应pH为8.85时,大豆分离蛋白水解产物的最大乳化活性为22.57m2/g。

胰酶提升小麦蛋白酶解产物乳化活性工艺及其功能特性研究

以乳化活力为指标，系统地研究了胰酶水解小麦蛋白的工艺条件，酶解产物的抗氧化活性、分子量分布、氨基酸组成等功能特性。结果表明，最佳酶解条件为：酶浓度E／S为1％、温度45℃、pH7．5，乳化活力指数达到35．38m2／g，此时水解度为4．73％，显著提升了小麦蛋白的乳化活性。最佳工艺条件下的小麦蛋白酶解液具有一定的DPPH自由基清除能力，但显著低于Vc；首次发现了酶解液具有较强的金属螯合能力。酶解小麦蛋白产物中多肤分子量主要分布在200～1000u，占65．99％；酶解产物中共检测出了15种氨基酸，谷氨酸含量最高，达30．48％；肽类可能是酶解产物具备化活性、抗氧化活性等功能特性的重要贡献者。

两种干燥珠蛋白起泡性和乳化活性的研究

研究了喷雾干燥珠蛋白和冷冻干燥珠蛋白的起泡性(FAI)与乳化活性(EA)。运用统计学原理对FAI条件进行优化,喷雾干燥珠蛋白在5%的蛋白浓度、温度50℃、pH5.00和0.2mol/LNaCl时,FAI最好(230.89%),冷冻干燥珠蛋白在5%的蛋白浓度、温度30℃、pH8.00和0.2mol/LNaCl时,FAI最好(241.36%)。正交实验表明,喷雾干燥珠蛋白在1%的蛋白浓度、温度50℃、pH10.00和0.4mol/LNaCl时,EA最好(0.970),冷冻干燥珠蛋白在0.2%的蛋白浓度、温度60℃、pH2.00和0mol/LNaCl条件下,EA最好(0.866)。

提高大豆蛋白冻融后乳化性改性工艺优化

为了制备出经冷冻-融化后仍能保持较高乳化性的大豆蛋白,试验以葡聚糖为糖基化供体,采用湿法糖基化技术改性大豆蛋白。根据单因素试验的结果,建立了Box-Behnken模型对加工工艺进行优化,所得的模型拟合度高,切实可行,可用于实际分析和预测。利用响应面分析法探讨了蛋白浓度、蛋白与糖质量比、反应时间3因素对改性产物冻融前后乳化活性和乳化稳定性的影响,优化的工艺条件为:大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)质量浓度40 mg/mL,SPI与葡聚糖的质量比为1∶3,反应时间4 h。在此条件下得到的改性产物冻融稳定性显著(P<0.05)高于未改性蛋白,冻融前后的乳化活性(emulsifying activity index,EAI)分别是空白对照样的1.687和1.780倍,乳化稳定性(emulsion stability index,ESI)分别是空白对照样的1.367和1.274倍。傅里叶红外光谱证明葡聚糖通过共价键接到大豆蛋白分子中,研究结果为制备冷冻食品加工专用大豆蛋白的产业化生产提供参考。

葡萄糖接枝改性对米渣分离蛋白乳化性及结构的影响

利用湿热法合成米渣分离蛋白-葡萄糖接枝产物,以研究美拉德反应条件及反应程度对接枝产物乳化性和结构的影响。以温度、pH值、时间、米渣分离蛋白和葡萄糖质量比为试验因素,并利用响应面法优化试验。结果显示,接枝产物乳化性同实验因素之间不呈线性关系。在温度79.13℃,pH 10.6,时间16 min,质量比1∶1的反应条件下制得的接枝产物乳化性为7 778 m2/g,为米渣分离蛋白的1.46倍。在此条件下蛋白接枝产物表面疏水性降低;红外光谱结果表明米渣分离蛋白以共价键的形式引入糖分子,蛋白接枝产物的α-螺旋结构含量减少,β-折叠和不规则卷曲结构含量增加。电镜扫描结果显示蛋白改性后表面结构分散,聚集体之间的界限分明。

豌豆蛋白质起泡性与乳化性研究初探

研究了豌豆蛋白质的起泡性与乳化性。在起泡性(FAI)单因素试验中发现,在3%蛋白质浓度、1.75 mmol/L NaCl、50℃和pH9.0时FAI较高。在3%蛋白质浓度、0.75mmol/L NaCl、45℃和pH8.0时FAI起泡性较高。运用统计学原理对FAI条件进行优化,发现在3%豌豆蛋白、pH10.0、1.00mmol/L NaCl和40℃时,FAI最好(375%)。乳化性(EAI)单因素研究发现,在3%蛋白质浓度、0.75mmol/L NaCl、45℃和pH8.0条件下EAI较好,正交试验表明,在2%蛋白质浓度、pH8.0、0.75mmol/L NaCl和45℃条件下EAI最好。