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乙酰化生物学研究进展
1
作者
刘霞
张亮
+6 位作者
黄荣忠
王啸
王明菊
杨柳
张陆军
陈世刚
谢鹏
《重庆医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2014年第4期511-514,共4页
自从可逆性蛋白质乙酰化修饰发现以来,前30年的研究多局限于探索组蛋白乙酰化修饰参与染色质重塑和基因转录的调控,并发现了作用于组蛋白的乙酰转移酶(histone acetyltransferase,HAT)、去乙酰化酶(histone deacetylase,HDAC)及去乙酰...
自从可逆性蛋白质乙酰化修饰发现以来,前30年的研究多局限于探索组蛋白乙酰化修饰参与染色质重塑和基因转录的调控,并发现了作用于组蛋白的乙酰转移酶(histone acetyltransferase,HAT)、去乙酰化酶(histone deacetylase,HDAC)及去乙酰化酶抑制剂(histone deacetylase inhibitors,HDACI)。近十年来,随着在细胞核外的细胞成分中发现乙酰化的非组蛋白及其相关的修饰酶,可逆性的乙酰化修饰在多种细胞生命过程中存在调控潜能逐渐得到认识。然而,复杂的生物学过程涉及到的蛋白质乙酰化修饰谱还不明确。由于技术的发展,目前已经可以在全蛋白质组学水平对乙酰化修饰进行鉴定和定量分析。这些研究结果揭示了乙酰化组学的复杂性,提出乙酰化修饰可能与磷酸化修饰一样普遍存在,并在生物学过程的调控中发挥着重要作用。全面的蛋白质乙酰化鉴定是一个有待继续探索的领域,将会提供更全面更有价值的蛋白质乙酰化修饰谱信息。
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关键词
蛋白质组蛋白
乙酰化修饰谱
质
谱
乙酰转移酶
去
乙酰化
酶
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乙酰化
酶抑制剂
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职称材料
题名
乙酰化生物学研究进展
1
作者
刘霞
张亮
黄荣忠
王啸
王明菊
杨柳
张陆军
陈世刚
谢鹏
机构
重庆医科大学附属第一医院神经内科
重庆医科大学基础医学院神经科学研究中心
重庆医科大学药学院药理学实验室
出处
《重庆医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2014年第4期511-514,共4页
基金
国家"973"资助项目(编号:2009CB918300)
文摘
自从可逆性蛋白质乙酰化修饰发现以来,前30年的研究多局限于探索组蛋白乙酰化修饰参与染色质重塑和基因转录的调控,并发现了作用于组蛋白的乙酰转移酶(histone acetyltransferase,HAT)、去乙酰化酶(histone deacetylase,HDAC)及去乙酰化酶抑制剂(histone deacetylase inhibitors,HDACI)。近十年来,随着在细胞核外的细胞成分中发现乙酰化的非组蛋白及其相关的修饰酶,可逆性的乙酰化修饰在多种细胞生命过程中存在调控潜能逐渐得到认识。然而,复杂的生物学过程涉及到的蛋白质乙酰化修饰谱还不明确。由于技术的发展,目前已经可以在全蛋白质组学水平对乙酰化修饰进行鉴定和定量分析。这些研究结果揭示了乙酰化组学的复杂性,提出乙酰化修饰可能与磷酸化修饰一样普遍存在,并在生物学过程的调控中发挥着重要作用。全面的蛋白质乙酰化鉴定是一个有待继续探索的领域,将会提供更全面更有价值的蛋白质乙酰化修饰谱信息。
关键词
蛋白质组蛋白
乙酰化修饰谱
质
谱
乙酰转移酶
去
乙酰化
酶
去
乙酰化
酶抑制剂
Keywords
histone protein
acetylome
mass spectrometry
acetyltransferase
deacetylase
histone deacetylase inhibitor
分类号
Q816 [生物学—生物工程]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
乙酰化生物学研究进展
刘霞
张亮
黄荣忠
王啸
王明菊
杨柳
张陆军
陈世刚
谢鹏
《重庆医科大学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2014
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