Infrared Spectra and X-ray Examination of the Complex Albumin Human with UO2^2＋

Reaction dioxouraniun （VI） UO22＋ ion with human serum albumin was prepared： human albumin with uranium UO22＋ ion and the X-ray method of investigation of these complexes. The authors have shown that Human Albumin may be used to remove highly toxic uranyl UO22＋ ions.

人体血清中原卟啉Ⅸ自体荧光光谱研究

通过对人体血清样品和模拟人体生理条件下原卟啉Ⅸ和牛血清白蛋白混合溶液的荧光光谱测定和分析,表明人体血清中原卟啉Ⅸ的自体荧光光谱主要来自于原卟啉Ⅸ和血清白蛋白的结合形式。此外,还考察了血清白蛋白和原卟啉Ⅸ对原卟啉Ⅸ荧光发射峰的影响。和不含有白蛋白的原卟啉Ⅸ溶液相比较,白蛋白不但使原卟啉Ⅸ产生的荧光峰发生红移,而且具有很强的增敏效应。在白蛋白存在条件下,当原卟啉Ⅸ浓度值小于0.8×10-5mol·L-1时,随着它的浓度增加,原卟啉Ⅸ的荧光发射峰稍有红移;而当原卟啉Ⅸ浓度值大于0.8×10-5mol·L-1时,其荧光发射波长几乎不随原卟啉Ⅸ浓度而变化。

芦丁金属配合物的合成、表征及与血清白蛋白的相互作用

本文合成了芦丁的过渡金属配合物,通过红外及元素分析等方法对其进行了表征。采用荧光光谱和紫外光谱法研究了芦丁的过渡金属配合物与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的相互作用。通过二者的荧光光谱的变化,求得芦丁过渡金属配合物与血清白蛋白的结合常数。探讨了它们之间作用力的类型。

稀土芦丁配合物的合成、表征及与血清白蛋白的相互作用

本文合成了稀土元素La,Pr,Gd和Dy的芦丁配合物,通过红外光谱、元素分析、热重-差热分析和摩尔电导率等方法对其进行了表征。同时在模拟动物体生理pH值条件下,用荧光光谱法研究了这4种配合物与人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,结果表明:配合物对HSA和BSA都有较强的荧光猝灭作用。通过用Stern-Volmer方程处理实验数据发现:HSA和BSA与这4种配合物发生了反应,生成新的复合物,这种猝灭作用是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭。用Scatchard方程求出了形成复合物的结合常数KA和结合数n;并求得结合过程的热力学参数,初步确定配合物与血清白蛋白之间主要的作用力是氢键和VanderWaals力;同时用圆二色谱及同步荧光光谱法探讨了配合物对HSA和BSA构象的影响。

骨螺紫及其铜配合物与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱法、紫外光谱法和傅里叶红外光谱法(FTIR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与骨螺紫(Mx)及其铜配合物(Mx-Cu2+)的相互作用.根据荧光猝灭数据,二元体系与三元体系中的作用机制均为静态猝灭,在Cu2+存在下,HSA与Mx之间的结合常数与结合位点数明显加大,结合两个体系的紫外吸收光谱可知,在三元体系中,Cu2+与Mx形成配合物后再与HSA发生作用;根据F rster能量转移理论,求得Mx及Mx-Cu2+与HSA上氨基酸残基间的距离分别为r=2.82 nm和r=2.53 nm,三元体系能量转移效率E′大于二元体系E,说明Cu2+在结合作用中可能起到了能量转移介质的作用;对Δλ=60 nm时的同步荧光光谱的分析表明,在Mx及Mx-Cu2+作用下,HSA色氨酸残基的微区构象发生了变化,色氨酸残基所处环境的极性增加;运用FTIR技术定量测定了HSA与Mx及Mx-Cu2+作用后二级结构的变化,发现2个体系中HSA二级结构变化情况基本一致,α-螺旋结构明显减少约8%,β-折叠也减少约1%,而β-转角和无规卷曲分别增加了约6%和4%.说明对HSA二级结构造成影响的主要因素是Mx,它与HSA的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开,二级结构从α-螺旋和β-折叠向β-转角和无规卷曲结构转变,分子结构的松散程度增加.

华法灵过渡金属配合物与人血清白蛋白相互作用研究

为了解过渡金属华法灵配合物的抗凝血机理,本文采用荧光光谱、紫外吸收光谱和圆二色谱法(CD)研究了具有抗凝血作用的华法灵过渡金属配合物与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。观察到配合物能使人血清白蛋白荧光产生猝灭现象,猝灭方式为静态猝灭,并计算了配合物与人血清白蛋白的结合常数K(约106)和结合位点数n(>1)。根据不同温度下的热力学函数,确定了配合物与人血清白蛋白之间的作用力为氢键和范德华力。发现华法灵过渡金属配合物的存在改变人血清白蛋白的构象,并讨论了配合物使人血清白蛋白构象发生变化的可能原因。配合物的抗凝血作用与其通过改变HSA的构象,进而影响血清白蛋白在血液中的溶解性之间有一定的关系。

[Cr(III)(SSA)(en)_2]·2H_2O配合物的合成、表征及性质研究

有机铬(III)配合物具有较高的生物利用率.本文合成了一种新型磺基水杨酸铬(III)混配配合物[Cr(SSA)(en)2]?2H2O(SSA=5-磺基水杨酸,en=乙二胺),通过红外、紫外、荧光光谱以及元素分析、电导率测定和X晶体衍射等方法对其结构进行了表征.在pH7.4,0.05mol?L-1Tris-HCl缓冲液中,利用荧光光谱研究了配合物与人血清白蛋白的结合.结果表明配合物可与人血清白蛋白以较强的分子间作用力结合,条件结合常数为(2.7±0.1)×104mol?L-1,结合位点数为3.87.在pH7.4,0.05mol?L-1Tris-HCl缓冲液中,观察了不同温度下EDTA和脱铁伴清蛋白为竞争剂的配体取代反应动力学行为,其中37℃时反应速率常数分别为0.0142和0.0225h-1.

水溶苯胺蓝吸光光度法测定人血清蛋白

用吸光光度法研究了水溶苯胺蓝(AnB)与牛血清白蛋白(BSA)在Britton-Robinson广泛pH缓冲介质中的结合反应,在最佳试验条件下,以试剂空白为参比,AnB-BSA复合物在600nm波长处的吸光度,与BSA的浓度呈良好的线性关系,BSA的线性范围为1.6×10-8～2.4×107mol.L-1,摩尔吸光系数ε=1.34×106L·mol-1·cm-1,Sandell灵敏度为0.051μg·cm-2,BSA的检出限为1.0×10-8mol·L-1,方法具有灵敏度较高、选择性好等特点,用于人血清样品中蛋白质的测定,与溴甲酚绿方法结果一致。

芦丁钐配合物与血清白蛋白的相互作用

在生理pH值条件下,用荧光光谱法(FS)研究了芦丁钐配合物(rutin-Sm)与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)之间的结合反应。探讨了rutin-Sm对BSA和HSA的荧光猝灭过程的猝灭机理,以Lineweaver-Burk双倒数方程分别计算了不同温度下rutin-Sm与BSA和HSA的结合常数(KLB)和热力学参数,并判断rutin-Sm与BSA和HSA结合的作用力类型;实验结果表明:rutin-Sm与BSA和HSA结合形成复合物,导致BSA(HSA)内源性荧光猝灭是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭;以Lineweav-er-Burk方程计算rutin-Sm与HSA和BSA的结合常数KLB分别为:rutin-Sm-HSA,295K:6.830×105L·mol-1;310K:4.665×105L·mol-1;rutin-Sm-BSA,295K:6.540×105L·mol-1;310K:3.265×105L·mol-1;芦丁钐配合物与BSA之间的作用力主要为范德华力、氢键;而与HSA之间的作用力主要为静电引力。同时用同步荧光光谱法探讨了rutin-Sm对BSA和HSA构象的影响。进一步证明芦丁钐配合物在体内能够被血清白蛋白存储和转运。

阿魏酸过渡金属配合物的合成及抗凝血作用研究

用阿魏酸与Fe、Co、Ni、Cu、Zn的硝酸盐制备了5种过渡金属配合物,通过红外光谱、热重-差热分析、元素分析、荧光和紫外光谱的方法对配合物进行了表征,确定了配合物的组成。并对配体和配合物进行了全血凝血时间、复钙时间、活化部分凝血活酶时间、凝血酶原时间的测定,结果表明5种配合物具有较好的抗凝血性质。通过荧光光谱、紫外光谱、圆二色谱研究了配合物与人血清白蛋白(HSA)的相互作用,HSA的荧光光谱表明配合物对其有荧光猝灭作用并使其发射峰位置红移,紫外光谱表明配合物的加入导致HSA吸收强度增加且吸收峰位置紫移,圆二色谱表明配合物的存在可引起HSA构象的变化。推测配合物抗凝血作用的起效与其和血清白蛋白之间的相互作用有一定的联系。

对氯苯甲酸构筑的铜(Ⅱ)配合物的合成、HSA结合及细胞毒性

本文合成了配合物[Cu(pcba)_(2)·(phen)(H_(2) O)](pcba=对氯苯甲酸,phen=1,10-邻菲罗啉),该配合物属于三斜晶系,P1空间群,晶胞参数为a=0.79098(2)nm,b=1.07240(4)nm,c=1.48719(6)nm,α=100.613(3)°,β=95.239(3)°,γ=108.334(3)°,Z=2,D c=1.638 g·cm^(-3),F(000)=582,最终结构残差因子R_(1)=0.0359,wR_(2)=0.0891。采用紫外及荧光研究了配合物和人血清蛋白(HSA)的相互作用方式。结果表明,配合物静态猝灭HSA荧光,可求得配合物与HSA的猝灭常数K_(sv)=2.35×10^(5)L·mol^(-1),猝灭速率常数K_(q)=2.35×10^(13) L·mol^(-1)·s^(-1),结合常数为K_(a)=2.14×10^(13)L·mol^(-1),结合位点n=2.37。同时,研究了配合物对胃癌细胞A549、宫颈癌细胞Hela和肝癌细胞HepG2的抗增殖能力。

铈配合物与人血清白蛋白相互作用的研究

在生理条件(pH=7.4)下,利用荧光光谱和紫外光谱探讨了华法灵铈与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。根据荧光和紫外光谱可知,华法灵铈配合物对人血清白蛋白荧光产生猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭。并通过Stern-Volmer方程等,计算出了配合物与人血清白蛋白的静态猝灭常数、结合常数和结合位点数。根据一系列热力学参数ΔH,ΔS,ΔG的相对大小,确定出配合物与人血清白蛋白的主要作用力类型为静电作用力。且用同步荧光法讨论了华法灵铈对HSA构象的影响。

超滤质谱法研究大黄蒽醌类化合物与人血清白蛋白的相互作用

为研究药物小分子与靶蛋白的相互作用,建立了超滤技术和液相色谱电喷雾质谱联用方法(LC-ESI-MS),并用该法筛选了与人血清白蛋白(HSA)的作用的大黄蒽醌类物质(大黄酚、大黄酸、芦荟大黄素).通过比较大黄蒽醌类药物混合溶液与HSA结合前后的提取离子流图色谱峰,发现大黄酸与HSA结合能力最强,芦荟大黄素次之,大黄酚最弱.说明超滤质谱法是研究药物小分子和蛋白质相互作用的一种快速灵敏的分析方法.

二溴羟基苯基荧光酮—钼（Ⅵ）—蛋白质配合体系形成机理的研究

讨论了二溴羟基苯基荧光桐－钼（Ⅵ）－蛋白质新配合体系的形成条件，在该条件下用摩尔比法测定BSA（Bovine Serum Albumin)与体系形成的配合比为1：42，同时对这一配合体系的形成机理作了进一步探讨。

锌(Ⅱ)-邻菲啰啉络合物线扫极谱法测定血清白蛋白的研究

利用线扫极谱法研究了锌（Ⅱ）-邻菲哕啉（Phen）二元络合物与人血清白蛋白（HSA）的相互作用并建立了以Zn（Ⅱ）-Phen二元配合物为电化学探针测定HSA的分析测试方法。在最佳条件下，还原峰电流的降低值与人血清白蛋白的浓度2．0～20．0mg／L范围内呈线性关系，线性回归方程为△Ip＂（nA）=140．3C（mg／L）＋1981．06（ni=16，γ=0．996），检测限为1．301mg／L（3σ）。应用该法测定了模拟样品和健康人血清样品中蛋白质的含量，结果令人满意。

PAN-蛋白质络合物的极谱吸附波及其应用

在0.05 mol/L HAc溶液中,PAN-牛血清白蛋白/人血清白蛋白络合物在-0.58 V(vs.SCE)处产生一灵敏吸附还原峰,峰电位较之游离PAN还原峰负约0.28 V,峰电流与牛血清白蛋白、人血清白蛋白浓度在0.1～12 mg/L,0.1～11 mg/L范围内呈线性关系;检测限均为0.05 mg/L。运用该法测定了人血清样品蛋白质含量。

多柔比星稀土配合物与人血清白蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱法研究了多柔比星稀土配合物(ADM-M)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明:多柔比星稀土配合物对HSA的荧光有较强的猝灭作用,其荧光猝灭为混合猝灭过程。求得多柔比星稀土配合物与HSA的结合常数、结合位点数。由热力学参数确定了多柔比星稀土配合物与HSA的作用力类型。同时用同步荧光光谱法考察了多柔比星稀土配合物对HSA构象的影响。

芳胺-甘二肽钴(Ⅱ)、镍(Ⅱ)配合物的超氧化物歧化酶活性及其与人血清白蛋白的相互作用研究

以甘氨酰甘氨酸（Gly-gly）为第一配体,2,2＇-联吡啶（2,2＇-bpy）、4,4＇-联吡啶（4,4＇-bpy）和邻菲罗啉（Phen）为第二配体,与金属钴（Ⅱ）和镍（Ⅱ）的硝酸盐作用,合成了6种新的金属配合物,采用红外光谱方法、元素分析、差热-热重和核磁共振等方法对其进行了表征。并通过氯化硝基四氮唑蓝（Four nitrogen chloride nitro blue,NBT）光照还原法测试了配合物的超氧化物歧化酶（Superoxide dismutase,SOD）活性。为探讨配合物在血液中的行为,用荧光光谱法研究了配合物和人血清白蛋白（human serum albumin,HSA）之间的相互作用。结果表明：所合成的配合物的化学组成为[M（Gly-gly）（2,2＇-bpy/Phen）（H2O）]·2H2O和[M2（Gly-gly）2（4,4＇-bpy）（H2O）4]·4H2O。6种配合物均具有良好的SOD活性和较好的细胞相容性,IC50值的范围为0.327~0.564μmol/L。与HSA作用的结果表明,配合物可与HSA分子作用生成复合物,可以通过HSA输送配合物,在生物体内发挥其作用。

两个多吡啶铜配合物与人血清蛋白的相互作用

目的:研究铜配合物与人血清蛋白(HSA)的相互作用,为了更深入了解金属药物在体内发挥作用的机制。方法:利用荧光光谱法,探讨两个多吡啶铜配合物对HSA的荧光猝灭机制,以及与HSA结合位点个数和作用方式。结果:配合物1和2的荧光猝灭机制均为动态猝灭。两个配合物与HSA的结合位点个数为1,通过热力学参数推断出两个配合物与HSA之间主要靠疏水作用力结合。同步荧光色谱指出两个配合物影响了HSA中色氨酸的周围环境。结论:两个铜配合物能够与HSA有很好的结合能力,为成为药物提供了可能性,也为进一步开发和研究两个铜配合物的生物活性提供了可能的途径和依据。

女贞子中齐墩果酸的定性分析及其与人血清白蛋白相互作用的电喷雾质谱研究

目的：对女贞子中主要药用成分进行定性分析,用电喷雾质谱法探究人血清白蛋白与齐墩果酸相互作用。方法：定性分析采用高效液相色谱电喷雾高分辨质谱（HPLC-ESI-MS）法,色谱柱使用Agilent ZORBAX Eclipse XDB-C18柱（2.1×150 mm,5-Micron）,流动相为甲醇（A）-0.1%乙酸水溶液（B）,梯度洗脱：0-30 min 10%-90%A,30-40 min 90%A,40-60 min 90%-10%A,柱温：30℃,进样量：1μL,流速：0.2 m L·min^-1,女贞子乙醇提取物采用HPLC-ESI-MS负离子检测模式。结果：采用HPLC-ESI-MS定性地检测了女贞子乙醇超声提取液,鉴定出9种有效成分（齐墩果酸、红景天苷、特女贞苷、橄榄苦苷、芹菜素、委陵菜酸、2α-羟基熊果酸、2α-羟基齐墩果酸和19α-羟基-3-乙酰乌索酸）。电喷雾质谱观测到齐墩果酸能与人血清白蛋白形成较为稳定的1：1蛋白质复合物,其结合常数为1.63×10^4L·mol^-1。结论：该方法定性分析了女贞子乙醇提取物中主要药用成分,首次用电喷雾质谱法研究了人血清白蛋白与齐墩果酸的相互作用,从分子水平上揭示了齐墩果酸与人血清白蛋白相互作用的质谱信息。