Effect of sodium starch octenyl succinate-based Pickering emulsion on the physicochemical properties of hairtail myofibrillar protein gel subjected to multiple freeze-thaw cycles

A Pickering emulsion based on sodium starch octenyl succinate(SSOS)was prepared and its effects on the physicochemical properties of hairtail myofibrillar protein gels(MPGs)subjected to multiple freeze-thaw(F-T)cycles were investigated.The whiteness,water-holding capacity,storage modulus(G')and texture properties of the MPGs were significantly improved by adding 1%-2%Pickering emulsion(P<0.05).Meanwhile,Raman spectral analysis demonstrated that Pickering emulsion promoted the transformation of secondary structure,enhanced hydrogen bonds and hydrophobic interactions,and promoted the transition of disulfide bond conformation from g-g-g to g-g-t and t-g-t.At an emulsion concentration of 2%,theα-helix content decreased by 10.37%,while theβ-sheet content increased by 7.94%,compared to the control.After F-T cycles,the structure of the MPGs was destroyed,with an increase in hardness and a decrease in whiteness and water-holding capacity,however,the quality degradation of MPGs was reduced with 1%-2%Pickering emulsion.These findings demonstrated that SSOS-Pickering emulsions,as potential fat substitutes,can enhance the gel properties and the F-T stability of MPGs.

The effect of protein oxidation on the formation of advanced glycation end products after chicken myofibrillar protein glycation

Investigation that protein oxidation to the formation of advanced glycation end products(AGEs)after chicken myofibrillar protein glycation is limited.Models of protein oxidation induced by different concentrations of hydroxyl radicals(·OH)were developed after the chicken myofibrillar protein mild glycation(MPG).Results exhibited that levels of AGEs and surface hydrophobicity(H_(0))steadily increased with the a ddition of h ydrogen peroxide(H_(2)O_(2))concentration.However,levels of s ulfhydryl group,free amino group,and particle size gradually decreased with the H_(2)O_(2)concentration.The protein carbonyl value increased in H_(2)O_(2)concentration until 10 mmol/L.Pearson's correlation indicated that MPG structure modification(unfolding and degradation)induced by protein oxidation were significantly positively correlated with AGEs concentration(P<0.05).Finally,a mechanism was proposed to hypothesize t he effect of protein oxidation on the formation of AGEs under MPG conditions.

冻融与冻藏对乌鳢肌原纤维蛋白与酸菜鱼汤中特征风味物质结合特性的影响

为探究冷冻处理对于鱼片与酸菜鱼汤中风味物质的结合特性影响,以乌鳢的肌原纤维蛋白为对象,研究冻融及冻藏处理对其理化特性及与己醛、辛醛、芳樟醇、月桂烯结合能力的变化。结果表明经过7 d贮藏后,冻融组肌原纤维蛋白溶解度降低了约26%,相较于冻藏组,蛋白质氧化和三级结构变化程度更高,产生了更多可溶性聚集体;冻藏组溶解度降低了约33%,相较于冻融组,溶解度降低更加显著(P<0.05),产生了更多不溶性聚集体。影响肌原纤维蛋白冷冻聚集的主要作用力是非共价键。分子对接结果表明,芳樟醇、己醛和辛醛通过疏水作用和氢键与蛋白质结合,月桂烯与蛋白结合的主要驱动力为疏水相互作用。冷冻处理通过减少蛋白质与醛类化合物结合的巯基基团和氢键,降低了对己醛和辛醛的结合能力,蛋白质表面疏水性的提高,增加了对月桂烯和芳樟醇的结合能力,冻融处理后蛋白质对于月桂烯的结合能力强于冻藏处理组。研究结果可以为冷冻酸菜鱼预制品的风味控制提供理论依据和参考。

虾肉蛋白在乳酸菌发酵过程中的降解及其体外抗氧化活性的动态变化

本实验探究了在乳酸肠球菌发酵过程中虾肉肌原纤维蛋白和肌浆蛋白的降解及其产物(肽)抗氧化活性变化。结果表明,与未发酵时相比,随发酵时间的延长,两种蛋白的pH值均显著下降(P<0.05),蛋白酶活力均显著升高(P<0.05)。凝胶电泳结果表明,发酵使两种蛋白质均发生了降解,其中肌浆蛋白的降解程度更为明显。发酵后两种蛋白体系的2,2’-联氮双(3-乙基苯并噻唑啉-6-磺酸)(2,2’-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid),ABTS)阳离子自由基清除率、1,1-二苯基-2-三硝基苯肼(1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl,DPPH)自由基清除率、Fe^(3+)还原力均显著增强(P<0.05),其中肌浆蛋白降解产物(肽)的抗氧化能力显著高于肌原纤维蛋白降解产物(P<0.05)。相关性分析显示,蛋白酶活力与肌浆蛋白的水解度及其产物的ABTS阳离子自由基清除率、DPPH自由基清除率以及Fe^(3+)还原能力呈显著正相关(P<0.05、P<0.01)。综上,通过乳酸肠球菌发酵虾肉蛋白,尤其是肌浆蛋白可得到具有较高抗氧化能力的肽。本研究可为水产加工(如鱼糜)过程中产生肌浆蛋白的充分利用和抗氧化活性肽的开发提供理论依据。

4种提取方法对对虾肌原纤维蛋白提取率、空间结构和热稳定性的影响

【目的】获取提取率高且结构完整的凡纳滨对虾(Litopenaeus vannamei)肌原纤维蛋白。【方法】通过0.5 mol/L KCl、53 kHz超声辅助0.5 mol/L KCl、53 kHz超声辅助质量分数5%十二烷基硫酸钠(SDS)和RIPA裂解液这4种提取方法提取对虾肌原纤维蛋白,以肌原纤维蛋白提取率和结构完整性为评价指标,采用光谱学和凝胶电泳生化,评价四种提取方法对对虾肌原纤维蛋白提取率、空间结构和热稳定性的影响。【结果】53 kHz超声辅助0.5 mol/L KCl、0.5 mol/L KCl、53 kHz超声辅助5%SDS和RIPA裂解液4种方法所得提取率分别为(87.99±3.08)%、(53.76±3.90)%、(75.59±0.95)%和(95.46±4.49)%。53 kHz超声辅助0.5 mol/L KCl提取的蛋白中肌钙蛋白和原肌球蛋白蛋白丰度较高,0.5 mol/L KCl和53 kHz超声辅助质量分数5%SDS提取的肌球蛋白重链和肌动蛋白蛋白丰度较高;相较于0.5 mol/L KCl,超声辅助提取可最大限度保持肌原纤维蛋白天然结构,α-螺旋结构保留完好;0.5 mol/L KCl提取可较好维持肌原纤维蛋白的酰胺Ⅰ带结构。RIPA裂解液提取对肌原纤维蛋白二级结构有明显破坏,热稳定性仅为原蛋白的(60.63±4.46)%。【结论】综合提取率、空间结构和热稳定性结果,采用53 kHz超声辅助5%SDS提取可获得质量最佳的凡纳滨对虾肌原纤维。本研究可为后续深入解析冷藏对虾品质劣变和开发高效控制技术提供高质量的肌原纤维蛋白。

坛紫菜多糖对微冻南美白对虾仁肌原纤维蛋白氧化和结构特性的影响

该研究通过探讨坛紫菜多糖浸泡的南美白对虾仁在微冻过程中肌原纤维蛋白氧化特性和结构特性的变化规律,从蛋白质角度揭示坛紫菜多糖抗冻保鲜的潜在机制。将虾仁分别用5 mg/mL坛紫菜多糖,蒸馏水(空白对照)和5 mg/mL焦磷酸钠(阳性对照)浸泡处理后于-3℃微冻贮藏,每5 d测定指标。结果表明,与对照组相比,坛紫菜多糖浸泡虾仁可显著延缓总巯基含量下降,防止羰基含量和表面疏水性上升,阻碍平均粒径增加和Zeta电位绝对值的下降(P<0.05),抑制肌原纤维蛋白的氧化和聚集。圆二色光谱分析表明,坛紫菜多糖显著抑制肌原纤维蛋白α-螺旋相对含量的降低(P<0.05)。内源荧光光谱分析表明,坛紫菜多糖能缓解肌原纤维蛋白中发色基团暴露,维持蛋白空间结构稳定性。扫描电镜结果显示,坛紫菜多糖能保持虾肌肉组织微观结构的完整性。该研究为坛紫菜多糖作为新型绿色无磷抗冻保鲜剂添加到水产品冷冻过程中保护蛋白质特性提供理论依据。

亲水胶体调控肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成机制的研究进展

肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)是肌肉中非常重要的蛋白质,其在热诱导过程中能够形成三维凝胶网络结构,从而最终影响肉制品的品质特性。在肉类工业中,添加不同来源的亲水胶体能够显著增强MP凝胶强度、持水性及相关的功能特性,从而获得具有最佳品质的终产品。然而,在MP热诱导凝胶的形成过程中,有很多因素直接影响亲水胶体与MP之间的相互作用,最终对MP凝胶特性产生显著影响。本文系统综述了MP的凝胶机理,探讨了不同亲水胶体与MP之间的互作机制,梳理了亲水胶体调控MP热诱导凝胶形成的关键因素及其对最终MP凝胶特性的影响,为亲水胶体调控肉制品品质关键技术体系奠定理论基础,并为下一步实际应用提供技术指导。

基于多光谱技术分析绿原酸与肌原纤维蛋白相互作用的初步研究

本研究以高白鲑肌原纤维蛋白(Myofibrillar Protein,MP)为研究对象,探究不同浓度(6、30、150、300μmol/g)绿原酸(Chlorogenic Acid,CA)与MP相互作用的结构变化及结合性质。在25℃下孵育形成不同CA-MP复合物,通过测定复合物的理化性质(总巯基,表面疏水性),二级,三级结构变化(傅里叶红外光谱、同步荧光、三维荧光),结合性质(紫外光谱,荧光猝灭及热力学参数)分析CA-MP复合物相互作用情况。结果表明,在300μmol/g CA存在下,蛋白总巯基含量和表面疏水性分别骤降25.65%,40.26%(P<0.05);蛋白质二级结构随之展开,α-螺旋含量下降至11.73%,造成蛋白结构稳定性降低;同步荧光与三维荧光光谱表明CA对蛋白荧光具有猝灭作用,且色氨酸比酪氨酸的猝灭效果高7.90%。紫外光谱和荧光猝灭证实CA-MP形成复合物且二者的结合为静态猝灭,热力学参数进一步验证二者相互作用的主导力为疏水作用力。本研究旨在为多酚与高白鲑MP相互作用提供有价值的信息,为后续对不同结构多酚与高白鲑肌球蛋白的相互作用机制提供研究基础。

水解对低盐鸭肉肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响

为研究水解时间(0、20、40、60、80 min)对低盐溶液中鸭肉肌原纤维蛋白的结构和功能特性的影响,本文用胰蛋白酶水解鸭肉肌原纤维蛋白(Myofibrillar protein,MP),通过分析水解处理后的水解度、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)、溶解度、表面疏水性、二级结构、荧光光谱、Zeta电位和乳化性,对水解物的结构和功能特性进行评估。结果表明:在低盐溶液中,随着水解时间的延长,溶解度显著升高(P<0.05),表面疏水性先降低后升高,乳化性先升高后降低;当水解时间为40 min时,水解度为4.15%,鸭肉MP的溶解度和乳化性达到最高,分别达到60.57%和21.2 m2/g;表面疏水性最低(40.85 BPB/μg)。此外,蛋白结构变化显著,α-螺旋含量减少,内源性色氨酸荧光强度明显高于未水解组,且Zeta电位绝对值升高。综上所述,在低盐溶液中,水解40 min可以有效改善鸭肉MP的结构和功能特性。

ATP含量与外源酶添加对罗非鱼肌原纤维蛋白磷酸化水平的影响

蛋白质磷酸化修饰可影响肌肉品质,为探究外源酶添加对罗非鱼肌原纤维蛋白蛋白质磷酸化水平的影响,在向罗非鱼肌原纤维蛋白溶液中分别加入蛋白激酶A(protein kinase A,PKA)和碱性磷酸酶(alkaline phosphatase,AP)后进行体外孵育,通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳和荧光染色测定不同时间段内的磷酸化水平变化。并通过将罗非鱼肌肉浸泡在不同浓度ATP溶液中测定肌原纤维蛋白的蛋白磷酸化水平以探究ATP对其的影响。结果显示,在0~72 h,PKA组磷酸化水平均显著高于对照组和AP组,PKA组整体磷酸化水平从0 h的0.35±0.01上升至12 h的0.37±0.01,而后下降至72 h的0.29±0.01,呈先上升后下降的趋势,其中,肌球蛋白重链磷酸化水平和肌动蛋白磷酸化水平分别从0 h的0.73±0.01、0.86±0.01下降至72 h的0.58±0.02和0.68±0.01。当孵育时间为0、4、24和48 h时,3组磷酸化水平均具有显著差异。在外源添加0.3 mol/L ATP后,结果显示肌原纤维蛋白整体磷酸化水平(0.46±0.00)显著高于对照组(0.42±0.01)。PKA可促进罗非鱼肌原纤维蛋白磷酸化修饰,AP则使其去磷酸化。研究表明,宰杀后罗非鱼肌肉中的ATP含量、PKA及AP活性水平是影响蛋白质磷酸化水平的关键因素。本研究可为探明罗非鱼品质变化机制与调控策略提供理论依据。

pH对大黄鱼肌原纤维蛋白结构性质及乳化性的影响

为深入探究大黄鱼肌原纤维蛋白(MP)的乳化性,以满足大黄鱼蛋白质高值化开发利用的需求。实验探究了不同pH对大黄鱼MP结构性质及其乳化性的影响。采用pH分别为2、4、6、8、10、12的低盐磷酸缓冲液处理大黄鱼MP,通过SDS-PAGE分析大黄鱼MP降解情况,利用接触角测量仪和荧光分光光度计考察其疏水性变化。将不同pH下大黄鱼MP溶液与大豆油以体积比为1∶1的比例经高速均质制备乳液,并对其乳滴电位、粒径以及乳液的乳析指数进行测定,综合分析在不同pH下乳液的稳定性。SDS-PAGE电泳结果表明,在pH 4时,大黄鱼MP条带颜色较浅,在pH 6~12时,肌球蛋白重链条带基本消失,肌动蛋白条带颜色逐渐加深,且在浓缩胶顶部出现了高分子聚集物。对接触角和荧光光谱的综合分析表明,大黄鱼MP疏水性随pH增加而增加。对不同pH下MP乳液特性分析显示,在pH 8时,乳滴带负电且Zeta电位绝对值大[(49.63±1.52)mV]、粒径较小、乳液稳定性较好,而pH 12条件下容易出现破乳,不利于乳液的稳定。在pH 8时,大黄鱼MP结构更有利于提升乳液稳定性。研究表明,在弱碱性条件下更有利于大黄鱼MP形成稳定的乳液体系。pH对大黄鱼MP结构性质和乳化性的影响探究,有望为大黄鱼MP在食品工业中的开发利用提供理论依据。

3种磷酸盐对白鲢鱼肌原纤维蛋白磷酸化的影响

为改善低盐(1g/100mLNaCl)环境中肌原纤维蛋白的功能特性,研究不同添加量的焦磷酸钠(tetrasodium pyrophosphate,TSPP)、三聚磷酸钠(sodium tripolyphosphate,STPP)、六偏磷酸钠(sodium hexametaphosphate,SHMP)对白鲢鱼肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响。结果表明:低盐条件下,随着磷酸盐添加量的增加,肌原纤维蛋白的溶解度、表面疏水性、乳化性均呈上升趋势;3种磷酸盐均使肌原纤维蛋白引入磷酸基团;添加0.2~0.5 g/100 mL STPP能够降低肌原纤维蛋白热解速率,提升蛋白质热稳定性,其中0.4 g/100 mL STPP修饰的蛋白质磷酸化程度最大,此时大量的磷酸根基团与肌原纤维蛋白结合;TSPP和STPP更有利于蛋白质的聚集,而SHMP磷酸化的蛋白质更稳定。综上,0.4 g/100 mL STPP对低盐条件下肌原纤维蛋白功能特性具有更好的改善作用。

5种氧化型减菌剂对罗非鱼片品质及蛋白质的影响

本研究以罗非鱼片为原料,考察5种常见氧化型减菌剂(H_(2)O_(2)溶液、ClO_(2)溶液、NaClO溶液、臭氧水和微酸性电解水)的减菌效果及其对鱼片质构特性、色泽及肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)氧化情况的影响。结果表明,减菌率达80%时各氧化型减菌剂的质量浓度和作用时间分别为:1500 mg/L H_(2)O_(2)溶液浸泡8 min;200 mg/L ClO_(2)溶液浸泡10 min;200 mg/L NaClO溶液浸泡10 min;9 mg/L臭氧水浸泡10 min;30 mg/L微酸性电解水浸泡20 min。在上述5种减菌条件下对鱼肉色泽、质构特性、MP氧化情况与对照组进行比较,发现减菌处理后的罗非鱼片硬度、L*值增大,a*值减小,MP质量浓度、总巯基含量下降,羰基含量升高,表面疏水性基团数量增加,其中微酸性电解水和NaClO溶液处理组蛋白质的变性程度最明显;蛋白荧光强度降低,其中微酸性电解水处理组降低幅度最大;MP的α-螺旋和β-转角相对含量降低,β-折叠和无规卷曲相对含量增加,其中微酸性电解水处理组蛋白质二级结构变化最显著(P<0.05);MP发生不同程度的降解,微酸性电解水处理组降解程度高于其他处理组。综上所述,氧化型减菌处理后鱼肉MP发生不同程度的氧化,其中微酸性电解水处理对蛋白质的氧化作用最强。

谷氨酰胺转氨酶催化交联对肌原纤维蛋白凝胶特性影响的研究进展

在肉类工业中,谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)作为一种高效的蛋白质交联剂,能够在改变肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)分子结构的基础上改善其热诱导凝胶特性,进而提升肉制品的品质。与此同时,交联度(degree of cross-linking,DCL)是表征TGase催化交联效果的最重要的指标,其对于分析TGase的共价交联作用对MP构象、理化性质和凝胶特性的影响尤为重要。因此,本文系统综述了TGase催化MP共价交联过程中DCL的影响因素,同时深度解析外源添加物和新型加工技术影响TGase催化交联效果的分子作用机制。旨在建立TGase调控下的MP“结构修饰-分子机制-品质改善”之间的相互关系,以期为构建新型肉制品提供创新性理论和技术支持。

不同形态的可得然凝胶对肌原纤维蛋白凝胶特性和体外消化特性的影响

本文主要研究可得然胶以热可逆凝胶(Thermal reversible curdlan gum,TRC)和热不可逆凝胶(Thermal irreversible curdlan gum,TIRC)形态添加对肌原纤维蛋白(Myofibrillar Protein,MP)凝胶特性及其体外消化特性的影响。结果表明,随着TRC或TIRC浓度的增加,MP凝胶的凝胶强度和持水性显著增加(P<0.05),在添加量为0.4%时达到最大值,此结果可以通过动态流变学行为得到证实。同时,TRC或TIRC的存在促进α-螺旋转化为β-折叠,疏水相互作用和二硫键是维持共混凝胶的主要作用力。微观结构表明,TRC或TIRC添加可以促进形成致密且均匀的蛋白网状结构。然而,由于TRC或TIRC与MP之间互作方式不同,引起共混凝胶微观结构存在差异。此外,TRC或TIRC添加阻碍蛋白质分解成小分子肽和氨基酸,显著降低蛋白消化率(P<0.05),尤其当添加量为0.3%(w/w)时,消化率从77.53%降低到71.66%。然而,每种添加形式对MP凝胶的体外消化率没有显著的影响(P>0.05)。因此,本研究为TRC或TIRC对MP凝胶形成和体外消化的影响提供理论依据,同时为可得然胶在肉类工业中的应用奠定技术支撑。

超声协同嫩化剂改善淘汰蛋鸡肉嫩度的工艺优化及其对肉品质的影响

为筛选针对家禽养殖场大量淘汰蛋鸡的肉质嫩化处理方式,采用超声联合氯化钙、生物酶法对鸡胸肉进行嫩化,以剪切力为关键指标,筛选最佳超声参数,并重点分析了质构、保水性、蛋白分布、总巯基与氨基酸含量以及微观结构变化。结果显示,最佳超声参数为超声240 W、频率22 kHz、水浴温度35℃和处理时长10 min。相比于未处理组,超声联合蛋白酶处理后的鸡胸肉剪切力显著(P<0.05)降低64.02%。鸡胸肉的硬度、胶黏性和咀嚼性下降,其中咀嚼性显著(P<0.05)降低56.54%,降低效果明显优于氯化钙。同时,肉的蒸煮损失与离心损失程度也低于氯化钙。电泳结果显示,116 kDa附近大分子肌球蛋白重链降解,部分肌原纤维蛋白分解。其中,总巯基含量也不断降低,鸡胸肉蛋白发生氧化。当超声功率继续提升至300 W时,鸡胸肉中必需氨基酸苏氨酸、缬氨酸和赖氨酸含量显著(P<0.05)降低。微观结构观察显示,鸡胸肉的表观与截面结构发生崩解、深层肌纤维分离、分解与断裂。综上,超声联合蛋白酶处理后的鸡胸肉嫩度与品质得到显著改善。

添加不同分子量酶解魔芋葡甘聚糖的冻藏肌原纤维蛋白氧化和结构特性变化

该研究比较了添加三种分子量分别为149.03、118.75和36.48 ku的魔芋葡甘聚糖酶解产物EK1、EK2和EK3对草鱼肌原纤维蛋白在-18℃冻藏过程中物理、化学和结构特性的变化,通过盐溶性蛋白含量、Ca^(2+)-ATPase活性、总巯基、表面疏水性、粒径、Zeta电位、SDS-PAGE、紫外和荧光光谱分析其变化特征。研究结果表明,与空白对照组、商业抗冻剂、EK1和EK2相比,冻藏20 d,EK3组的盐溶性蛋白浓度和总巯基含量最大,分别为1.51 mg/mL和19.76×10^(-5)mol/g。与此同时,冻藏30 d,EK3组的Ca^(2+)-ATPase活性含量最大,且表面疏水性和Zeta电位最小,分别为1.31μmol Pi(/mg prot·h)、8689.07和-13.35 mV。冻藏30 d,SDS-PAGE结果表明EK3组的肌球蛋白和肌动蛋白降解程度最小,有利于抑制肌原纤维蛋白的氧化。冻藏30 d,紫外和荧光光谱结果表明EK3组的色氨酸和酪氨酸残基的暴露程度减小,有利于维持蛋白空间结构稳定性。因此,该实验添加小分子量的魔芋葡甘聚糖酶解产物EK3(36.48 ku)对肌原纤维蛋白冷冻保护作用最佳,这为水产品冷冻过程中使用小分子多糖作为抗冻剂提供了理论支持。

咖啡酸-葡聚糖-肌原纤维蛋白酶解物乳液稳定性的研究

为了探究咖啡酸(Caffeic Acid,CA)、葡聚糖(Dextran,DEX)复合修饰联合胰蛋白酶不完全酶解对于肌原纤维蛋白(Myofibrillar Protein,MP)乳化特性的提升效果,以CA-DEX-MP复合酶解物为乳液稳定剂制备乳液,优化稳定剂的添加剂量,并以原始MP和MP酶解物稳定的乳液为对照,评估乳液在不同环境刺激下的稳定性。结果表明,CA-DEX-MP酶解物添加量为3 wt.%时乳液具有较低的颗粒粒径(390.26 nm)、电位(-23.6 mV)和较高的界面蛋白吸附量(11.22 mg/mL),且均匀分布;流变性研究表明,该乳液体系显示出显著低于原始MP乳液的表观粘度,可有效避免乳液的相分离现象。3 wt.%CA-DEX-MP复合酶解物乳液在不同温度、酸碱、盐离子强度和28 d贮藏期下均表现出较优的稳定性,可实现乳液的稳定。最终结果表明,乳液稳定剂为3 wt.%CA-DEX-MP复合酶解物时,乳液拥有最高的稳定性。该研究可为肌原纤维蛋白在新型食品乳液稳定剂开发中的应用提供理论支撑和方法学指引。

肌原纤维蛋白-壳聚糖稳定的Pickering乳液负载白藜芦醇特性

以肌原纤维蛋白-壳聚糖复合物为乳化剂构建Pickering乳液,分析复合物的粒径、电位、乳化性能及其稳定的乳液对白藜芦醇的负载效果及抗氧化性能。结果表明,复合物的粒径(1 295.43 nm)小于肌原纤维蛋白的粒径(2 716.33 nm),电位为45.38 mV,形成的复合物较稳定。复合物的乳化活性和乳化稳定性均优于单独的肌原纤维蛋白。大豆油和葵花籽油对白藜芦醇的包埋率(>70%)较菜籽油中的包埋率(52%)高,大豆油制备的乳液液滴形态均一,对DPPH自由基、ABTS+自由基清除效果较好,在储存过程中,负载白藜芦醇的乳液显示出较好的抗氧化性能,并且白藜芦醇在模拟胃消化阶段有较好的控释效果。由此可见,肌原纤维蛋白-壳聚糖复合物是一种优良的乳化剂,负载白藜芦醇可改善乳液的抗氧化性能。

肌原纤维蛋白稳定的Pickering乳液研究进展

肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)是肌肉中含量最高的一种两亲性蛋白,含有更全面的氨基酸,可作为固体颗粒乳化剂构建Pickering乳液。MP稳定的Pickering乳液具有稳定性高、制备经济、环境友好等优点,MP稳定Pickering乳液的作用机理及影响因素已成为当前的研究热点。本文主要综述MP稳定的Pickering乳液的作用机理、影响因素,以及其他食品组分(如多糖、氨基酸、抗氧化剂等)对乳液稳定性的影响。