β-发夹多肽的全新设计和构象研究(英文)

引入跨股氨基酸队的方法进行β-发夹结构的设计,序列[R1G2T3F4W5V6d-P7S8V9N10Y11F12,β2]中包含二个氨基酸对V6V9和F4Y11,并以d-P7S8作转角来稳定结构.多肽合成采用Fmoc/But固相合成方法.圆二色谱研究显示,β2在202nm呈现正峰,在217.5nm处呈负峰,为β转角和β折叠共同贡献的叠加,是典型的β-发夹结构圆二色谱特征.红外光谱研究进一步验证了圆二色谱的结果,表明β2在溶液中主要以β-发夹结构存在.

丝素的多功能开发与应用

丝素又名丝心蛋白,占整个茧丝纤维的2/3,蚕儿吐的茧丝在脱去包裹在外层的丝胶后,即得丝素.丝素纤维在缫丝厂根据生产纤度的要求,数根合并为一根生丝.尽管丝胶和丝素的氨基酸组成类别基本相同,但丝胶是水溶性的,丝素是非水溶性的,因此用作纤维素材的是丝素,丝胶在制丝加工过程中被脱出,是丝绸厂废水的主要成分.丝素主要由侧链较小的甘、丙、丝氨酸组成,此外还含有一些大侧链酪、缬、脯等氨基酸.经检测,组成丝素的18种氨基酸中,包含了8种人体必需的氨基酸,其二级结构呈β-折叠片层,多肽链呈锯齿状,反平行式β-折叠片层平行堆积成多层结构,截面积呈角圆的三角形.

接枝β寡肽制备强韧热塑性聚异戊二烯

通过新癸酸钕/三异丁基铝/二异丁基氯化铝稀土配位聚合,将异戊二烯(IP)单体和羟基异戊二烯衍生物(IPOH)无规共聚得到了热塑性羟基聚异戊二烯(PIP-OH),并接枝β-丙氨酸四肽(β4A),合成了热塑性β四肽聚异戊二烯(PIP-β4A)。结果表明:β4A增强和增韧了PIP-OH,PIP-β4A的拉伸强度为12.07 MPa,为PIP-OH拉伸强度的44.7倍;红外光谱、X射线衍射光谱以及原子力显微镜分析证明β4A在PIP基体中形成β-折叠片层,这是PIP-β4A性能优异的主要原因。

小分子蛋白骨架提高噬菌体展示肽亲和力

本文综述小分子蛋白骨架在提高噬菌体展示肽亲和力方面的作用。目前已知的天然及人工合成的小分子蛋白骨架包括α-螺旋结构、β-折叠片结构和α-螺旋与β-折叠片复合结构。α-螺旋结构展示肽亲和力高达87pmol/L,比野生型高12500倍;β-折叠片结构展示肽亲和力也达到20pmol/L,比野生型高600倍;α-螺旋与β-折叠片复合结构主要是锌指结构域,具有结构复杂、亲和力高的特点。小分子蛋白骨架主要通过提高展示肽的空间构象和对蛋白酶的稳定性而提高亲和力,展现出良好的应用前景。

氨基酸序列和时间对短肽纳米纤维形成的影响

蛛丝蛋白非结晶区不同基序插入RADA16-Ⅰ,短肽分别为R1(n-RADARADAGGASRADARADA-c)和R2(n-RADARADAGPGGYRADARADA-c)。采用傅立叶红外光谱(FTIR)、原子力显微镜(AFM)和透射电子显微镜(TEM)技术研究氨基酸序列和组装时间对短肽的二级结构和自组装成的纳米结构的影响。结果表明,随着时间的延长,R1和R2形成的β-折叠片含量升高,纤维变长变宽。R1形成数量少但长达几十微米的纤维,R2形成长约一微米但数量多的纤维。通过改变氨基酸序列,控制组装时间可以达到控制自组装形成的纳米结构的目的。

靶向离子通道的神经毒素起源于抗微生物防御肽(英文)

靶向离子通道的神经毒素和抗微生物防御肽(defensin)享有三个共同的蛋白折叠(fold)类型,即半胱氨酸稳定的α-螺旋和β-片层折叠(cysteine-stabilizedα-helix andβ-sheet,CSαβ),抑制剂胱氨酸结折叠(inhibitor cystine knot,ICK)和β-防御肽折叠(β-defensin,BDF)。序列、结构和功能等多维证据显示靶向离子通道的神经毒素起源于相关的古老防御肽。毒素和防御肽系统正在成为研究保守结构支架功能新颖化(neofunctionalization)进化机制的理想体系。阐明蛋白质功能新颖化的进化机制不仅有利于回答进化生物学的基本科学问题,而且对于合理的药物设计具有重要的指导意义。本文综合阐述了神经毒素起源于抗微生物防御肽方面的最新研究进展。