Hg^(2+)对木瓜蛋白酶的修饰作用及其动力学

通过对Hg2+处理的木瓜蛋白酶FT-IR图谱中的酰胺Ⅰ带进行去卷积和曲线拟合,结合荧光光谱技术,对其进行二级结构分析。运用邹氏酶活性不可逆改变动力学理论,研究酶与Hg2+结合的动力学规律,探索Hg2+对木瓜蛋白酶活性的作用机理。研究结果表明:Hg2+对木瓜蛋白酶具激活和抑制的双重作用,Hg2+对木瓜蛋白酶作用表现出低促高抑的Hormesis现象。酶活主要取决于其活性中心位构象,尤其是无规则卷曲和β-转角。β-转角含量减少,无规则卷曲含量增加,有助于酶活提高,反之酶活降低。低浓度下(10 6mol/L)Hg2+对木瓜蛋白酶的作用为非竞争性不可逆激活,酶活增大;高浓度下(10 4mol/L)Hg2+对酶的抑制作用以竞争性抑制为主,酶活降低。

酶活性不可逆改变动力学的实验研究

本文介绍了我们实验室对文献[1]的酶活性不可逆改变动力学理论进行实验验证的结果.实验研究结果表明,这一理论和方法不仅适用于单底物酶的不可逆抑制、慢可逆抑制和不可逆激活的动力学研究,而且也适用于双底酶以及酶分子伸展再卷曲和失活、复活动力学研究.它可以获得用传统方法不可能得到的信息.

偶联酶测活系统中酶活性不可逆改变的动力学——Ⅰ.修饰剂仅与待测酶反应的情况

本文对偶联酶测活系统中酶活性不可逆改变的动力学进行了系统的理论研究,导出了不同情况下的动力学方程.结果表明,邹承鲁提出的确定不可逆修饰动力学常数的方法以及区分不同抑制类型的判据可以很方便地推广到偶联酶测活体系.