腺苷酸活化蛋白激酶(AMP-activated protein kinase,AMPK)以异源三聚体的形式广泛存在于真核生物体内,被认为是细胞的能量感受器和机体的核心代谢调节因子。运动与AMPK的相关研究已持续数十年,研究发现:1)急性运动迅速激活AMPK;2)长期...腺苷酸活化蛋白激酶(AMP-activated protein kinase,AMPK)以异源三聚体的形式广泛存在于真核生物体内,被认为是细胞的能量感受器和机体的核心代谢调节因子。运动与AMPK的相关研究已持续数十年,研究发现:1)急性运动迅速激活AMPK;2)长期训练提升安静状态AMPK的活性;3)长期训练减弱AMPK对运动的应激反应。这表明AMPK对研究中设置的运动情境很敏感。AMPK的蛋白结构包含多个磷酸化位点,以及泛素化、SUMO化、乙酰化、甲基化和氧化位点,这些位点的共价修饰大部分是可逆和可组合的。通过结构生物学的解析可以预测,AMPK蛋白复合物并非只有简单的激活态与失活态,α-Thr172磷酸化不一定是AMPK酶活性的生物标记。多个位点的翻译后修饰以及变构调节,让AMPK亚基可能组合成不同中间状态,蛋白结构的柔性让AMPK能够以不同活性形态应对复杂的生理情境(包括复杂的运动情境)。未来的研究可以探讨多位点修饰与AMPK活性之间的对应关系,从而进一步解析AMPK对运动的响应机制。展开更多
目的对小鼠精子发生相关蛋白3(spermatogenesis associated protein 3,Spata3)的序列进行分析,探讨其结构和功能。方法利用NCBI数据库比对小鼠Spata3的同源性、ExPASy ProtParam软件分析理化特征、SOPMA及GOR4预测空间构象、NetPhos3.1...目的对小鼠精子发生相关蛋白3(spermatogenesis associated protein 3,Spata3)的序列进行分析,探讨其结构和功能。方法利用NCBI数据库比对小鼠Spata3的同源性、ExPASy ProtParam软件分析理化特征、SOPMA及GOR4预测空间构象、NetPhos3.1及STRING数据库分析蛋白修饰位点及蛋白间相互作用关系等信息、免疫组化和免疫荧光染色检测其组织细胞定位。结果小鼠和人的Spata3基因CDS序列64%相同,是碱性不稳定亲水蛋白,无信号肽,属于非跨膜的胞内蛋白,主要定位于睾丸组织各级精子细胞核和胞质,以圆形精子细胞表达量最高。小鼠Spata3含1个内在无序区结构域,30个潜在的磷酸化位点,11个潜在的O-型糖基化位点,可能与Spata46、Spert等蛋白相互作用。结论小鼠Spata3是精子发生过程中的保守蛋白,可能调节精子发生变形过程。展开更多
文摘腺苷酸活化蛋白激酶(AMP-activated protein kinase,AMPK)以异源三聚体的形式广泛存在于真核生物体内,被认为是细胞的能量感受器和机体的核心代谢调节因子。运动与AMPK的相关研究已持续数十年,研究发现:1)急性运动迅速激活AMPK;2)长期训练提升安静状态AMPK的活性;3)长期训练减弱AMPK对运动的应激反应。这表明AMPK对研究中设置的运动情境很敏感。AMPK的蛋白结构包含多个磷酸化位点,以及泛素化、SUMO化、乙酰化、甲基化和氧化位点,这些位点的共价修饰大部分是可逆和可组合的。通过结构生物学的解析可以预测,AMPK蛋白复合物并非只有简单的激活态与失活态,α-Thr172磷酸化不一定是AMPK酶活性的生物标记。多个位点的翻译后修饰以及变构调节,让AMPK亚基可能组合成不同中间状态,蛋白结构的柔性让AMPK能够以不同活性形态应对复杂的生理情境(包括复杂的运动情境)。未来的研究可以探讨多位点修饰与AMPK活性之间的对应关系,从而进一步解析AMPK对运动的响应机制。
文摘目的对小鼠精子发生相关蛋白3(spermatogenesis associated protein 3,Spata3)的序列进行分析,探讨其结构和功能。方法利用NCBI数据库比对小鼠Spata3的同源性、ExPASy ProtParam软件分析理化特征、SOPMA及GOR4预测空间构象、NetPhos3.1及STRING数据库分析蛋白修饰位点及蛋白间相互作用关系等信息、免疫组化和免疫荧光染色检测其组织细胞定位。结果小鼠和人的Spata3基因CDS序列64%相同,是碱性不稳定亲水蛋白,无信号肽,属于非跨膜的胞内蛋白,主要定位于睾丸组织各级精子细胞核和胞质,以圆形精子细胞表达量最高。小鼠Spata3含1个内在无序区结构域,30个潜在的磷酸化位点,11个潜在的O-型糖基化位点,可能与Spata46、Spert等蛋白相互作用。结论小鼠Spata3是精子发生过程中的保守蛋白,可能调节精子发生变形过程。