能量在蛋白质α-螺旋链中传输模型的稳定性分析

引入了一个新的模型来描述α 螺旋蛋白质分子中 3条单肽链的振动能量的贮存和传输 ,在该模型中考虑了链间的相互作用能量 ,并对该模型进行了稳定性分析 ,发现该模型存在非线性局域模 ,数值模拟的结果表明 。

利用傅里叶变换光谱技术分析拉伸羊毛的二级结构

利用傅里叶变换红外光谱、傅里叶变换偏振红外光谱及傅里叶变换拉曼光谱技术分别对不同拉伸率(0、30%、50%)下的羊毛二硫键、分子链段取向结构及大分子构象的变化进行了分析.结果表明:羊毛纤维拉伸率越大,二硫键断裂越多;随着拉伸率的增大,部分α-螺旋链转化为β折叠链形式,二向色性比值减小,但减小的幅度不大;在拉伸羊毛的构象分析中可知,酰胺I带中,随着拉伸率的提高,α-螺旋含量减少,β折叠构象和无规卷曲构象的含量增加;酰胺III带中,拉伸初期主要改变的是纤维中微原纤的结构,微原纤从α-螺旋结构转变为β折叠结构,当拉伸率提高后,纤维结构的变化主要是内部基质及细胞间质的变化.