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α-苦瓜子蛋白晶体结构中的次级相互作用的研究──Ⅰ结构中氢键相互作用的分析 被引量:1
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作者 王耀萍 陈世芝 +1 位作者 董贻诚 任景山 《生物物理学报》 CSCD 北大核心 1994年第1期19-28,共10页
α-苦瓜子蛋白是一种单链核糖体失活蛋白,具有N-糖苷酶活性,2.0A分辨率的三维结构已经测定。α-苦瓜子蛋白中总共有353个氢键,其中主链原子间氢键165个,主链原子与侧链原子间氢键54个,侧链原子间氢键21个,蛋白... α-苦瓜子蛋白是一种单链核糖体失活蛋白,具有N-糖苷酶活性,2.0A分辨率的三维结构已经测定。α-苦瓜子蛋白中总共有353个氢键,其中主链原子间氢键165个,主链原子与侧链原子间氢键54个,侧链原子间氢键21个,蛋白分子中原子与溶水剂的氢键113个,主链C=O,主链NH及侧链分子结构中有95%的残基能生成氢键,Asp.Glu、Asn、Gln具有较强的生成多个氢键的能力,并对13个没有任何氢键的残基作了分析。An、Leu、Ile、GlU、Gln在α螺旋中出现税率较大,Val、Leu、Tyr、Ile、Thr在β结构中占了一半以上,Arg容易形成远程的氢键,而Ser、Thr则容易形成近程氢键。某些氢键,特别是保守残基间的氢键,对形成蛋白分子局部特征构象和活性部位的特征构象有影响,α-苦瓜子蛋白的特定折叠方式对其与溶剂水分子成氢键有影响。 展开更多
关键词 α-苦瓜子蛋白 氢键
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