白鲢鱼糜凝胶劣化的影响因素

以白鲢鱼糜为原料,在确定凝胶劣化温度的基础上,研究了食盐、水分和可溶性蛋白对凝胶劣化的影响。结果表明,在供试温度范围内（40℃、50℃、60℃和70℃）,随着加热时间的延长,鱼糜凝胶的破断强度呈现先增加后下降的趋势,且加热温度越高破断强度达到最大值所需的时间越短、下降也越显著。鱼糜凝胶劣化温度段为50-60℃,凝胶劣化与该温度段肌球蛋白重链的降解密切相关;盐溶蛋白和水溶蛋白都能不同程度地抑制凝胶劣化,但超过一定添加量时就会产生相反的作用;凝胶劣化程度随含水量的增加而增大,也随食盐含量（1%-3%）的增大而增大。

漂洗方式对鲢鱼鱼糜凝胶劣化性能的影响

以新鲜鲢鱼为原料,研究不同漂洗方式下鱼糜凝胶劣化性能,并通过内源性蛋白酶活性的变化来分析其凝胶劣化。结果表明:鱼糜凝胶劣化程度与漂洗方式有关,盐水漂洗可有效地去除鱼糜中的蛋白酶,抑制凝胶劣化,从而形成较理想的凝胶品质;酸洗最不易除去内源性蛋白酶,并且还可能导致部分蛋白质的酸变性,形成的鱼糜凝胶性能最差,不适于鲢鱼鱼糜的加工。鱼糜凝胶劣化与其内源性蛋白酶密切相关,在热处理前若蛋白质已变性会增大凝胶劣化的程度。

热处理条件对竹荚鱼鱼糜凝胶特性的影响

研究加热条件对竹荚鱼鱼糜凝胶特性的影响,主要采用质构分析法、扫描电镜法、持水力、白度、TCA-可溶性肽含量和鱼糜凝胶溶解度的测定等方法研究凝胶化温度、凝胶化时间和加热方式对竹荚鱼鱼糜凝胶特性的影响。结果表明:凝胶化温度、凝胶化时间和加热方式影响竹荚鱼鱼糜的凝胶特性。竹荚鱼鱼糜凝胶的制备宜采用30℃凝胶化5h或40℃凝胶化4h,然后90℃加热20min的二段加热方式,竹荚鱼鱼糜形成了高度致密、均一的三维网络结构。50～70℃凝胶化后,竹荚鱼鱼糜形成大小不一的凝胶孔洞,凝胶网络的致密性下降,呈现出明显的凝胶劣化现象。

乳清浓缩蛋白对竹荚鱼鱼糜凝胶化和凝胶劣化的影响

采用质构分析法、扫描电子显微镜等方法研究乳清浓缩蛋白对竹荚鱼鱼糜凝胶劣化的抑制作用。结果表明:添加乳清浓缩蛋白(WPC)能显著改善竹荚鱼鱼糜在30℃凝胶化时的凝胶特性,并且添加量为5%(质量分数),加热时间为5h时,竹荚鱼鱼糜的凝胶特性最佳;添加WPC能显著抑制竹荚鱼鱼糜在50℃凝胶劣化现象,WPC的添加量为5%时,抑制效果显著,添加量为10%时,抑制效果最佳;WPC的添加量低于0.5%时,对竹荚鱼鱼糜凝胶色泽的影响不明显;添加量超过1%时,竹荚鱼鱼糜凝胶的白度显著降低。微观结构的观察表明,添加WPC使鱼糜凝胶的结构变得更加致密,因而能增强竹荚鱼鱼糜的凝胶强度。

鱼糜凝胶劣化现象相关蛋白水解酶

鱼糜凝胶劣化现象发生在鱼糜凝胶化过程中,导致鱼糜制品凝胶弹性下降,品质降低。研究表明,引起鱼糜凝胶劣化现象的原因是鱼糜内含的蛋白水解酶的作用。与该现象相关的蛋白水解酶类有肌浆型和肌原纤维结合型之分。大部分肌浆型蛋白水解酶为水溶性的,可以在鱼糜制备过程中漂洗去除。肌原纤维结合型蛋白酶不能通过漂洗有效去除,是引发鱼糜凝胶劣化现象的重要相关酶类。已证实的凝胶劣化相关肌原纤维结合型酶类包括丝氨酸型蛋白酶和溶酶体型组织蛋白酶。

内源酶在鱼肉和猪肉热胶凝过程中作用的比较研究

以鲢鱼和猪背肌肉为原料,采用质构仪、SDS-PAGE和溶解率测定等仪器和方法比较研究了内源性转谷氨酰胺酶(TGase)、蛋白酶在两种肉糜热胶凝过程中的作用。结果表明,鱼肉TGase于40℃催化蛋白质形成的非二硫共价键促使了其凝胶化,导致鱼糜凝胶劣化的主要是半胱氨酸蛋白酶。猪肉TGase在40℃下活性较低,或该温度下猪肉蛋白质分子链伸展程度偏低不适于被TGase交联;猪肉蛋白酶在60℃也会导致蛋白质的降解,然而该温度下形成的二硫键和疏水相互作用强于水解作用,故猪肉糜未表现出低温(40℃)凝胶化和60℃的凝胶劣化现象。两段加热显著提高了鱼肉糜凝胶的硬度和咀嚼性,而对猪肉糜凝胶性能的影响较小。

食源性蛋白酶抑制物的筛选及对白鲢鱼糜凝胶特性的影响

为筛选食用安全并具有蛋白酶抑制作用的食源性物料,本文以白鲢鱼糜为研究对象,在明确了温度、水分对凝胶劣化过程影响的基础上,采用质构分析、持水率测定等评价方式对多种食源性物料的添加效果进行对比,并对有效物料进行了添加量和添加形式的研究。结果显示:60℃为白鲢鱼糜凝胶劣化的最适温度,凝胶强度随水分含量的增加而降低,当水分含量大于81.0%(w/w)时下降趋势尤为明显;鱼籽对蛋白酶的水解过程有浓缩依赖性抑制作用。添加0.5%(w/w)新鲜鱼籽的鱼糜制品凝胶强度达到峰值,较空白样品提高了27.97%;冷冻干燥对鱼籽的抑制效果影响较小。

蓝圆鲹分离蛋白水溶性蛋白酶的鉴定及性质

以蓝圆鲹(Decapterus maruadsi)为研究对象,采用酸/碱溶解-等电点沉淀法制备蓝圆鲹肌肉分离蛋白(acid/alkaline aided protein isolate,API/KPI),分析比较不同分离蛋白与肌肉全蛋白(total protein,TP)的自身降解规律,并对其水溶性蛋白酶的酶学性质展开研究。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)结果显示,TP与KPI均会发生强烈的自身降解现象,API则无明显的自身降解。酶谱与酶活力测定结果表明,KPI保留了TP超过80%的酶活性,而API则仅剩10%的水解活性。酶学性质结果表明,TP的内源酶具有两个最适pH值,分别为3.0与9.0,而KPI的最适pH值为9.0;TP与KPI内源酶的最适温度均为60℃。荧光底物结果表明,TP与KPI的最适荧光底物为Boc-Gln-Arg-Arg-MCA,且对羧基端为Arg的底物均具有较高的水解活性。抑制剂结果显示,TP和KPI水溶性蛋白酶都能被丝氨酸蛋白酶抑制剂强烈抑制,暗示水溶性丝氨酸蛋白酶在碱法等电点制备的分离蛋白凝胶劣化中起关键作用。