冷藏过程中草鱼肌原纤维蛋白结构的变化

采用扫描电镜(SEC)、傅里叶变换-红外光谱(FT-IR)、反相高效液相色谱(RP-HPLC)和Ellman's试剂比色法分析了草鱼肌原纤维蛋白显微结构、二级结构、表面疏水性及巯基和二硫键含量的变化。结果表明:冷藏前4 d,肌原纤维蛋白表面疏水性增加,二硫键含量减少,α-螺旋含量下降,β-折叠含量上升,显微结构逐渐扭曲但仍比较完整,说明其主要以变性为主;冷藏第6天开始,肌原纤维蛋白的β-折叠含量下降,无规则卷曲含量上升,分子颗粒逐渐断裂、穿孔或破碎,说明其变性更加严重,无序程度增加并逐渐降解。研究证明了草鱼肌原纤维蛋白冷藏过程中逐渐变性和降解的过程,为探讨冷藏过程中草鱼肌肉腐败形式提供了生物学证据。

化学作用力对皮蛋蛋黄凝胶形成的影响

采用清料法腌制皮蛋,利用荧光光度计、傅里叶红外光谱(FTIR)等技术监测腌制和后熟过程中化学作用力对蛋黄凝胶形成的影响。结果表明:在强碱作用下,外层蛋黄蛋白质二级结构α-螺旋与β-折叠之和下降了54.17%,表面疏水性显著降低(P<0.05),离子键和二硫键含量的显著增加(P<0.05)促使蛋白质发生交联聚集生成外层蛋黄凝胶;溏心蛋白质二级结构α-螺旋与β-折叠之和上升了54.05%,表面疏水性下降不明显(P>0.05),疏水相互作用及二硫键含量的显著增加(P<0.05)促使溏心逐渐转化为外层蛋黄,增强了蛋黄凝胶强度;凝胶电泳结果显示,外层蛋黄蛋白质较溏心蛋白质先发生碱变性,其中较稳定存在的蛋白质为高密度脂蛋白。