聚合脂质体亲和沉淀纯化胰蛋白酶

A polymerized liposome （PLS） was prepared using a synthesized phospholipid with a diacetylene moiety.The precipitable property of the PLS on salt additions,ligand immobilization,affinity adsorption kinetics and adsorption isotherms were studied.Trypsin was purified by affinity precipitation from a crude pancreatic extract.The specific activity reached about 13000 U.mg－1. These results indicate that the PLS is a potential ligand carrier for affinity precipitation of proteins.

利用聚合脂质体的沉淀可逆性固定STI及其PL-STI对胰蛋白酶的亲和作用

通过双功能试剂戊二醛、二甘醇二酸酐和 1 ,4-丁二醇双缩水甘油醚等将大豆胰蛋白酶抑制剂 STI固定到由二十五 -1 0 ,1 2 -二块 -1 -醇磷脂乙醇胺形成的聚合脂质体上 .同时探讨了其作为亲和沉淀吸附剂对对胰蛋白酶的亲和作用 .在 PL沉淀过程中 ,胰蛋白酶有 2 0 %～ 60 %从 PL-STI上解离下来 .PL-STI可作为酶的亲和沉淀吸附剂 .

新型亲和技术及其应用

亲和层析是基于生物分子间特异性的亲和作用而建立的分离纯化技术。

新型亲和技术在下游过程中的应用

基于生物分子之间特异性的亲和作用而发展起来的新的分离纯化与分析技术———膜亲和过滤、亲和萃取、亲和沉淀和亲和电泳在生物技术产品的分离纯化中显示出巨大的开发应用前景。本文综述有关的研究结果。

溶菌酶分离纯化方法的研究新进展

对近年来最新的溶菌酶分离纯化的方法 ,如包括膜色谱法、超滤法、反胶团萃取法、IMAC。

伊氏锥虫(Trypansosoma evansi)的一种60kD非变异性表面蛋白细胞定位和免疫原性研究

以经生物素标记、Triton X-114相分离、ConA-sepharose 和 Streptavidin-agarose 亲和沉淀抽提、SDS-PAGE 分离并经 wester blotting 鉴定的伊氏锥虫（T.evansi）一种60kD 非变异性表面蛋白质免疫 ICR 小鼠,制备高免血清,用间接免疫荧光技术对该60kD 蛋白的细胞表面分布进行了初步定位研究。结果表明,在同源和异源株虫体表面都有强烈的特异性荧光染色。以该蛋白经直接脾内免疫 ICR 小鼠(总剂量约10μg·鼠-1),可获得对102条同源和异源株虫体攻击的部分保护作用,表现为虫血症出现的时间（"潜隐期"）

用全血干化学和免疫浓缩技术测定骨碱性磷酸酶

骨碱性磷酸酶（BALP）是由成骨细胞合成的，当小儿体内维生素缺乏时，骨钙化不足，成骨细胞活跃，BALP上升，其改变先于影像学变化，被认为是诊断小儿佝偻病最特异、最敏感的指标．采用干化学和免疫浓缩技术的原理设计的骨碱性磷酸酶试剂盒，只需30μl全血即可半定量读出骨碱性磷酸酶浓度．测定范围为170～420U／L，其目测结果与WGA亲和沉淀法的符合率为92．2％．肝、胆和肠碱性磷酸酶对目测小儿血浆骨碱性磷酸酶无可见干扰，且操作简单、方便。

化学教授——孙彦

孙彦,天津大学化工学院教授。1961年出生,内蒙古人。1990年获日本东京大学工学博士学位,1990年至1991年在日本综研化学高度分离中心从事博士后研究,1991年到天津大学工作,1993年任天津大学教授,1996年任博士导师。1995年入选国家教委跨世纪优秀人才培养计划，1997年获国家教委和人事部“全国优秀留学回国人员”奖，1998年入选国家人事部“百千万人才工程”，2000年获国家杰出青年科学基金，任国家教育部“长江学者奖励计划”特聘教授。现任国际学术刊物《BiochemicalEngineeringJournal》副主编和《BioprocessEngineering》编委，中国化工学会生物化工专业委员会委员。

转基因玉米中植酸酶蛋白免疫亲和纯化体系的建立

为深入研究转基因玉米所表达的植酸酶蛋白的酶学性质,评价重组蛋白的致敏性和饲用安全性,必须获得高纯度植酸酶蛋白。利用识别4个不同表位的单克隆抗体制备了植酸酶蛋白亲和层析体系。结果显示,通过80%硫酸铵沉淀植酸酶蛋白粗提液初步浓缩目的蛋白后,再经过透析去除高浓度盐离子,进而通过免疫亲和层析可获得在SDS-PAGE胶上条带单一的植酸酶蛋白,比活可达470.99 U/mg。同时,将上述免疫亲和层析法对植酸酶的纯化效果与离子交换层析方法进行了对比,结果表明免疫亲和层析法具有稳定、快速和纯化产物比活高等优势,所获得的目的蛋白满足各种检测要求,优于离子交换层析方法。