硫氧还蛋白及其L97F变体酶切后片段自身重新结合为同源二聚体的稳定性和动力学研究

为了进一步研究蛋白质酶切后重新结合成同源二聚体时功能区域中残基的影响。本文选用硫氧还蛋白 (TRX)和硫氧还蛋白变体 (TRXL 97F)酶切后得到的两组片段 :N片段 (1 - 72 )和 C片段 (74- 1 0 8)作为研究对象。比较排在 79位的残基的改变对 N片段 (1 - 73 )和 C片段 (74- 1 0 8)作为研究对象。比较排在 79位的残基的改变对 N片段 (1 - 73 )和 C片段(74- 1 0 8)重新结合成同源二聚体的影响 ,得到以下结论 :1 .TRX中处于 β折叠状态的 β4 区域(P76 ,T77,L78,L79,L80 ,F81和 K82 ) 5中残基由链变为芳香环使 N片段和 C片段重新聚合成非共价同源二聚体的速率常数有所减小。 2 .这一变化对形成的同源二聚体的稳定性影响不大。