细菌光合反应中心QA和QB间电子转移反应的量子化学研究

用量子化学半经验的AM1和密度泛函DFT(B3LYP/6-31G(d))方法分别优化了质体醌MQ1(QA)、泛醌UQ1(QB)及其阴离子自由基的结构.用Nelsen方法计算了电子转移反应MQ-1UQ1→MQ1UQ-1的内重组能λi.用线性反应坐标方法构造了该电子转移反应的双势阱,两透热势能面在反应坐标R≈0.30处相交.对该电子转移体系进行闭壳层的单点计算,并用Koopmans定理计算了体系的分裂能△,得到△随线性反应坐标R的变化关系.结果表明,在R=0.342处△有一极小值,从而得到该电子转移反应的电子转移矩阵元Vrp,并由此确定了反应的过渡态.在此基础上,用两球模型计算了反应的溶剂重组能λo.本文还计算了该电子转移反应的活化自由能△G*.最后,根据Marcus电子转移理论计算了该反应的速率常数ket为5.93×104s-1,由此得到该反应的半衰期与文献报道的结果一致.

光合反应中心原初电子转移机理的理论研究

用量子化学密度泛函B3LYP方法在3-21G水平上计算细菌光合反应中心原初电子给体P960和绿色植物PSII光合反应中心原初电子给体P680的电子结构,然后研究轴向配位的组氨酸残基和周围蛋白质环境的影响,最后探讨其原初电子转移机理.计算结果表明:(1)细菌光合作用反应中心原初电子给体P960-h的HOMO主要是由与M分支相连的组成单元上原子的原子轨道组成,而它的LUMO则两个组成单元上原子的原子轨道都有贡献;PSII反应中心中原初电子给体P680的HOMO和LUMO均主要由与D1蛋白相连的组成单元上原子的原子轨道组成.这些计算结果能够从反应中心最核心的部分-原初电子给体的电子结构方面解释Rps.viridis反应中心和PSII反应中心原初电子转移只沿一个分支进行的的途径选择性.(2)虽然与细菌反应中心原初电子给体超分子P960的两个细菌叶绿素分子形成轴向配位的组氨酸残基His并未参与超分子P960-h的HOMO和LUMO的组成,但是由于其轴向配位,使得P960-h的ELUMO显著地升高到高于辅助细菌叶绿素和去镁细菌叶绿素的相应值,使得原初电子转移反应能够顺利进行.否则原初电子转移反应很难进行.PSII反应中心的情况,与细菌反应中心十分相似.(3)细菌反应中心辅助细菌叶绿素(ABChl b)中的Mg离子与最近的组氨酸残基His中的N原子的距离和原初电子给体P960中的相应的Mg-N的距离相似,因此同样应该考虑此轴向配位的组氨酸残基,此时原初电子转移反应是沿L分支从P960-h经ABChl b到去镁细菌叶绿素(BPheo b)的两步电子转移过程.而PSII反应中心的辅助叶绿素不存在His的轴向配位,这应是与细菌反应中心的重要区别之一,此时原初电子转移应是沿D1分支从P680-h到Pheo a的一步电子转移过程,但同时也不能完全排除从P680-h经AChl a 到Pheo a的二步电子转移过程.

细菌光合反应中心突变体原初电子转移机理的理论研究

利用量子化学DFT从头计算方法,计算经过突变的细菌光合反应中心HM202L原初电子给体和其他色素分子的电子结构,然后对其原初电子转移机理进行探讨.结果表明:1)超分子D-2A的HOMO主要是由定域在其组成单元BChl_L分子上的原子轨道组成,而它的LUMO主要是由定域在其组成单元MBPheo_M分子上的原子轨道组成.这表明它在基态和激发态时分别存在超分子内的电荷分离态[BChl_L^--MBPheo_M^+]和[BChl_L^+-MBPheo_M^-].同时也说明了D-2A阳离子态的正电荷完全分布在组成单元细菌叶绿素分子BChl_L上,与实验事实相符.2)HM202L细菌光合反应中心原初电子转移反应存在由ABCh a_L^h(?)驱动的电子转移反应.

Rps.viridis光合反应中心分子间相互作用对电子转移机理影响的理论研究

摘要 基于晶体结构并经QM/MM优化后的结构数据,用量子化学密度泛函（DFT,B3LYP）方法,在6-31G基组水平上,对紫色光合细菌Rhodoseudomonas（Rps.）viridis反应中心内,色素分子与蛋白质环境中氨基酸残基以及水分子间的配位及氢键等相互作用对反应中心原初电子转移反应机理的影响进行了探讨.结果表明:组氨酸残基的轴向配位使色素分子的ELUMO显著升高,这对电子转移能够进行极为重要;而氢键作用使色素分子的ELUMO有所降低,有利于说明电子转移由原初电子给体P沿L分支进行.文中结果支持电子转移反应为不经过辅助细菌叶绿素的一步过程.

光合作用反应中心研究的一个重大成就——1988年度诺贝尔化学奖获奖项目简介

由于光合作用反应中心三度空间结构的阐明,使三位在西德工作的科学家获得了1988年度诺贝尔化学奖。他们是约翰·戴森霍弗尔(Johann·Deisenhofer);罗伯特·休贝尔(Robert·Huber)和哈特穆特·米歇尔(Hartmut·Michel)。这是继卡尔文(M.Calvin)研究光合二氧化碳同化途径获得1961年度诺贝尔化学奖以来,另一个直接授予光合作用研究成就的诺贝尔奖。瑞典皇家科学院在颁布授奖公报中指出:“他们第一次成功地阐明膜蛋白形成的详细过程,并从原子水平上揭示了光合作用反应中心由原子形成的分子结构”。

基于荧光动力学参数的浮游植物有效光合反应中心浓度分析

浮游植物有效光合反应中心浓度与其生长环境、生理状态密切相关,文中以生物膜能流理论为基础,基于初始荧光效率(F_0)和功能吸收截面(σPSII)的荧光动力学参数研究了浮游植物有效光合反应中心浓度分析方法。利用该方法对不同生长条件下的蛋白核小球藻进行了测试,结果表明:正常生理状态下,荧光动力学参数法与同化系数法分析结果具有良好的一致性,相关系数R^2达到0.999;非正常生理状态下,荧光动力学参数法较同化系数法更能准确反映浮游植物光合活性(F_v/F_m)和光合单元尺寸(n_(PSⅡ))引起的有效光合反应中心浓度的变化;在短期胁迫条件下,荧光动力学参数法分析结果与F_v/F_m相关系数R^2可达0.920;在长期光照胁迫条件下的分析结果也能反映光照变化引起的浮游植物n_(PSⅡ)变化信息,且与已有研究成果相符。研究结果为浮游植物有效光合反应中心浓度的准确测量提供了一种新方法。

张兴教授团队解析古老绿硫细菌光合作用反应中心原子结构

2020年11月20日,《科学》(Science)在线发表了张兴教授团队的最新科研成果"Architecture of the photosynthetic complex from a green sulfur bacterium"(https://science. sciencemag. org/content/370/6519/eabb6350)。该团队率先解析了一种古老的光合细菌——绿硫细菌的光合反应中心空间结构,刷新了人类对古老光合生物的光合作用机制的认知,对于理解光合作用反应中心的"认祖归宗"(即进化生物学研究)具有重要的启示,对于利用植物光合作用原理,探索改善体内缺氧环境,发现疾病新的诊治手段有重要的前瞻性意义。

球形红假单胞菌反应中心中蛋白的量子化学研究(英文)

采用重叠二体近似方法和建立在从头算水平上的扩展负本征值因数计算方法 (extendednegativefactorcountermethod)研究了球形红假单胞菌 (Rhodobactersphaeroides (VanNiel)Imhoff,TruperetPfennig)中光合反应中心中蛋白链L及M的电子结构。结果表明 :(1)对组成蛋白链L(M)的前线轨道有重要贡献的氨基酸残基分布在L链的自由螺旋区 (M链的α螺旋区 )。由于自由螺旋是有柔曲性的 ,它易于在电子转移的过程中改变其构象并降低体系的能量 ,而α螺旋结构却相对稳定。这种差别有可能是光合反应中心中电子转移只沿L支进行的原因之一。(2 )与特殊对分子及辅助叶绿素分子形成轴向配位的组氨酸残基对于特殊对P和辅助叶绿素分子的ELUMO有重要影响 ,但此组氨酸的相应分子轨道的贡献并没有出现在蛋白链的前线轨道组成中。这意味着色素分子与蛋白链之间的相互作用对蛋白链前线轨道的贡献没有影响 ,但却能影响相应色素分子的ELUMO能级。

紫细菌反应中心色素蛋白复合膜电子转移研究

采用自组装单层膜方法在金电极表面形成单分子层的 2 ,3-双巯基丁二酸 ( DMSA)、聚二甲基二丙烯氯化铵 ( PDDA)及紫细菌 ( Rhodobacter sphaeroides)反应中心色素蛋白复合体的有序复合膜 .使用方波伏安法研究了该蛋白复合膜的电化学行为 ,成功地检测到该蛋白内多电对的可逆或准可逆电子转移过程 ,探讨了紫细菌反应中心蛋白内各电子受体的氧化还原电位及外加电位驱动对各受体电位的影响 .同时 ,通过对方波信号的非线形拟合 。

来自反应中心的信号

借助蛋白质工程技术的帮助,使我们不断加深着对光合微生物利用太阳能氧化水的分子机制的理解。两个研究小组各自报道了最新的研究成果,鉴别确定了处于反应中心的一个氨基酸残基,可能关系到电子从水分裂的复合物向主要氧化剂p680^+的传递。光合微生物使水氧化向大气中释放分子氧,这是所有动物赖以生存的过程。水被氧化的结果,每产生一分子氧,分别产生4个氢离子(H^+)和4个电子(e^-): 4liv2H_2O 4hv→O_2+4H^++4e^-。

科学家发现光合作用能量转化量子机制

英国科学家首次在室温下观察到光合作用中能量转化的量子机制——相干作用（一种状态相互叠加的量子效应），并证明，正是这一量子机制使光合作用能很好地面对环境干扰。出版在《科学》杂志的最新研究有助于科学家们研制出新一代转化效率更高的太阳能电池。提高太阳光的有效转化率是科学家们孜孜以求的目标，他们希望借此降低人类对化石能源的依赖。光合生物和某些细菌已掌握了这一过程：在万亿分之一秒内，其内的光合天线蛋白会将吸收到的太阳光的95％输送至光合反应中心，从而驱动光合作用。

首次观察到光合作用中能量转化的量子机制

英国科学家首次在室温下观察到光合作用中能量转化的量子机制——相干作用(一种状态相互叠加的量子效应),并证明,正是这一量子机制使光合作用能很好地面对环境干扰。出版在《科学》杂志的最新研究有助于科学家们研制出新一代转化效率更高的太阳能电池。提高太阳光的有效转化率是科学家们孜孜以求的目标。

叶绿素衍生物的合成及其对紫细菌原初光化学特性的影响研究

对10个叶绿素衍生物的合成方法进行了研究.在一定的温度(43.5℃)和丙酮的协同作用下,植物脱镁叶绿素a可置换紫细菌RS601光合反应中心的细菌脱镁叶绿素,光化学活性为对照的71.4%,光化学活性的下降与替代色素的变化无对应关系,替代后降低了Bphe-/Bphe和Q-A/QA电对之间的电子传递速率.

PSⅡ中蛋白二级结构中β聚合效应的红外光谱研究

利用Fourier变换红外光谱 (FTIR)方法研究了光系统Ⅱ (PSⅡ )膜颗粒中蛋白二级结构在高温条件下的 β聚合效应。具有生物活性和高温蛋白的 β聚合样品的红外光谱测量温度均是室温 ,它们的酰胺Ⅰ吸收带被用来对两种样品的特性进行定量的分析。光谱的分析方法采用了直接Lorentz线型拟合 ,光谱结果表明光系统Ⅱ二级结构在 40 0℃下发生热变性后 ,其红外光谱将发生很强的不可逆的变化。但其红外光谱与活性PSⅡ蛋白一样仍可用 3个Lorentz线型拟合 。

对固氮酶的新见解

光合成和氮的固定是人类食物来源的两个基本生命过程。荣获诺贝尔奖的紫色细菌绿色红假单胞菌(Rhodopseudomonas viridis)的反应中心结构大大增强了对光合成的理解。现在在该刊物第533页Kim和Rees揭示了维涅兰德固氮菌固氮酶中钼铁蛋白2.7A分辨率的晶体结构,并在它的结构组成和光合反应中心之间,鉴别出五种类似物(两类亚基;单方向电子转移;被包埋的可还原的底物位点;分开的质子和电子转移途径;与光采集和三磷酸腺苷水解相偶联的无效能量)。他们还提出了一个钼铁蛋白与进行电子转移和能量转导(三磷酸腺苷水解)的铁蛋白的联接模式。Rees研究小组最近解析了这种蛋白质的结构(2.9分辨率)。

本期内容简介

光合作用是地球上规模最大的能量和物质转换过程之一,为几乎所有生物的生存繁衍奠定基础。光合细菌、微藻、苔藓以及高等植物等光合生物,通过各种各样的光系统复合物将吸收的太阳能转化为化学能。其中紫细菌的光合反应中心是第一个得到解析的结构,并且作为人类历史上首个膜蛋白复合体结构解析成果荣获1988年诺贝尔化学奖。近年来,在科学家们的不懈努力下,越来越多的光系统复合物结构和光能高效转化机理得到解析。我刊特组织“光合膜蛋白”专题,较为系统地介绍了我国科学家在硅藻捕光天线岩藻黄素-叶绿素a/c蛋白、红藻大型水溶性捕光复合体藻胆体、绿硫细菌光合反应中心、高等植物光系统Ⅱ和光系统Ⅰ及相关捕光天线复合物的结构生物学研究成果,以及光合放氧反应的微观机理与人工合成方面的研究进展。