IgG的β-折叠构象变化对其生物学活性的影响

采用圆二色谱和Westernblot等方法观察了热处理后冻于兔疫球蛋白G（IgG）的结构及生物学活性变化。经80℃72h和100℃2h干热处理后，IgG的β－折叠发生变构，活性抗原量减少，抗原决定簇有改变，抗体难以识别抗原，说明IgG的β－折叠构象改变对其生物学活性有明显的影响。