一种识别蛋白质的保守氨基酸残基的新方法

保守氨基酸残基在生物进化过程中具有较强的稳定性,一般不会发生太大的变化;生物信息学认为:氨基酸序列决定蛋白质结构,蛋白质结构决定蛋白质功能。因此,作者基于氨基酸的生化特性、几何特性和动态特性描述了一个新颖的算法去发现蛋白酶家族中的保守氨基酸残基,而保守氨基酸残基将对蛋白质的结构和功能的研究具有重要的意义。

大豆基因组CLC同源基因家族的生物信息学分析

利用NCBI网站、Phytozome数据库和有关生物信息学软件,对大豆基因组CLC（chloride channel）同源基因家族进行系统的预测分析和比较。结果表明：大豆CLC同源基因有8～9个拷贝,分别分布于第1、5、9、11、13、16和19号染色体上,内含子数目为4～23;编码的大豆CLC蛋白氨基酸数量为725～823,整体一致性为63.43%,相对分子质量为（80～91）×103,理论等电点为6.45～8.94,带正或负电荷氨基酸残基比例为7%～10%,均为跨膜蛋白（含9～12个跨膜区）,除Glyma16g06190外均含有2个CBS结构域;具有（Ⅰ）GS/PGIPE、（Ⅱ）GKE/AGPLVH和（Ⅲ）PVGGVLFALEE/G 3个氨基酸残基保守区,其中相应关键氨基酸残基位点决定了它们不同的阴离子（Cl-或NO-3）优先选择属性和蛋白功能（通道或转运蛋白）属性。它们都与拟南芥CLC蛋白亚家族Ⅰ关系较近,其中GmCLC1（Glyma05g14760）、GmsCLC1、Glyma16g06190和Glyma19g25680与AtCLCa、AtCLCb处于同一分支,整体显示序列一致性为87.79%;Glyma09g28620和Glyma16g33351与AtCLCc、NtCLC1同源关系较近,序列一致性为70.99%;Glyma13g23080则与AtCLCg在同一分支,序列一致性为74.21%;而Glyma01g44950和Glyma11g00690则与AtCLCd同源关系最近,序列一致性为90.68%。qRT-PCR分析结果显示,在150mmol·L-1NaCl处理24 h过程中,GmsCLC1基因在栽培大豆N23674品种、野生大豆BB52种群及其后代4076株系中均上调表达,其中在BB52根中上升最显著。结论：大豆多个CLC同源基因在进化过程中发生的功能分化,可能在正常或盐胁迫条件下植株体内阴离子（包括Cl-、NO-3）稳态重建方面发挥不同作用。

拟南芥NHX5和NHX6:离子平衡与蛋白质运输

拟南芥(Arabidopsis thaliana)AtNHX5和AtNHX6离子转运特性和生物功能的研究取得了重要进展.AtNHX5和AtNHX6属于内膜Na^+,K^+/H^+反向交换体(NHX),定位于高尔基(Golgi),反面高尔基网(TGN)和多胞体/液胞前体(MVB/PVC).研究表明,AtNHX5和AtNHX6在调控细胞Na^+,K^+和pH平衡以及耐盐胁迫和钾营养等方面起着重要的作用.AtNHX5和AtNHX6跨膜结构域存在保守的酸性氨基酸残基;这些保守的酸性氨基酸残基调控着AtNHX5和AtNHX6的离子转运活性,从而调节植物的生长发育.最近研究发现,AtNHX5和AtNHX6调控着蛋白质向液胞的运输过程.并且发现,AtNHX5和AtNHX6在许多环节上调控着蛋白质的运输过程:AtNHX5和AtNHX6可能调控着液胞分选受体(VSR)与运输物的结合、VSR的循环运输过程以及SNARE复合物的亚细胞定位3个不同的细胞过程.本文将结合本研究组近年的研究工作,综述目前关于AtNHX5和AtNHX6的离子转运特性和生物功能方面的研究进展.