植物油与水的两相溶剂体系中壳聚糖微粒的制备及抑菌性能研究

高浓度壳聚糖溶液制备得到粒径较小和均一的微粒,应用于食品的防腐与杀菌。采用壳聚糖在植物油与水的两相溶剂体系中与三聚磷酸钠(TPP)进行交联制备得到微粒,通过单因素实验确定其最适制备条件。然后通过其对大肠杆菌和金黄色葡萄球菌的杀菌实验研究其抑菌性能。当壳聚糖溶液的浓度为12 g·L-1时,可以制备得到平均粒径为(111.3±1.06)nm,PDI值为0.21±0.011。抑菌实验结果表明,当壳聚糖微粒浓度为125μg·mL-1时,壳聚糖微粒对大肠杆菌和金黄色葡萄球菌的杀菌率分别达到90.54%和91.34%。高浓度壳聚糖可以在植物油与水的两相溶剂体系中制备得到粒径较小和均一的微粒,并具有很好的杀菌活性。

水-有机溶剂两相体系中面包酵母不对称还原苯乙酮合成手性苯乙醇的研究

以面包酵母细胞不对称还原苯乙酮合成S-α-苯乙醇为模型反应,研究了水-有机溶剂两相体系促进面包酵母细胞催化芳香酮的不对称还原情况。首先研究了适合于活性细胞催化的两相溶剂体系,实验表明合适的有机溶剂为logP>3的溶剂,这与有机相中的酶催化对溶剂的要求相一致。在所选用的溶剂中,正辛烷获得的效果最好。在此基础上进一步考察了两相之间的比率、辅助溶剂、底物浓度以及水相体系的pH等对反应的影响。实验表明两相之间的比率和辅助溶剂对反应有显著的影响,合理改变这些因素可以改善底物在两相之间的分配进而促进反应的进行。反应对底物浓度的敏感性较单相水相体系反应要小得多,而pH对反应的影响与水相中反应相同。在有机溶剂与水相体积比为1:4、添加1%乙醇以及底物浓度为30mmol·L-1时,产物得率可达到45%左右,这较在水相中反应有显著的提高。

血红素在水-有机溶剂两相体系中对过氧化氢的催化研究

血红素及含血红素蛋白质在生物学、医学和环境科学等领域有广泛的应用,是目前研究的热点之一。在血红素最新研究进展上,在水-有机溶剂两相仿生体系中,采用紫外-可见分光光度法研究了血红素催化过氧化氢氧化儿茶酚的反应体系。血红素在两相体系仍然能保持好的催化活性,产物醌在260nm处有强吸收峰。进一步研究了邻苯二酚的浓度、温度、血红素浓度对两相体系的影响,并优化两相体系的反应条件,在最佳条件下,该体系用于过氧化氢含量的测定,线性范围为3×10-6～1×10-4mol/L,检测限为2×10-6mol/L。

高速逆流色谱法分离制备蓖麻籽中的蓖麻碱

利用高速逆流色谱法对蓖麻籽中蓖麻碱粗提物进行纯化,以液相色谱对纯化结果进行检测,用质谱、核磁对纯化产物进行结构确定。去壳后的蓖麻籽经过石油醚-乙醚(2:1,V/V)脱脂,以95%乙醇索式提取,所得产物浓缩、冻干后得到蓖麻碱粗提物。采用三氯甲烷-甲醇-水(2:1:1,V/V)两相溶剂体系对粗提物进行高速逆流色谱纯化一次进样100mg,可得到74mg样品。纯化所得主要组分经面积归一化法确定其纯度达到99.62%。质谱、核磁验证纯化产物为蓖麻碱。高速逆流色谱可用于大量制备高纯度蓖麻碱。

高速逆流色谱研究进展

综述近几年来高效逆流色谱(HSCCC)的研究进展。总结了应用于HSCCC的两相溶剂体系。并重点列举了近几年来HSCCC应用于天然产物、蛋白质、抗生素等方面的实例。

Surfactant-coated Candida rugosa Lipase as Catalyst for Hydrolysis of Olive Oil in Solvent-Free Two-Phase System

The surfactant-coated Candida rugosa lipase was used as catalyst for hydrolysis of olive oil in two-phase system consisting of olive oil and phosphate buffer without organic solvent. For both the coated and native lipases,the optimal buffer/oil volume ratio of 1.0, aqueous pH 6.8 and reaction temperature 30℃ were determined. The maximum activity of the coated lipase was ca 1.3 times than that of the native lipase. The half-life of the coated lipase in olive oil and the native lipase in phosphate buffer was ca 9 h and 12 h, and the final residual activity was 27% and 20% of their initial values, respectively. The final substrate conversion by the coated lipase was ca 20% higher than that of the native lipase.